ProteineProteine(gr.protos ntiul, principalul) compui organici micromoleculari (polimeri), alctuii din radicali de aminoacizi. Constituie principalele componente ale tuturor organismelor vii, jucnd rolul hotrtor n procesele i fenomenele vitale (digestie, cretere, rennoire, micare, transmiterea caracterelor ereditare). Radicalii aminoacizi ai proteinelor se unesc ntre ei prin legturi pentidice, formnd catene polipentidice neramificate, care, la rndul lor, prin pliere sau nfurare, determin structura complet caracteristic proteinei respective. n natura vie exist un enorm numr de proteine individuale, formate prin combinarea a circa 20 de -aminoacizi. Diversitatea proteinelor, care ntr n componena celulelor vegetale i animale, este determinat att de compoziia chimic a aminoacizilor i succesiunea aminoacizilor n catena polipeptidic. n proteine naturale, catenele polipeptidice sunt aranjate ntr-un anumit mod i formeaz structuri micromoleculare complexe sub form de globule (la proteine globulare) sau fibre subiri (la proteine fibrilare) cu anumite caracteristici fizico-chimice li biologice.Proteine globulare se dezvolt bine n ap sau n soluie de sruri diluate. Din aceast grup fac parte: albuminele i globulinele din serul sangvin, albuul de ou, esuturi i lapte, hemoglobin, majoritatea enzimelor, hormonii, anticorpii etc.Proteine fibrilare sunt insolubile n ap, ntr n componena oaselor, pielii, ligamentelor, prului, unghiilor etc. Multe dintre ele nu se supun aciunii enzimelor din sucurile digestive. Din proteine fibrilare fac parte: cheratina (proteina din pr), colagenul i elastina (proteine din piele i tendoane), fibroina (proteine din mtase natural etc.). n macromolecula de protein se deosebesc patru structuri (niveluri de organizare): primar, secundar, teriar i cvaternar. Prin noiunea de structur primar se subnelege succesiunea aminoacizilor n catena polipentidic. Ea este determinat de legturile peptidice. Fiecare protein se caracterizeaz prin structura sa primar unic, ce determin celelalte niveluri de organizare a moleculei proteice i, deci, i proprietile specifice ale acesteia. Prin noiunea de structur secundar se subnelege rsucirea catenei, de regul, sub form de spiral, fixat prin legturi de hidrogen. Structura teriar caracterizeaz aranjamentul spaial al catenei dintr-un corp complicat i este realizat prin legturi de hidrogen, bilsufurice etc. Moleculele multor proteine alctuite din cteva catene polipentidice (subuniti), formnd structuri complexe. Aranjarea spaial reciproc a subunitilor n molecula proteic, care prezint o formaie unic din punct de vedere structural i funcional, se numete structur cvaternar. Consolidarea acestei structuri se realizeaz prin legturi necovalente slabe (ionice, hidrofobe, de hidrogen). De ex., hemoglobina e un complex format din patru catine polipeptidice. Proprietile specifice (fizico- chimice i biologice) ale proteinelor sunt determinate de toate nivelurile de organizare ale moleculei. Una din proprietile biologice fundamentale ale proteinelor i este caracterul lor specific. Fiecare specie vegetal sau animal, fiecare esut sau organ are proteine specifice, care se deosebesc de proteine altor specii, organe sau esuturi. Aceast nsuire constituie cel mai important mecanism de adaptare i aprare al organismului. La introducerea parenteral a proteinelor de alt specie n organism se formeaz anticorpi substane de natur proteic care reacioneaz n mod specific cu proteinele introduse. La aciunea factorilor fizici i chimici (temperatura nalt, energie radiant, substane chimice) asupra proteinelor, legturile de hidrogen i cele hidrofobe, care condiioneaz structura secundar, teriar i cea cvaternar, se rup, molecula proteic se deformeaz, schimbndu-i proprietile fizico-chimice i biologice. Modificarea structurii naturale a proteinelor se numete denaturare, iar proteina supus aciunii acestor factori proteina denaturat. Gradul de denaturare al proteinelor depinde de intensitatea i durate aciunii factorului de denaturare. Dizolvndu-se n ap, proteina formeaz soluii coloidale instabile i se precipit sub aciunea acizilor minerali, a alcoolului, acetonei etc. Particulele de protein n soluii prezint electrolii amfoteri, adic au att proprieti de acid, ct i de baz. Caracterului coloidal i celui amfoter al proteinei i se datoresc un ir de proprieti specifice ale proteinelor din organism i anume: meninerea echilibrului acido-bazic, presiunea osmotic, electroforeza (separarea diferitelor proteine n cmpul electric) etc. Se deosebesc: proteine simple, alctuite din aminoacizi (albumine, globuline, histoni etc.) i proteine conjugate (proteide), constituite dintr-o component proteic i alta neproteic (nucleoproteide, cromoproteide, fosfoproteide, glicoproteide, lipoproteide). n celulele vii joac un rol deosebit proteine-fermeni (catalizeaz toate procesele biochimice din organism), proteine-hormoni (regleaz procesele fiziologice de cretere i dezvoltare) i proteine-anticorpi (ndeplinesc funcia de aprare a organismului contra infeciilor).Proteine au i alte funcii importante n organism: funcia de transport, energetic, de reglare, motorie etc. Biosinteza proteinelor n celul constituie un proces complicat, care se realizeaz n ribozomi cu participarea acizilor nucleici. n organismul viu au loc permanent dou procese: descompunerea celulelor i nlocuirea lor cu altele noi, reproduse. Rennoirea elementelor structurale ale celulelor este asigurat pe baza proteinelor alimentare. Ultimele, nimerind n organism, sunt supuse unor transformri i ntrebuinate ca material plastic la biosinteza enzimelor, hormonilor i a altor substane proteine biologic active. Proteine sunt ntroduse n organism mpreun cu diferite produse alimentare. n produsele alimentare cantitatea de proteine variaz mult. Produsele alimentare de origine animal (lapte, carne, ou, pete) conin un procent mai mare de proteine dect cele de origine vegetal. n ele sunt prezeni toi aminoacizii eseniali n proporii optime pentru asimilarea lor deplin. Necesarul zilnic de proteine depinde de vrst, sex, caracterul muncii etc. Aprovizionarea insuficient a organismului cu proteine (carena proteic) duce la tulburarea metabolismului i a funciilor organismului. n primul rnd, are loc hipoproteinemia (micorarea cantitii de proteine n serul sangvin), cea ce duce la scderea presiunii coloid-osmotice i la edeme de foame. Carena proteic este nsoit de descompunerea proteinelor enzimatice i are ca rezultat funciilor enzimatice ale ficatului i ale altor organe. Proteine sunt utilizate pe larg n alimentaie i n industrie. De ex., cazeina (proteina laptelui) se ntrebuineaz pentru fabricarea fibrelor artificiale, maselor plastice etc.; jelatina n industria alimentar, diferite preparate proteice n medicin pentru tratarea i profilaxia unor afeciuni (de ex., insulina la tratarea diabetului zaharat, -globulina pentru profilaxia unor boli infecioase).