Rolul enzimelorRolul enzimelor

Material realizat de Material realizat de prof. Doina Tanaseprof. Doina TanaseColegiulTehnic “Dimitrie Leonida”ColegiulTehnic “Dimitrie Leonida”BucurestiBucuresti

Enzimele sunt proteine sau proteide fără de care celule vii nu pot înfăptui reacţii complexe într-un timp scurt, la temperatura mediului înconjurător.Ele sunt substanţe care catalizează reacţiile biochimice din organism, avînd un rol esenţial în biosinteza şi degradarea substanţelor din materia vie, întîlnindu-se în toate organismele animale, vegetale şi în microorganisme, mai fiind denumite din această cauză biocatalizatori.Fără enzime , procesele biochimice s-ar desfăşura cu viteze foarte mici.

Imagine de tip panglică a enzimei TIM (triozo-fosfat-izomeraza)

Reactii enzimatice au fost folosite din timpurile cele mai vechi pentru fabricarea vinului, a otetului, a berii si a branzei. O cercetare sistematica a lor a fost interprinsa abia in epoca moderna.

In 1713, Reamur a observat dizolvarea carnii in sucul stomacal al ciorii. De asemenea, fiziologul Spallanzani (1783) a hranit animale cu bucati de carne invelite in retele de sarma si observat dizolvarea carnii in stomac.

In cursul sec. al XIX-lea au fost preparate multe extracte de enzime. Astfel, dupa ce Kirchoff a observat , in 1820 , ca o componenta glutinoasa din bobul de orz incoltit, numit malt, transforma cantitati de amidon mult mai mari decat propria sa greutate, intr-un zahar solubil, maltoza

Un moment istoric deosebit de important este recunoasterea clara, de catre Berzelius, in 1835, a caracterului catalictic al reactiilor enzimatice, precum si a rolului esential pentru viata animalelor si a plantelor jucat de aceste reactii

In anul 1940,cercetatorul american Edward Howell a facut, in acelasi domeniu, o si mai mare descoperire: cercetand substantele vitale propriu-zise si anume, ENZIMELE, a dovedit ca ele sunt purtatori vietii din orice organism viu,fiind deci si materia vie din alimentele noastre (asta atata timp cat nu sunt distruse prin fierbere).

Enzimele sunt, precum s-a mai spus, catalizatori organici, produsi de celula vie, actionand asupra anumitor substante numite substraturi. In marea lor majoritate, enzimele catalizeaza reactia unei substante organice cu un compus anorganic liber sau cedat de alt compus organic (apa. acid fosforic, hidrogen, oxigen etc.).

Legile catalizei se aplica fireste si la enzime. Enzimele, ca toti catalizatorii, nu catalizzeaza decat reactii termodinamic posibile, decurgand in sensul stabilirii unui echilibru.

Reactiile enzimatice prezinta insa unele deosebiri caracteristice fata de reactiile catalitice obisnuite, omogene sau heterogene.

Specificitatea enzimelor.O anumita enzima catalizeza numai un numar mic de reactii si de multe ori o singura reactie, spre deosebire de catalizatori obisnuiti anorganici(acizi, baze, catalizatori de hidrogenare etc.) care activeaza practic toate reactiile posibile de un anumit tip.

Se disting multe tipuri si grade de specificitate in actiunea enzimelor.In primul rand trebuie mentionata specificitatea stereochimica, care consta in aceea ca o enzima care catalizeaza reactia unui compus optic activ este fara actiune asupra enantiomerului sau si in general, asupra izomerilor sterici ai acestui compus, supusi acelorasi conditii.

Vom mai aminti aici dehidrogenaza lactica din muschi si care dehidrogeneaza acidul L-lactic la acid piruvic si hidrogeneaza acidul piruvic numai la acid L-lactic, fiind inactiva fata de acidul D-lactic.

Clasificarea enzimelor

Structura enzimelor este prea putin cunoscuta pt. a putea servi ca baza a unei clasificari, de aceea enzimele se clasifica dupa tipul reactiilor pe care le provoaca sau dupa substraturile asupra carora actioneaza. Numele enzimelor se formeaza adaugandu-se sufixul -aza la nr. reactiilor provocate sau substraturilor lor, exceptie fac numele istorice al unor enzime cum ar fi emulsina, pepsina si zimaza etc.

