biochimie_c7

Curs 7

PROTIDE

Prof.dr.ing. Brndua Ghiban

1

Cuprins 4. PROTIDE

4.1. Structur chimic. Clasificare

4.2. Aminoacizi (monoprotide)

4.2.1. Structura chimic a aminoacizilor

4.2.2. Nomenclatura aminoacizilor

4.2.3. Clasificarea aminoacizilor

4.2.3.1. Aminoacizi alifatici

4.2.4. Proprieti fizice ale aminoacizilor

4.2.4.1. Izomeria aminoacizilor

4.2.4.2. Structura amfionic

2

Protidele sunt biomolecule cu structur complex, constitueni universali i

indispensabili ai tuturor formelor de via. Este puin probabil s existe n univers alt tip de

molecule cu proprieti mai remarcabile dect cele ale protidelor (protos = cel dinti), ele

asigurnd organizarea i meninerea structurilor morfologice ale celulelor, precum i

manifestarea funciilor i activitilor vitale ale acestora.

Proporia protidelor n organismele vii este mai constant dect a lipidelor i

glucidelor; n regnul vegetal, coninutul de protide este mai mic i foarte variat, n funcie de

specie i organ. Coninutul cel mai mare de protide se gsete n organele de rezerv ale

plantelor, n seminele de leguminoase, o cantitate mijlocie se gsete n boabele de cereale, cele

mai puine protide gsindu-se n legume, rdcinoase i tuberculifere.

Este esenial de remarcat rolul dominant al protidelor n organismele vii, deoarece nu

se cunosc forme de via fr protide. Astfel, reaciile chimice din celule depind de combinarea

enzimelor de natur proteic cu diferitele substraturi, structuri cum ar fi cele ale muchilor

depind de interaciile dintre protide, controlul genetic este determinat de interaciile protide-

ADN, activitatea nervoas implic interacii transmitor-protid, imunoprotecia se bazeaz

pe interacii anticorp-antigen.

Protidele prezint proprieti fizico-chimice caracteristice care sunt corelate cu un

coninut de energie ridicat (entropie ridicat), ceea ce le asigur atribuiile unui sistem

dinamic n permanent autorenoire i interaciune cu mediul exterior.

3

Constituind suportul chimic structural i funcional al materiei vii i al

fenomenelor specifice acesteia, protidele sunt purttorul material al nsuirilor

biologice: diferenierea, creterea, dezvoltarea i reproducerea.

Protidele ndeplinesc n organism, datorit naltului grad de organizare i

diversitate, roluri multiple:

rol structural (plastic), fiind constitueni principali ai protoplasmei i nucleului

celular. Ele reprezint: 65-70% din materia uscat a organismului animal, 2-35% din

materia uscat a organismului vegetal, 80-90% din materia uscat din

microorganisme;

rol biocatalitic, deoarece sub form de enzime, catalizeaz selectiv reaciile

biochimice din organismele vii;

rolul fizico-chimic al protidelor se datoreaz caracterului lor coloidal i amfoter care

le ofer posibilitatea de a participa la reglarea presiunii osmotice, a permeabilitii

selectiv a membranelor, a echilibrului electrostatic i acido-bazic, precum i la

transportul n organism al ionilor de importan vital;

rol de anticorpi, participnd la procesele imunologice de aprare a organismelor

superioare;

rol de represori, prin aptitudinea de a traduce din genomul celular numai mesajul

necesar ntr-un anumit moment din viaa celulei sau organismului;

rol de reglare fin a proceselor biochimice, prin intermediul hormonilor. 4

4.1. Structur chimic. Clasificare Protidele sunt substane cuaternare, constituite din atomi de C, H, O,

N. Protidele cu rol fiziologic important mai conin i atomi de S, P, iar unele conin n proporie mai mic i atomi de metale: Mg, Ca, Zn, Fe, Cu etc., n metalproteide i cromoproteide.

