enzimele

7
Enzimele Enzimele împreună cu vitaminele şi hormonii sunt biocatalizatori (asigură viteze mult mai mari ale reacţiilor chimice), asigurând toate reacţiile metabolice de anabolism şi catabolism. Prima enzimă a fost descrisă în 1933 – diastaza – cu acţiune asupra amidonului. Ulterior au fost descrise şi alte enzime de către Louis Pasteur, care le-a numit fermenţi. Denumire: I. denumirea substratului + sufixul ază: ex.: lipază II. denumirea tipului de reacţie + sufixul ază: ex.: hidrolază, dehidrogenază Structura şi natura chimică a enzimelor Toate enzimele sunt construite din 2 componente de bază: - Apoenzima – determină specificitatea enzimelor - Coenzima – participă direct la reacţia enimatică Apoenzima – este o holoproteină sau o heteroproteină, de aceea enzimele mai pot fi denumite şi proteinenzime, având până la un anumit punct aceleaşi proprietăţi ca şi proteinele. Apoenzima este constituită din: - centru activ (sau mai mulţi centri acitivi), numit şi situs este locul specific de unire a enzimei cu substratul asupra căruia acţionează; - complement activant – protejează, activând sau inhibând centrul activ. 1

Upload: paula-amihaesei

Post on 24-Sep-2015

11 views

Category:

Documents


3 download

DESCRIPTION

lectie din Biofizica

TRANSCRIPT

Enzimele

Enzimele

Enzimele mpreun cu vitaminele i hormonii sunt biocatalizatori (asigur viteze mult mai mari ale reaciilor chimice), asigurnd toate reaciile metabolice de anabolism i catabolism.

Prima enzim a fost descris n 1933 diastaza cu aciune asupra amidonului. Ulterior au fost descrise i alte enzime de ctre Louis Pasteur, care le-a numit fermeni.

Denumire:

I. denumirea substratului + sufixul az: ex.: lipaz

II. denumirea tipului de reacie + sufixul az: ex.: hidrolaz, dehidrogenaz

Structura i natura chimic a enzimelor

Toate enzimele sunt construite din 2 componente de baz:

Apoenzima determin specificitatea enzimelor Coenzima particip direct la reacia enimaticApoenzima este o holoprotein sau o heteroprotein, de aceea enzimele mai pot fi denumite i proteinenzime, avnd pn la un anumit punct aceleai proprieti ca i proteinele.

Apoenzima este constituit din:

centru activ (sau mai muli centri acitivi), numit i situs este locul specific de unire a enzimei cu substratul asupra cruia acioneaz;

complement activant protejeaz, activnd sau inhibnd centrul activ.

Coenzima este reprezentat de majoritatea vitaminelor, derivai ai gruprii hem sau unele tripeptide (glutationul).

Exist i enzime de natur exclusiv proteic.

Mecanismul reaciilor enzimatice

Reaciile enzimatice se desfoar cu o anumit vitez, n 2 etape:

1. Enzima se unete cu substratul, rezultnd un produs intermediar (enzima-substrat):

Enzim + Substrat ES (enzim substrat)2. Se formeaz produsul de reacie i se recupereaz n parte enzima respectiv.

Aceste 2 etape pot fi influenate de o serie de factori activatori sau inhibitori.

Ex.: factorii activatori pot fi reprezentai de unele metale:

E + Me + S EMeS Produs de reacie + Me + E

Locul de formare a enzimelor n celul l constituie citoplasma i organitele celulare. Unele enzime rmn dizolvate n citoplasm, altele rmn n mitocondrii i lizozomi unde au loc intense procese metabolice, iar alte enzime prsesc mediul celular i trec extracelular pentru a-i exercita activitatea.

Exemple: - pepsina se formeaz n celulele mucoasei gastrice. Ea prsete celula i intr n compoziia sucului gastric. - tripsina i chimotripsina sunt produse de celulele pancreasului exocrin. Ele ajung n sucul pancreatic, iar acesta ajunge n duoden unde va aciona asupra proteinelor, hidrolizndu-le.

Factori ce influeneaz activitatea enzimelor1. Concentraia enzimei influeneaz n raport direct proporional;2. Temperatura optim 37oC; la temperaturi mai ridicate (60-70oC) enzima este inactivat ireversibil pentru c apoenzima este degradat.Excepii: ribonucleaza rezist i la 100oC; astfel se explic de ce unele virusuri care o conin nu se distrug la temperaturi mari.

Temperaturile mai mici dect cea optim determin scderea activitii enzimatice reversibil.