In clasificarea adoptata aici enzimele sunt impartite in (dupa Hoffmann Ostenhof 1953) cinci clase principale, fiecare divizata in mai multe sub clase:

1.Hidrolaze

2.Transferaze

3.Oxido-reductaze

4.Liaze si simpetaze

5.Izomeraze si Racemaze

Dupa o clasificare mai noua(Union of Biochemistry Commission of Enzymes 1961) enzimele sunt impartirte in sase clase:

1.Oxido-reductaze

2.Tranferaze

3.Hidroraze

4.Liaze

5.Izomeraze

6.Ligaze(sintetaze)

fiecare divizata la randul ei in mai multe sub clase.

Corpul nostru produce enzime atunci cand sanatatea nostra este echilibrata. Ele efectueaza toata munca din corp. Ele sunt responsabile cu lupta impotriva infectiilor, cu digestia, cu refacerea corpului – functiile lor sunt infinite. Ele lucreaza non-stop si nu obosesc niciodata sau nu-si inceteaza lucrul daca sanatatea este echilibrata.

Cand sanatatea nu este in echilibru, atunci este o deficienta enzimatica. Enzimele pot fi usor extrase din alimente nutritive usor de digerat, care sunt alimente crescute intr-un sol sanatos, nefertilizat, si care sunt preparate special prin mixare, germinare, fermentare si cantitati mici de suc, nu prin gatire.

Aceste enzime extind energia vitala a corpului catre o stare totala de bine. Consumarea alimentelor sanatoase este cea mai eficienta cale de a suplimenta rezerva de enzime existenta in corp, pentru a imbunatati sistemul digestiv

Enzimele se pot gasi

in special in alimentele negatite precum: germenii de grau, laptele de vaca crud (tolerat numai de cei cu ficatul sanatos), galbenusul de ou de gaina (crud sau preparat moale), sucurile de legume, sucul si salata de orz verde, legumele si zarzavaturile tinere, afinele, caisele, ceapa, ciresele si visinele, coacazele negre, morcovii, prazul, prunele, rosiile, salata verde, sfecla rosie, semintele de soia, spanacul, usturoiul, taratele de grau, mierea, lucerna (care contine un numar de 8 enzime esentiale), ouale, carnea si pestele. Aceste substante au un rol foarte bine determinat, fiecare actionand asupra unui anumit component din alimente, neputandu-se inlocui una pe cealalta. Prin urmare, o cantitatea insuficienta, sau absenta unei singure enzime poate determina imbolnavirea.

Coenzime (cofactori). In afara de enzima si substrat, mai este necesara de multe ori prezenta altor substante pentru ca reactia enzimatica sa se produca. La fermentatia alcoolica, pe langa prezenta unei enzime termolabile, nedializabile, este necesara si o coenzima termostabila si dializabila. Mai tarziu, coenzimele fermentatiei alcoolice (cocarboxilaza si codehidraza I) au fost izolate si de asemenea au fost izolate coenzimele altor procese enzimatire; structura acestor coenzime a fost apoi determinata. In unele cazuri, s-a putut stabili exact functiunea indeplinita de coenzima in procesul enzimatic.

Coenzimele isi indeplinesc functiunea catalitica asupra substratului numai in prozenta unei enzime. Aceasta din urma este specific adaptata substratului; o coenzima poate cataliza uneori reactiile unui numar mare de substraturi, asociata insa de fiecare data cu o alta enzima. Coenzimele sunt, deci, mai putin specifice decat enzimele.

Cercetatorii de scoala de medicina de la Universitatea Emory au descoperit o enzima mutant, care le permite plantelor sa foloseasca si sa converteasca dioxidul de carbon mult mai repede, eliminand astfel mai multe gaze cu efect de sera din atmosfera.