Protidele sunt compui macromoleculari, care prin hidroliz pun n libertate aminoacizi (au ca unitate structural fundamental aminoacizii). innd cont de complexitatea structurii lor, protidele se clasific astfel:

Protide

Monoprotide (aminoacizi)

Poliprotide inferioare (peptide)

Oligopeptide

Polipeptide

Poliprotide superioare

(proteide)

Holoproteide (proteine)

Heteroproteide

5

4.2. Aminoacizi (monoprotide) Aminoacizii reprezint unitile structurale nehidrolizabile ale poliprotidelor. Dei n natur se cunosc aproximativ 200 de aminoacizi, doar 20-

22 sunt utilizai pentru biosinteza protidelor i sunt codificai de codul genetic,

fiind denumii i aminoacizi proteinogeni (ordinari). Ceilali aminoacizi, mai

puin rspndii, sunt numii aminoacizi neproteinogeni (ocazionali).

Dintre toate organismele vii, cele vegetale pot sintetiza i deci conine numrul cel mai mare de aminoacizi, rspndii mai ales n seminele fructelor,

plante rdcinoase, conifere, etc. Aminoacizii: valin, leucin, izoleucin,

treonin, metionin, lisin, fenilalanin, triptofan pot fi sintetizai numai de

plante i se numesc aminoacizi eseniali. Lipsa lor n alimentaie provoac grave

tulburri ale metabolismului (boli careniale). Aminoacizii care pot fi sintetizai

i de organismul uman i animal se numesc aminoacizi neeseniali i sunt

reprezentai de: glicocol, alanin, serin, cistein, acid aspartic, acid glutamic,

arginin, tirozin, prolin, hidroxipriolin, histidin.

Unii dintre aminoacizi pot fi convertii pe cale chimic n glucide i sunt denumii aminoacizi glucoformatori: glicocol, alanin, serin, acid aspartic,

acid glutamic, arginin, citrulin.

6

4.2.1. Structura chimic a aminoacizilor

Aminoacizii sunt compui organici difuncionali, care conin grupele funcionale amino (-NH2) i carboxil (-COOH). Caracteristic acestei structuri este grefarea

ambelor grupe funcionale pe acelai atom de carbon

(poziia ) n cazul aminoacizilor din structura proteidelor (-aminoacizi). Se cunosc i aminoacizi la care grupa -NH2

este legat de al doilea atom de carbon fa de grupa -

COOH, (poziia ), al treilea (poziia ) etc. La ali aminoacizi apare legat de atomul de carbon , n afar de grupa funcional -NH2, un rest hidrocarbonat, care poate fi un rest hidrocarbonat alifatic

sau aromatic, sau grupe funcionale.

7

4.2.2. Nomenclatura aminoacizilor

Denumirea tiinific a aminoacizilor este format

din prefixul amino i numele acidului de la care provine, cu

indicarea poziiei atomului de carbon de care este legat

grupa funcional -NH2 (, , , , sau 2, 3 etc.) etc., fa

de grupa funcional carboxil -COOH.

n general nomenclatura raional este mai puin

folosit, deoarece sunt utilizate n general, denumiri uzuale,

specifice fiecrui aminoacid (glicocol, alanin, serin,

triptofan etc.). 8

4.2.3. Clasificarea aminoacizilor

Clasificarea aminoacizilor dup structura lor chimic, care cuprinde toi

cei 20 de aminoacizi proteinogeni, este urmtoarea:

Aminoacizi

Alifatici

Neutri

Monoamino-monocarboxilici

Tioaminoacizi

Hidroxiaminoacizi

Acizi Monoamino-dicarboxilici

Bazici Diamino-

monocarboxilici

Aromatici

Heterociclici

9

4.2.3.1. Aminoacizi alifatici

n aceast grup sunt cuprini toi aminoacizii n care R este un rest hidrocarbonat alifatic.

a) Aminoacizi monoamino-monocarboxilici (cu caracter neutru):

Glicocolul (glicina, acidul aminoacetic), cunoscut i sub denumirea de zahrul gelatinei a fost obinut prin hidroliza acid a gelatinei. Este singurul -aminoacid care nu are atom de carbon asimetric, i deci nu prezint izomerie optic.

