enzime-2-2014

FACTORII CARE INFLUENEAZ VITEZA UNEI REACII ENZIMATICE

1. Temperatura mediului de reacie

2. pH-ul mediului de reacie

3. Concentraia enzimei

4. Concentraia substratului

5. Efectorii enzimatici - activatori

- inhibitori

1

EFECTORII ENZIMATICI DEFINIIE

2

Se numesc efectori enzimatici substanele care pot mri sau

micora activitatea catalitic a unei enzime, deci care pot

accelera sau respectiv diminua viteza unei reacii enzimatice.

Efectorii enzimatici pot fi activatori sau inhibitori.

EFECTORII ENZIMATICI

1. Activatorii enzimatici

substane nespecifice; natur anorganic sau organic; capabili s accelereze viteza unei reacii enzimatice.

3

Tipuri de de mecanisme de activare enzimatic

1. Activarea prin aciunea protectoare a unor substane asupra enzimelor2. Activarea prin favorizarea legturii dintre enzim i substrat3. Activarea prin favorizarea trecerii unor enzime din starea inactiv

(zimogene, proenzime) n forma catalitic activ4. Activarea enzimelor cu rol reglator prin adenozin monofosfat ciclic

(AMPciclic, AMPc).5. Activarea prin control genetic

41. Activarea prin aciunea protectoare a unor substane asupra

enzimelor:

Exemplu: cisteina i glutationul redus (GSH)

gruprile SH libere = aciune activatoare, protectoare a gruprilor SH

eseniale, situate n centrul activ al unor enzime;

unele vitamine: tocoferoli, filochinone, acid ascorbic protejeaz multe

enzime de aciunea toxic a peroxizilor lipidici care apar uneori n cursul

metabolismului.

Tipuri de mecanisme de activare enzimatic

2. Activarea prin favorizarea legturii dintre enzim i substrat.

Unii ioni metalici pot nlesni formarea complexului ES prin diferite mecanisme:

Exemple:

meninerea substratului n centrul catalitic al enzimei: ionii de magneziu (Mg2+)

n cazul pirofosfatazei ,favorizeaz legtura dintre enzim i substrat;

ali ioni metalici pot fi chiar cofactori enzimatici:

ATP (adenozin trifosfat) aza, fosfotransferazele, fosfohidrolazele

activate de Mg2+;

amilaza (de origine animal) activat de Na+ i anionul clorur, (Cl-);

tirozinaza, ceruloplasmina, citocrom oxidaza activate de Cu2+;

alcool dehidrogenaza, glutamat dehidrogenaza, carboxi-peptidaza,

anhidraza carbonic activate de Zn2+;

enzimele din procesul coagulrii - activate de Ca2+;

citocromii, peroxidaze, catalaza activate de Fe2+ sau Fe3+;

arginaza activat de Mn2+;5

3. Activarea prin favorizarea trecerii unor enzime din starea inactiv

(zimogene, proenzime) n forma catalitic activ.

Mecanismul: hidroliza unor legturi peptidice specifice.

Are loc nlturarea unui inhibitor, i demascarea centrului catalitic.

Exemplu:

Proenzimele inactive (digestive) sunt convertite la enzime active prin

proteoliz limitat (pepsina, chimotripsina, tripsina, enzimele coagulrii

sngelui, fibrinolizei)

6

Tripsinogen(inactiv)

Tripsin activ + Inhibitor (hexapeptid)

4. Activarea enzimelor cu rol reglator prin adenozin monofosfat ciclic (AMPciclic, AMPc).

Exemplu:

Protein kinazele, enzime cu rol n fosforilarea unor protein-enzime din interiorul celulei.

