Interaciuni antigen-anticorp

Reaciile antigen-anticorp se aseamn, prin afinitate i specificitate, cu interaciunile enzim-substrat. Exist, ns, i diferene ntre aceste tipuri de interaciuni i anume : anticorpii interacioneaz cu liganzii lor n configuraii stabile i de energie joas, n timp ce enzimele se leag de formele nestabile i de nalt energie ale substraturilor lor. Interaciunile antigen-anticorp sunt guvernate de principiul complementaritii. Conform acestui principiu, caracteristicile structurale ale unui anumit antigen sunt reflectate complementar n situsurile anticorpilor prin legturi care asigur crearea unei reele tridimensionale n care moleculele antigen-anticorp alterneaz. Legarea antigenelor i anticorpilor implic puni de hidrogen, fore Van der Waals, interaciuni hidrofobe i interaciuni ionice ntre grupele terminale amoniu i carboxilat din aminoacizi. Anticorpul pe a crui suprafa exist mai multe situsuri de legare poate interaciona cu dou molecule antigenice. Toate tipurile de interaciuni participante la formarea complecilor imunologici (tabelul II.9.) sunt de circa 100-1000 ori mai slabe dect o legtur covalent, astfel nct pentru stabilizarea legturii unui anticorp la o antigen sunt necesare foarte multe legturi necovalente.

Tabelul II.9. Legturi necovalente cu impact imunologic TipulOrigineaReprezentarea schematic

Fore electrostaticeAtracia dintre sarcini opuse NH3 OOC -

Legturi de hidrogenDistribuirea hidrogenului ntre atomi electronegativi (N, O) > N H - - - - - O = C