Majoritatea organismelor vegetale conin glicocol (0,2-1%), dar exist i proteide vegetale mai bogate n glicocol, ca de exemplu edestina (2,5-3,8%), ricinina (6,6%) etc. Glicocolul lipsete complet din zein (porumb) i hordein (orz).

10

L (-) Alanina (acidul -aminopropionic) este nelipsit din proteidele vegetale i animale, i a fost identificat la hidroliza proteinelor din soia. Este prezent n cantitate mare n zein (9-10%), iar n stare liber a fost identificat n alge i n frunze de tutun. Izomerul -alanina a fost pus n eviden n soia, mere crude, tomate i n structura acidului pantotenic.


11

L (+) Valina (acidul -aminovalerianic) este regsit n cantiti mici n structura multor proteide. Bogate n valin sunt seminele de in (12,7%) i de fasole (6,2%). n stare liber a fost pus n eviden n lucern i germenii de secar.


12

L (-) Leucina (acidul -aminoizocapronic), descoperit n hidrolizatele de ca, este foarte rspndit n organismele

vegetale, n special n zein (19,25%) i n edestin.


13

L (+) Izoleucina (acidul -amino--metilvalerianic) este izomera de poziie a leucinei. Prezena n molecul a doi atomi de

carbon asimetrici conduce la existena a patru izomeri optici.

Leucina i izoleucina se transform n timpul fermentaiei alcoolice

(prin decarboxilare i dezaminare) n alcool amilic i alcool

izoamilic.


14

b) Hidroxi-aminoacizi

L (-) Serina (acidul -amino--hidroxipropionic) se gsete n stare liber n seminele germinate, iar n cantiti mici n numeroase proteide

vegetale. n proporie mare se afl n edestina din cnep i n unele

proteide din migdale i din algele marine. Sub form de esteri fosforici

intr n constituia serinfosfatidelor.

15

L (-) Treonina (acidul -amino--hidroxibutiric) nsoete n proteide serina, n cantiti mai mici, prezentnd proprieti analoage serinei. n

proporii mai ridicate se gsete n proteidele din cereale, soia, cartofi, alge

marine. Ea intr n constituia antibioticelor actinomicine. Treonina posed

doi atomi de carbon asimetrici, deci are patru izomeri optici.

b) Hidroxi-aminoacizi

16

c) Tioaminoacizi (aminoacizi cu sulf)

L (+) Cisteina (acidul -amino--tiopropionic) se gsete n toate proteidele vegetale (0,5-4,5%) i animale. Proteidele din cartofi conin 4-4,4%, iar glutelinele din gru, orez, secar

conin 2,7% cistein. Cisteina se transform uor, prin oxidare, n cistin, disulfura

corespunztoare care, fiind greu solubil, se poate separa. Prin hidrogenare, cistina trece n

cistein. Pe baza acestor reacii de oxido-reducere, sistemul cistein-cistin joac n organism rol

de sistem redox, fiind implicat n procesele de transport de atomi de hidrogen n ciclul

respirator. Gruparea reductoare (-SH) din cistein are rol important n reaciile biocatalitizate

de enzimele n structura crora se regsesc astfel de grupe funcionale.

17

L (-) Metionina (acidul -amino--metiltiobutiric) este prezent n zein, seminele de tomate, n proteidele din seminele

de cereale. Are rol de agent metilant, prin cedarea grupei metil,

transformndu-se n homocistein.

c) Tioaminoacizi (aminoacizi cu sulf)

18

d) Aminoacizi monoamino-dicarboxilici (cu caracter acid)

Acidul L (+) aspartic (asparagic, acid aminosuccinic) se gsete n toate proteidele vegetale, mai ales sub forma amidei sale, asparagina. n stare liber, asparagina apare n seva de sparanghel i a altor plante tinere: mazre, migdale etc.