Enzime formate din 4 subuniti :

- 2 subuniti catalitice care cuprind situsul activ;

- 2 subuniti reglatoare care au un centru de fixare pentru AMP ciclic

7

Mecanismul de activare enzimatic a protein kinazei A sub aciunea AMPc

AMPciclic (AMPc) se formeaz din ATP prin activarea enzimei adenilat-ciclaza

O

N

N N

N

OP

P

O

P

O

O

O

N

N N

N

PO

NH2

OHOH

CH2HO

O

O

OHHO

OHHO

adenozin trifosfat (ATP)

adenilat ciclaza

EC 4.6.1.1

NH2

OH

CH2O

OH

+ PPi

AMP ciclic

3'

5'

8

Enzima (forma inactiv)

+ AMPciclic Enzima n form activ(subunitatea catalitic)

+ Subunitatea reglatoare

Mecanismul de activare enzimatic a protein kinazei A sub aciunea AMPc

3, 5 AMP ciclic

EFECTORII ENZIMATICI

2. Inhibitorii enzimatici

Substane care prin prezena lor n mediul de reacie diminueaz sauanihileaz activitatea enzimelor.Studiul inhibiiei enzimatice - importan teoretic i practicDin punct de vedere:- biochimic informaii utile asupra specificitii de substrat a enzimelor; studiul grupelor funcionale din centrul catalitic al enzimei; studiul grupelor funcionale ce intervin n meninerea conformaiei activespecifice a enzimei.

- fiziologic - informaii privind mecanismele de reglare a proceselor fiziologice

- farmacologic, patologic i toxicologic, o serie de inhibitori enzimatici suntutilizai n toxicologie - ca antidoturi, i n patologie - ca medicamente care smoduleze unele procese declanatoare de dezechilibre ce produc diversemaladii.

9

CLASIFICAREA INHIBIIEI ENZIMATICE

I. Dup cinetica reaciei enzimatice

Inhibiie reversibil

Inhibiie ireversibil

Competitiv

Necompetitiv

Mixt(noncompetitiv)

II. Dup mecanismul inhibiiei Inhibiie prin exces de substrat

Inhibiie prin analogi structuraliai substratului

Inhibiie prin ageni complexani

Inhibiie prin legare covalent ainhibitorilor de enzime

Inhibiie alosteric

Inhibiie "feed-back" (retroinhibiie)

Inhibiie prin control genetic(represie enzimatic) 10


I. Dup cinetica reaciei enzimatice

Inhibiie reversibil

Inhibiie ireversibilCompetitiv

Necompetitiv

Mixt(noncompetitiv)

11

INHIBIIA IREVERSIBIL = INACTIVARE

otrvuri enzimatice sau otrvuri catalitice

Caracteristicile inhibiiei ireversibile: legare covalent (deci puternic) de centrul catalitic al enzimei. aciune lent, este necesar un anumit timp de contact dintre inhibitor i enzim.

Nu este afectat de diluia mediului de reacie i nici de concentraia de enzim.

inhibiie NESPECIFIC.

Exemple: toate enzimele care au n centrul catalitic aminoacizi cu gruparea SH

vor fi inhibai ireversibil de anumii inhibitori.

enzimele care au n centrul catalitic serina, deci un aminoacid cu gruparea OH vor avea ca inhibitori ireversibil ali compui.

12

Exemple de inhibitori ireversibili cu proprieti alchilante:

Monoiod-acetamida este un agent inhibitor cu proprieti alchilante pentru fosfataze. Alchileaz gruprile SH din structura unor centri activi ai enzimelor.

13

Enzim Monoiod-acetamid Enzim inactivat

Diizopropil-fluorofosfat (DFP sau DIFP) - compusorganofosforic (pesticid).Inhib prin fosforilare enzimele care au n centrul activserina.

Exemple: acetilcolinesteraza, chimotripsina.DFP este un toxic nervos : inhib acetilcolinesteraza =>blocarea transmiterii influxului nervos => paralizie.