In timpul fotosintezei, plantele, precum si unele bacterii, convertesc lumina solara si dioxidul de carbon in energie chimica pe care sa o poata folosi. Acest proces se bazeaza in prima sa etapa (care implica "capturarea" dioxidului de carbon in interiorul unei molecule mai mari) pe o enzima numita RuBisCo. RuBisCo este un catalizator al procesului prin care atomii dioxidului de carbon din atmosfera sunt folositi pentru a fi inclusi in molecule folositoare pentru organisme, precum sucroza.

Cu toate ca RuBisCo este una dintre cele mai abundente enzime din lume, este si una dintre cele mai putin eficiente. RuBisCo este atat de lent incat reuseste sa captureze numai cateva molecule de dioxid de carbon pe secunda si este principala limitare a vitezei prin care plantele produc energie. Dupa cum a spus Dr. Matsumura: "Practic toata viata depinde de functionarea acestei enzime. A avut miliarde de ani la dispozite sa devina mai eficienta, insa a ramas de o mie de ori mai lenta decat cele mai multe enzime. Plantele trebuie sa produca tone numai ca sa ramana in viata."

Ineficienta lui RuBisCo limiteaza cresterea plantelor si le diminueaza abilitatea de a folosi si a asimila dioxidul de carbon din atmosfera. Practic, dioxidul de carbon, care este un gaz cu efect de sera, se acumuleaza in atmosfera din cauza ca fotosinteza nu reuseste sa tina pasul cu cantitatile de gaz emise in atmosfera. Una dintre consecinte este incalzirea globala. O solutie este limitarea emisiilor de dioxid de carbon. Alta este sporirea eficientei fotosintezei.

Un raport din 2004 al National Science Foundation din Statele Unite a estimat ca, timp de mii de ani, concentratiile dioxidului de carbon au ramas constante si au inceput sa creasca in mod spectaculos numai de la inceputul Revolutiei Industriale in secolul XIX.

Timp de decenii, oamenii de stiinta au incercat sa produca in mod artificial o varianta a enzimei care ar converti dioxidul de carbon mai repede. Incercarile lor au implicat schimbarea anumitor aminoacizi din interiorul RuBisCo si apoi verificarea felului in care schimbarile au afectat eficienta enzimei. Insa, datorita complexitatii structurale a moleculei (vezi imaginea de mai sus), nici una dintre aceste modificari nu a avut rezultatul dorit.

Pentru a pune apoi "evolutia directionata" la treaba (mai exact selectia naturala), in asa fel incat sa selecteze enzimele RuBisCo eficiente de cele ineficiente, oamenii de stiinta nu au mai dat nici un nutrient bacteriilor modificate de E Coli, in asa fel incat sa aiba nevoie de RuBisCo pentru a supravietui. In aceste conditii vitrege, unele E Coli au supravietuit si s-au inmultit, in timp ce altele nu. Cele carora le-a mers cel mai bine detineau cele mai eficiente enzime.

Prin urmare, acele versiuni de E Coli care au crescut cel mai mult detineau genele mutante de RuBisCo mult mai eficient, lucru ce permitea asimilarea mult mai rapida a dioxidului de carbon. In acest fel, echipa de cercetatori a reusit sa creasca eficienta enzimei de cinci ori.

Enzime anticancer

Câteva studii recente efectuate în cadrul universităţilor Johns Hopkins din SUA şi Tsukuba din Japonia arată că inducţia unor enzime speciale din corp, capabile să neutralizeze şi să înlăture substanţele cancerigene, are şanse mari să devină o metodă eficace de reducere a riscului de cancer. Cercetătorii vor încerca să pună la punct medicamente care să mărească acest efect, dar testele necesare pentru stabilirea efectului pe termen lung şi a siguranţei fac din aceste planuri ceva de ordinul viitorului.

Pentru a-şi putea exercita efectul dăunător asupra ADN-ului celulelor în care pătrund, substanţele cancerigene trebuie să fie mai întâi activate. În urmă cu câţiva ani, oamenii de ştiinţă au descoperit că anumite enzime ale corpului omenesc (numite enzime de faza II-a ) pot detoxifia compuşii cancerigeni înainte să fie activaţi. Dr. Paul Talalay a apărut pe primele pagini ale ziarelor când a descoperit că o substanţă nutritivă din broccoli, numită sulforafan , poate determina creşterea nivelurilor acestor enzime protectoare, iar cercetările ulterioare au identificat multe alte astfel de substanţe.  