19

Acidul L (+) glutamic (acidul -aminoglutaric) este foarte rspndit

n proteidele vegetale. Amida sa glutamina, ca i asparagina, servete la

biosinteza proteidelor din plante. Glutamina se ntlnete n stare liber n

alge, n fructe i sfecla de zahr, unde prezena ei, ca i a asparaginei,

micoreaz randamentul produciei, deoarece mpiedic cristalizarea

zahrului.

d) Aminoacizi monoamino-dicarboxilici (cu caracter acid)

20

e) Aminoacizi diamino-monocarboxilici

L (+) Ornitina (acidul ,-diaminovalerianic) este rspndit n stare liber n plantele superioare, dar apare foarte rar n compoziia proteidelor.

L (+) Lizina (acidul ,-diaminocapronic) se gsete aproape n toate proteidele, mai puin n zein. Mai bogate n lizin sunt seminele necoapte i

cele n curs de germinare

21

L (+) Arginina (acidul -amino--guanidilvalerianic) a fost identificat n conifere, ricin, cartofi i n hidrolizate proteice.

Denumirea provine de la faptul c prezint o reacie

caracteristic cu srurile de argint.

L (-) Citrulina (acid -carbamino--aminovalerianic) se

formeaz intermediar n sinteza argininei. A fost identificat n produii

de hidroliz ai cazeinei.

e) Aminoacizi diamino-monocarboxilici

22

L (-) Fenilalanina (acidul -amino--fenilpropionic) este rspndit n

plantele tinere de bostan, bob, lupin i n numeroase proteide (zeina, legumina).

L (-) Tirozina (acidul para-hidroxifenilalanina) este ntlnit mpreun

cu fenilalanina n toate proteidele. Se gsete n proporie de 10% n proteidele

de porumb i de 4-5% n proteidele din smburii de pepene, castravei i

bostani.

f) Aminoacizi aromatici

23

g) Aminoacizi cu structur heterociclic conin n molecul un heterociclu cu un atom de

azot dintr-un nucleu indolic, imidazolic i pirolic. L (-) Triptofanul (acidul -amino--indolilpropionic, -indolilalanina) intr n compoziia multor proteide naturale. n stare liber se gsete n organele tinere ale

plantelor, n fructe, n glutenul de gru, n soia, semine de dovleac, alge (8,8%).

Triptofanul este unul dintre aminoacizii eseniali, lipsa sa din organism conduce la grave

tulburri.

Este precursor n biosinteza vitaminei PP i promotor al sintezei pirolului, component al hemoglobinei. Prin decarboxilarea triptofanului se formeaz triptamina,

compus cu activitate biologic.

24

L (-) Histidina (acid -amino--imidazolilpropionic) este rspndit

n proteidele de origine vegetal i animal. Se gsete n seminele de tomate,

n polen i n edestin (4%). Prin decarboxilare enzimatic trece n histamin.

g) Aminoacizi cu structur heterociclic

25

L (-) Prolina (acidul -pirolidincarboxilic) este un iminoacid, solubil n alcool (spre deosebire de restul aminoacizilor), proprietate pe care o

imprim i proteidelor n care se gsete n procent mare. Prezint caracter

amfoter i este rspndit att n proteinele vegetale (12% n prolaminele din

cereale) ct i n cele animale.

g) Aminoacizi cu structur heterociclic

26

4.2.4. Proprieti fizice ale aminoacizilor

Proprietile fizico-chimice ale aminoacizilor sunt determinate de structura lor. Aminoacizii se prezint ca

substane solide, cristaline; unii au gust dulce, alii gust

amrui sau sunt fr gust.

Datorit prezenei grupelor funcionale polare (-NH2 i -

COOH) sunt solubili n ap, n acizi diluai i n hidroxizi

alcalini. Procesul de dizolvare conduce uneori la distrugerea

moleculei de aminoacid; astfel, triptofanul este distrus n

mediu acid, iar histidina n mediu bazic. Sunt greu solubili n

solveni organici; unii dintre ei sunt solubili n alcool etilic i

n alcool butilic, proprietate care servete la separarea lor

dintr-un amestec de aminoacizi.