14

Acetilcolinesteraz DIFP Enzim inactivat

INHIBITORII REVERSIBILI

Caracteristici generale:

n general, prin dializ se poate elimina inhibitorul;

se poate restaura activitatea enzimatic;

este un proces rapid;

nu este o inhibiie specific

exist mai multe modaliti de inhibiie reversibil

competitiv

necompetitiv

noncompetitiv

(denumit i mixt)

E + I EIkI

kI - constanta de inhibiie 15

inhibitorul se fixeaz pe acelai centru catalitic al enzimei;

inhibitorul intr n competiie pentru centrul activ al enzimei;

presupune o analogie de structur dintre substrat i inhibitor;

legtura dintre enzim i inhibitor este de aceeai natur cu cea dintre enzimi substrat;

inhibitorul competitiv reduce numrul de molecule de enzim care leagsubstratul;

se pot, deci, substitui reciproc n funcie de concentraia lor n mediul dereacie;

deci inhibiia competitiv poate fi reversat prin creterea concentraieisubstratului;

din punct de vedere cinetic Vmax rmne constant, KM crete

INHIBIIA COMPETITIV Caracteristici generale

16

MECANISMUL INHIBIIEI COMPETITIVE

Reaciile dintre enzim (E), substrat (S) i inhibitor (I) n cazul inhibiiei competitive

17

MECANISMUL INHIBIIEI COMPETITIVE

-

1

KM

Vmax

1

1

v

fr inhibitor

i - competitiv

[S]

1

0

- KM

1

E + I EI

kI

[E][I]

[EI]=kI

+[I]

[S]=v

Vmax [S]

1 KM +( )kI

+[I]

[S]=

v Vmax

1 KM +11 1

Vmax( )

kI

Ecuaia Lineweaver-Brk va avea forma:

Vmax = constant; 1/Vmax = constant; KM crete 18

Inhibiia competitiv a succinat dehidrogenazei

Exemplu de INHIBIIE COMPETITIV

COOH

CH2

CH2

COOH

COOH

CH

CH

COOH

Succinatdehidrogenaza

FAD

FADH2Acid succinic Acid fumaric

COO

CH2

CH2

CH2

COO

-

-

CH2

COO

COO-

-

COO

COO

-

-

19

INHIBIIA NECOMPETITIV

(UNCOMPETITIVE INHIBITION)

]K

] I [ [1

i


Formarea complexului activat (ES) are loc normal

Inhibitorul se leag n alt centru catalitic dect substratul

Inhibitorul se combin numai cu complexul (ES), rezultnd un complex inactiv (ESI )

Complexul inactiv ( ESI ) se formeaz urmnd un mecanism secvenial ordonat, plecnd numai de la complexul (ES).

Complexul ( ESI ) fiind inactiv, are loc inhibarea reaciei enzimatice, nu se mai pot forma produi finali de reacie.

Din punct de vedere cinetic, fiecare parametru Vmax i KM este micorat prin acelai factor, care depinde de concentraia inhibitorului i constanta reaciei

de inhibiie.

Acest tip de inhibiie se ntlnete n cazul enzimelor ce catalizeaz reacii ntre dou substrate.

20

MECANISMUL INHIBIIEI NECOMPETITIVE

Reaciile dintre enzim (E), substrat (S) i inhibitor (I) n cazul inhibiiei necompetitive

21

MECANISMUL INHIBIIEI NECOMPETITIVE

Ecuaia Michaelis-Menten devine :

+[I]

1( )kI

+[I]

1( )kI

[S]

=v

Vmax

KM+

[S].

Vmax i KM - micorai prin acelai factor]

K

] I [ [1

i

ES + I ESIkI

22

1

Vmax

Exemple de inhibiie necompetitic:

- Acetazolamida medicament diuretic, acioneaz inhibnd necompetitiv enzima anhidraza carbonic la nivelul rinichiului

- Enzimele care necesit ioni metalici pentru activitatea lor vor fi inhibate necompetitiv de ageni capabili s lege ionul metalic respectiv

EDTA(etilendiamino

tetracetic)