3. PH-ul fiecare enzim i desfoar activitatea la un pH optim

Ex.: - pepsina 1,5 2,5; tripsina, chimotripsina, peptidazele 8 8,5

4. Efectorii

a. Activatori reprezentai de regul de unul sau mai multe metale ce activeaz centrii activi direct sau indirect. Aceste metale (Ca, Co, Mg, Mn) influeneaz prima etap (de formare e ES). Activarea indirect se realizeaz i prin unii produi ce rezult chiar din reacia enzimatic.

b. Inhibitori reprezentai de substane foarte diferite, heterogene, ce acioneaz de regul asupra apoenzimei, modificndu-i structura i proprietile. Pe baza inhibrii enzimelor se utilizeaz metodele de sterilizare.

Ex.: - gr. tio (SH) care pentru unele enzime poate fi activator, pentru altele inhibitor

unele metale, radiaiile UV, X, presiunea, ultrasunetele, detergeni anionici i cationici ce pot inhiba reversibil sau ireversibil activitatea enzimelor.Proprietile enzimelor Specificitatea este determinat de apoenzim. Poate fi absolut sau relativ. Specificitatea absolut atunci cnd enzima poate aciona doar asupra unui singur substrat; ex.: anhidraza carbonic (catalizeaz conversia dioxidului de carbon i a apei n acid carbonic), ureaza (catalizeaz descompunerea ureei). Specificitatea relativ atunci cnd enzima acioneaz asupra unui grup de substane nrudite chimic; ex.: fosfatazele (catalizeaz hidroliza esterilor fosforici), proteazele (acioneaz asupra legturilor din peptidice), lipazele (hidrolizeaz legtura esteric dintre glicerol si acizii grai).Clasificarea enzimelorI. Dup tipul de reacie (ligaze, liaze, oxidoreductaze, hidrolaze, transferaze)II. Dup substratul asupra cruia acioneaz (proteaze, lipaze) 1. Dehidrogenaze catalizeaz dehidrogenarea unui substrat cu transferul hidrogenului la o molecul diferit de oxigen;2. Transferaze catalizeaz transferul unor grupri funcionale de pe un substrat pe altul; Ex.: transaminazele: TGO, TGP, metiltransferaze, aminotransferaze etc.3. Hidrolazele catalizeaz reacii de rupere a unor legturi cu ajutorul moleculelor de ap; ex.: lipaza, pepsina, tripsina, peptidazele;4. Liazele enzime ce catalizeaz reacii de eliminare a unei grupri funcionale din substrat; ex.: dezaminaza, decarboxilaza;5. Izomerazele catalizeaz reacii de izomerizare;6. Ligaze (Sintetaze) enzime ce catalizeaz unirea a 2 substraturi n unul singur; ex.: acetil CoA, aminoacilsintetaza;7. Fosfataze catalizeaz hidroliza unui ester fosforic;8. Kinaze catalizeaz transferul unei grupe fosfat de la o trifosfatnucleotid (ATP) la un substrat;9. Mutaze catalizeaz migrarea unei grupe fosfat de la o poziie la alta n aceeai molecul;10. Oxidaze catalizeaz oxidarea unui substrat cu un oxigen molecular ca donor;11. Oxidoreductaze catalizeaz o reacie de oxidare i o reacie de reducere, care au loc concomitent, datorit unui transfer de electroni ntre substana care se oxideaz i substana care se reduce.Enzime cu valoare de diagnostic

lipoproteinlipaza, pseudocolinesteraza, lecitin-colesterol-aciltransferaza catalizeaz reacii din ser. Sunt secretate de ficat i eliberate n snge. n afeciuni grave ale ficatului, celulele hepatice sunt incapabile s sintetizeze normal proteine astfel nct activitatea acestor enzime, care n mod normal este relativ ridicat, va scdea; transaminazele pentru a aprecia funcia hepatic, biliar, evoluia unui infarct miocardic, a unei hepatite; cresc n infecii virale, infarct de miocard; amilaza acioneaz asupra amidonului i se determin pentru a aprecia funcia pancreasului exocrin; crete n pancreatita acut, traumatisme abdominale; lipaza crete n pancreatita acut, scade n steatoree (prezena unei cantiti anormale de grsimi n fecale);

colinesteraza - scade n hepatit, ciroz, infecii acute, infarct miocardic, intoxicaii cu insecticide organofosforice, crete n tumori cerebrale; lactodehidrogenaza este indicator al leziunilor celulare; este crescut n snge n caz de infarct miocardic, leziuni ale ficatului, rinichiului, plmnilor; fosfataza acid crete n cancerul de prostat;

fosfataza alcalin - crete n obstrucia cilor biliare, afeciuni ale oaselor.

PAGE 2