Deşi broccoli a beneficiat de publicitatea iniţială, întreaga familie a legumelor crucifere conţine o varietate de substanţe înrudite care stimulează enzimele de faza II-a. Conopida, varza, varza de Bruxelles şi ridichia fac parte din aceeaşi familie. Compuşii protectori pe care îi conţin sunt eficienţi atât în cazul consumării legumelor în stare crudă, cât şi gătite.

O parte din efectele benefice pentru sănătate ale usturoiului se datorează unor compuşi fitochimici numiţi sulfizi de alil , o altă categorie de substanţe care stimulează enzimele de faza II-a. Si ceapa este o sursă valoroasă de asemenea substanţe.  Fructele şi legumele ne oferă o gamă extrem de variată de substanţe nutritive şi compuşi fitochimici care ajută la prevenirea cancerului. Acidul elagic din fructele de pădure, struguri şi nuci stimulează producţia de enzime de faza II-a; acelaşi efect îl au fenolii din fructele de pădure, citrice şi unele plante medicinale.

 

Grupele de sange, schimbate cu ajutorul unei enzime

Cercetatorii danezi de la Universitatea din Copenhaga au descoperit o modalitate de a transforma cu ajutorul unei enzime orice grupa de sange in grupa 0, arata bbc.co.uk.

Asta ar putea facilita, pe viitor, transfuziile sanguine. Sangele de grupa 0 poate fi donat oricarui pacient, deoarece nu contine niciun antigen. De regula, celulele din sangele persoanelor cu grupa AB contin doi antigeni, iar grupele A si B contin numai unul dintre ei. Organismul uman produce anticorpi impotriva antigenilor care ii lipsesc, astfel ca persoanele cu grupa A, B sau AB nu pot dona decat pacientilor cu aceeasi grupa.

Enzima descoperita de cercetatorii danezi elimina antigenii de tip A sau B din celulele rosii ulterior recoltarii sangelui. Cercetatorii au mentionat insa ca numai sangele cu RH negativ poate fi folosit si ca metoda mai trebuie testata pana la introducerea ei in spitale.

Enzime digestive si flora intestinala

Enzimele sunt fermenti de natura proteica si structura coloidala complexa, specifici plantelor si animalelor, necesare pentru digestie deoarece au roluri importante in transformarea alimentelor in substante primare necesare nutritiei, precum minerale, vitamine, aminoacizi. Acestea actioneaza in mod asemanator cu niste catalizatori, avand capacitatea de a determina o reactie chimica complexa fara ca ele sa fie alterate sau distruse in cursul acestui proces. Enzimele pot fi insa distruse de factori precum anumite conditii termice.

In transformarile biochimice care au loc in organismul uman, actioneaza doua tipuri de enzime, si anume:

•enzime endogene, sub forma de fermenti secretati de glandele digestive; au rol de reglare a digestiei;

•enzime exogene sau enzime propriu-zise, care trebuie procurate din mediul exterior, prin consumul de alimente de origine vegetala sau animala.

Coenzimele respiratiei. Este cunoscut rolul important al reactiilor de oxidare cu oxigen molecular, pentru producerea energiei necesare functiilor vitale ale organismelor. Nu exista nici o enzima capabila sa transfere direct unei molecule de oxigen hidrogenul eliminat de substraturile curente din organismele vii. Pentru a se combina cu oxigenul, este necesara interventia unui sistem complex de enzime si coenzime. Enzimlele fac parte din clasa oxido-reductazelor (dehidrogenaze si oxidaze). Hidrogenul cedat de substrat este intai acceptat ce DPN (codehidraza I), asociate dupa caz cu o enzima specific adaptata substratului. Soarta coenzimelor hidrogenate care se formeaza depinde de conditiile anaerobe sau aerobe in care are loc reactia. In conditii anaerobe, hidrocodehidraza cedeaza hidrogenul unui acceptor din mediul de reactie.