Agent de chelare care leag reversibil Mg2+

23

CO2 H

++ H2O HCO3

- +

anhidraza

carbonic

INHIBIIA MIXT (denumit i NONCOMPETITIV)

(NONCOMPETITIVE INHIBITION)


Inhibitorul se poate lega de enzim direct, simultan cu legarea substratului, dar se poate lega i cu complexul activat (ES)

Inhibitorul se leag n alt centru activ dect substratul (deci se poate lega de enzim simultan cu substratul)

Aciunea inhibitorului nu poate fi reversibil prin creterea concentraiei substratului

Din punct de vedere cinetic: scade Vmax i KM rmne relativ aceeai

E

ES

EI

+S

+I

ESI E + P

24

MECANISMUL INHIBIIEI NONCOMPETITIVE

Reaciile dintre enzim (E), substrat (S) i un inhibitor (I) noncompetitiv

25

MECANISMUL INHIBIIEI NONCOMPETITIVE

Ecuaia Michaelis-Menten devine:

+[I]

1( )kI

[S]=v

Vmax

KM +

[S].

Exemplu: ionii unor metale grele: Cu2+, Hg2+, Ag2+ i derivaii lor, inhib unele enzime care au grupri SH n centrul activ.

Scade Vmax i KM rmne relativ acelai

26

1

Vmax

Concluzie cele 3 tipuri de inhibiie enzimatic



Inhibiie prin analogi structurali ai substratului


Inhibiie prin legare covalent a inhibitorilor de enzime

Inhibiie allosteric


Inhibiie prin control genetic (represie enzimatic)

28

Inhibiia prin exces de substrat

Cnd n mediul de reacie concentraia substratului este foarte mare, n afar de complexul activat ES, se formeaz i complexul ESS inactiv sau mai puin activ.

Efectul inhibitor al substratului este cu att mai pronunat cu ct concentraia acestuia este mai mare

Viteza de reactie

[S]

E + S ES E + P

+ S

ESS ES + S

29

La concentraii mari de substrat, se depete capacitatea catalitic a enzimei

i are loc un efect invers, de ncetinire a vitezei de reacie.

Inhibiia prin exces de substrat

Reprezentarea grafic Michaelis-Menten Reprezentarea grafic Lineweaver-Brk

30






Inhibiie alosteric



31

Inhibiia prin analogi structurali ai substratului

Inhibitorii de tip competitiv ai succinat dehidrogenazei (malonat, oxalat, glutarat)

Acidul fluorocitric inhibitor al aconitazei

COOH

CH2

CH2

COOH

CH2

COOH

COOH

COOH

COOH

Exemple:

COOH

COOH

CH2

C

CH2

HO COOH

COOH

COOH

CH

C

CH2

HO COOH

acid citric

F

acid fluorocitric32


II. Dup mecanismul inhibiiei

Inhibiie prin exces de substrat




Inhibiie allosteric



33

Inhibiia prin ageni complexani

Inhibitorii complexani = substane chimice capabile de a complexa metalul din structura unor enzime (la unele metal-enzime, metalul se afl n centrul activ al enzimei).

Exemple:

Ionul cianur pentru numeroase metalenzime: succinat-dehidrogenaza (Fe2+) citocromi (Fe2+) citocromoxiaza (Fe2+, Cu2+)

Monoxidul de carbon fixeaz fierul din citocromoxidaz

Fluorurile inhib enzimele cu calciu i magneziu

EDTA (etilendiamino-tetracetat) poate complexa Mg2+ din structura a numeroase enzime (ATP-aza, pirofosfataza).