27

4.2.4.1. Izomeria aminoacizilor

Prezena atomului de carbon asimetric n poziia fa de gruparea carboxil, confer moleculelor aminoacizilor (cu exceptia glicocolului), chiralitate i ca urmare, apariia activitii optice (enantiomeria), exprimat prin capacitatea moleculelor lor de a roti planul luminii polarizate spre dreapta (izomerul, enantiomerul dextrogir), sau spre stnga (izomerul, enantiomerul levogir).

Asemntor glucidelor, aminoacizii aparin unei anumite serii sterice, D sau L. La stabilirea configuraiei aminoacizilor, s-a pornit de la L-alanin prin comparaie cu L-aldehida gliceric (comparndu-se poziia grupei NH2

din aminoacid cu poziia grupei OH din glucid). Trebuie remarcat faptul c, aminoacizii naturali prezeni n structura proteinelor aparin exclusiv formei sterice L. Ca i n cazul glucidelor, configuraia steric a aminoacizilor este independent de activitatea optic.

28

4.2.4.2. Structura amfionic Caracterul amfoter al aminoacizilor se datoreaz prezenei concomitente

n molecul a grupelor -NH2 (care confer proprieti bazice, acceptoare de

protoni) i a grupelor -COOH (care confer proprieti acide, donoare de

protoni).

n soluiile apoase, moleculele aminoacizilor au structura unor amfioni (ioni dipolari), care pot funciona att ca baz ct i ca acid:

a) comportare de acid (donor de protoni):

b) comportare de baz (acceptor de protoni):

29

n soluie, exist deci permanent, un echilibru ntre cei trei ioni:

n cazul n care catenele laterale (R) ale diferiilor aminoacizi conin

i alte grupe funcionale ionizabile, n afara celor ataate la atomul de

carbon , sarcina real a moleculei va reflecta prezena lor. Este cazul

aminoacizilor monoaminodicarboxilici, (acidul aspartic i glutamic), cu

caracter acid sau al celor diaminomonocarboxilici, (arginina, lisina,

histidina), cu caracter bazic. Ceilali aminoacizi cu numr egal de grupe

funcionale acide i bazice pot fi considerai neutri.

30

Existena amfionului explic utilizarea soluiilor de aminoacizi ca

soluii tampon (creeaz i menin constant un anumit pH la adugarea unor

cantiti mici de acizi sau de baze tari):

31

Se numete punct izoionic, pH-ul la care soluia apoas a unui aminoacid

conine anioni i cationi ai aminoacidului n proporii egale i deci sarcina electric

net a moleculei de aminoacid dizolvat n ap este nul.

Datorit sarcinii electrice nete (pozitiv sau negativ) aminoacizii

manifest la un anumit pH proprieti electroforetice, deplasndu-se sub aciunea

unui cmp electric. Astfel, n mediu acid, ca urmare a deplasrii echilibrului

existent ntre cei trei ioni spre forma cationic, aminoacidul migreaz spre catod

(polul negativ), iar n mediu alcalin, datorit deplasrii echilibrului spre forma

anionic, aminoacidul migreaz spre anod (polul pozitiv).

La un anumit pH, denumit pH sau punct izoelectric (pHi), amfionul nu

migreaz n cmp electric deoarece aminoacidul se afl disociat ca anion i cation n

pri egale, solubilitatea fiind redus datorit atraciei electrostatice ntre anionii i

cationii existeni.

Aminoacizii prezint pHi diferii, n funcie de structura catenelor laterale -R:

aminoacizii monoamino-dicarboxilici au pHi n zona acid (pHi

= 3,0-3,2);

aminoacizii diamino-monocarboxilici au pHi = 7,5-11, deci n zona

alcalin;

aminoacizii monoamino-monocarboxilici nu au pHi la pH = 7, ci n jur de

valoarea 6,0 (grupa -COOH este mai puternic ionizat dect grupa -NH2).

32

biochimie_c7

Documents