34

Inhibiia prin legarea covalent a inhibitorilor cu enzimele

Este un tip ireversibil de inhibiie Sunt compui care blocheaz gruprile funcionale de la nivelul centrului activ al enzimei

Exemple:

-Agenii alchilani care blocheaz gruprile SH ale cisteinei din centrul activ al unor enzime (ex: monoiodacetat)

- Compui care esterific gruprile OH ale serinei din centrul activ al acetilcolinesterazei (ex: diizopropilfluorofosfatul-DIFP)

- Substanele care pot acetila gruprile NH2 ale lizinei din structura enzimelor (ex: acidul acetilsalicilic acetileaz unele grupri NH2 din centrul activ al ciclooxigenazei enzim din metabolismul acidului arahidonic)

35

INHIBIIA ALLOSTERICEfectorii allosterici

Acioneaz asupra conformaiei spaiale a enzimelor de tip allosteric

ENZIME ALLOSTERICETermenul de allosteriam desemneaz proprietatea caracteristic a

unor enzime de a funciona prin variaii (allo) ale conformaiei tridimensionale (steriam).

Caracteristici structurale Sunt proteine complexe cu rol reglator n reaciile metabolice Sunt formate din subuniti monomere identice (protomeri) Structura cuaternar reprezint asocierea simetric a protomerilor componeni Sunt enzime care se pot combina cu mai multe substrate, avnd mai muli centri activi Enzimele allosterice pot adopta n mod reversibil mai multe stri conformaionale distincte care difer prin:

- Numr de protomeri- Distribuia protomerilor- Afinitatea protomerilor pentru efectorii stereospecifici 36

Enzimele allosterice au mai multe situsuri de legare (cel puin 3 situsuri catalitice)- un situs de tip catalitic care realizeaz transformarea propriu-zis a substratului, i care se afl situat pe subunitatea catalitic a enzimei;- mai multe situs-uri allosterice de care se pot lega efectorii enzimatici (activatori sau inhibitori), situai pe subunitatea reglatoare a enzimei.

ntre situsul catalitic i cel allosteric exist anumite interacii: efect cooperant. Legarea inhibitorului allosteric la situsul allosteric induce modificarea tridimensional a moleculei proteinei enzimatice

Centrul activ catalitic al enzimei devine inapt pentru a fixa substratul

37

Reprezentarea schematic a inhibiiei allosterice

Enzimele allosterice manifest o comportare cinetic diferit de cea postulat n teoria Michaelis Menten.

Aspectul sigmoid este atribuit structurii cu mai muli protomeri, a existenei mai multor situsuri de legare pentru fiecare molecul de enzim ntre care se manifest efecte de cooperare.

38

Legarea primei molecule de substrat de un protomer, va induce modificri conformaionale a protomerului vecin pentru a-l face apt s lege urmtoarea molecul de substrat (efect cooperant). Procesul decurge pn cnd se leag

toate moleculele de substrat

LEGAREA SECVENIAL, REVERSIBIL, A SUBSTRATULUI (S) N MODELUL ENZIMELOR ALLOSTERICE

39

Exemplu de enzime allosterice:

Protein kinazele de tip A, C i G care transfer grupri fosfat de la molecula de ATP

la gruprile OH a unor aminoacizi specifici (serin, treonin, tirozin), din

structura anumitor proteine

O

N

N N

N

OP

P

O

P

O

OHO P

OH

OH

O

NH2

OHOH

CH2HO

O

O

OHHO

OHHO

adenozin trifosfat (ATP)

Rest de serin, treonin sau tirozin din structura proteic a unei enzime

+

Protein

kinaze+ ADP

Protein-enzimfosforilat

40

Produs de reacie: protein-enzime n stare fosforilat =>formele active ale acestor enzime !

Modul de aciune al protein kinazei A i al reglrii sale allosterice de ctre AMPc

(mesager secundar intracelular)

Protein kinaza A activat de AMPc la subunitile reglatoare, va cataliza diferite

reacii de fosforilare a unor enzime (proteine)

Proteinele fosforilate intervin n numeroase procese energetice, de cretere i difereniere celular = >

efecte intracelulare

Genomul uman codific aproximativ 500 de proteine (enzime) de tipul protein kinazelor.

Multitudinea acestor enzime permite reglarea precis, a proceselor metabolice i fiziologice,

n funcie de esuturi i substrate specifice.

Enzima allosteric

41

Schema general a formrii i scindrii legturii ciclice fosfodiesterice din AMPc

AMPc fosfodiesteraza hidrolizeaz AMPc la AMP

Adenilat ciclaza convertete ATP n AMPc + PPi

Fosfodiesterazele

Adenilatciclaza

Turnover-ul AMPc

Inhibiia de tip feed-back (retroinhibiia)

A B C D E FE1 E2 E3 E4 E5

-

Reprezint un caz special de inhibiie allosteric Const n inhibiia activitii primei enzime de ctre produsul final al lanului metabolic din care face parte:

Acumularea excesiv de produs final F n celule, determin printr-un mecanism allosteric, inhibiia enzimei E1 care catalizeaz transformarea substanei A n substana B.

Exemplu: Hemul acumulat (n procesul de biosintez a hemoglobinei) i poate inhiba propria biosintez.

44

Importana inhibiiei de tip feed-back

n reglarea metabolismului intermediar celular (enzima E1 se numete enzim reglatoare de proces). n meninerea unui echilibru dinamic ntre catabolism i procesele de biosintez. Constituie o bun strategie metabolic a celulei n utilizarea precursorilor necesari la biosinteza unor biomolecule

GEN STRUCTURAL = ansamblul de triplete nucleotidice din ADN nuclear care codific biosinteza unei molecule de enzim (protein)

Transcrierea mesajului purtat de gena structural la ARN mesager(ARNm) corespunztor este asigurat de un ansamblu nucleotidic care se numete GEN OPERATOARE (operator) i care de obicei se gsete nvecintatea GENEI STRUCTURALE deci la locul unde ncepe transcrierea la ARNm.

La rndul su operatorul este controlat de o protein numit REPRESOR a crui sintez este controlat de GENA REGLATOARE.

n vecintatea operatorului se gsete o regiune promotoare necesarpentru nceperea transcrierii.

45

Inducie i inhibiie enzimatic prin control genetic

F. Jacob i J. Monod, 1961

Inducie i inhibiie enzimatic prin control genetic

1961, F. Jacob i J. Monod

46

Enzimele pot fi prezente n celuln cantiti aproximativ constante= exprimare constitutiv(Ex: enzimele lanului respiratormitocondrial)

Anumite enzime pot fi prezente nmod obinuit sub forma uneiexprimri mai slabe (sau chiar snu fie deloc exprimate) dar acror biosintez s creascsemnificativ (chiar de mii de ori)n anumite condiii, n specialatunci cnd substratul lor esteprezent n exces = enzimeinductibile.

47

Promotor Operator Gene structurale

Lactoza

Prezena unui inductor n

mediu

ARN

polimerazADN

ARNm

Polipeptid

Protein represoare

-Galactozidaz Permeaz Transacetilaz

Exemplu de inducie a activitii enzimatice, la Escherichia coli

Gen reglatoare

48

Exemplu de inhibiie prin produs final biosinteza triptofanului

Absena triptofanului (Trp) n celul induce sinteza enzimelor implicate n cile sale de biosintez (E1...E5)

Prezena triptofanului inhib sinteza (exprimarea) enzimelor implicate n biosinteza sa

E1 E2 E3 E4 E5

Unele medicamente pot induce biosinteza de enzime necesare propriei lor metabolizri => Importan farmacologic i toxicologic- st la baza fenomenului de obinui la medicamente i a toxicomaniei.

Inducia enzimatic st i la baza fenomenului de rezisten la medicamente. Ca rspuns la lezrile celulare cauzate de expunerea la compui xenobiotici (medicamente, compui toxici poluani), celulele elaboreaz mecanisme de aprare adaptativ ce includ, ntre altele, i inducia unor gene specifice care codific n special biosinteza unor enzime de biotransformare.

Inhibiie i inducie enzimatic prin control genetic Importan practic

49

NOMENCLATURA I CLASIFICAREA

ENZIMELOR

50

Istoric privind nomenclatura enzimelor

I ETAP : denumiri vechi - nu au terminaia azPepsina, tripsina, chimotripsinaPtialina din saliv (amilaza)Emulsina din intestin (lipaza)

n general sunt hidrolaze, enzime cu rol n digestie.

De exemplu: amilaza are ca denumirea tiinific sistematic -1,4-glucan-4-glucan hidrolaza, iar amilaza: -1,4-glucan-malto-hidrolaza.

II ETAP: se introduce terminaia -aza, la denumirea substratelor care se transform.

De exemplu: ureaza, amilaza, arginaza, fumaraza, tirozinaza, hexokinaza, lipaza, etc.

Aceste denumiri nu explic tipul de reacie care are loc.

51

lll ETAP: Apar denumiri de enzime care cuprind:- denumirea substratului- tipul de reacie- terminaia azaExemplu : Succinat dehidrogenaza (SDH)

Lactat dehidrogenaza (LDH)Malat dehidrogenaza (MDH)Piruvat decarboxilazaPiruvat carboxilaza

Precizeaz tipul reaciei dar sunt incomplete.Sunt denumiri convenionale.Denumiri de lucruSe precizeaz donorul de hidrogen (exemplu: succinat), dar nu se precizez acceptorul de H.

52

IV ETAP: n 1957-1961 Uniunea Internaional de Biochimie (din cadrul IUPAC), Comisia de Enzimologie (EC) a elaborat o nomenclatur sistematic precum i o clasificare a enzimelor bazat pe tipul de reacie chimic catalizat de o anumit enzim. Aceast abordare a fost determinat de creterea continu a numrului de enzime izolate i caracterizate din punct de vedere structural i al mecanismului de aciune.

Deci din 1961 enzimele sunt grupate in 6 clase, fiecare enzim avnd numere de cod (denumire ,,EC") = DENUMIRE SISTEMATIC

Conform recomandrilor acestei Comisiei de Enzimologie (EC), denumirea unei enzime trebuie s cuprind detalii privind:

-numele substratului asupra cruia acioneaz enzima (cu evidenierea donorului i a acceptorului de electroni, de hidrogen, sau de grupri funcionale, etc);

-numele tipului de reacie catalizat;

-sufixul az.

Deci numrul de cod al fiecrei enzime (EC) este alctuit din 4 numere:- primul numr : codul pentru clasa de enzime (16)- al doilea numr : codul pentru subclas (substratul donor de grupri) (199)- al treilea numr: codul pentru sub subclas (acceptorul acelei grupri 199)-al patrulea numr : locul individual al enzimei.

Acest tip de nomenclatur este deosebit de precis, descriptiv i informativ, permind introducerea de enzime nou descoperite.

53

CLASIFICAREA ENZIMELOR CONFORM COMISIEI DE ENZIMOLOGIE (EC)

EC : 1 Oxidoreductaze Reacii de transfer de electroni sau de electroni i de protoni (deci de hidrogen) termen mai general echivaleni reductori.EC : 2 TransferazeReacii de transfer a unei grupri funcionale de pe un donor pe un acceptor.EC : 3 HidrolazeReacii de hidroliz a biomoleculelor, adic reacii de fixare a moleculei de ap pe o legtur specific substratului care se scindeaz. Determin ruperea unei legturi cu ajutorul unei molecule de ap.EC : 4 LiazeReacii de rupere a unei legturi carbon-carbon, carbon-azot, carbon-oxigen etc.EC : 5 Izomeraze Reacii de izomerizare, epimerizare, racemizare, conversie cis-trans, adic, altfel spus, reacii de tranfer de grupri n interiorul aceleiai molecule. EC : 6 Ligaze Reacii de formare a unor legturi carbon-carbon, carbon-azot, carbon-oxigen, etc. Sunt reacii consumatoare de energie (de molecule ATP sau de alt nucleotid cu legturi macroergice).

54

enzime-2-2014

Documents