Download - Aminoacizi proteine 2015
-
PROTEINELE
- biomolecule cu structur complex
- constitueni universali i indispensabili ai tuturor formelor de via
- asigur organizarea i meninerea structurilor morfologice ale celulelor, precum i manifestarea funciilor i activitilor vitale ale acestora
-
Proporia proteinelor n organismele vii este mai constant
dect a lipidelor i glucidelor;
n regnul vegetal, coninutul de proteine = mai mic i foarte variat, n funcie de specie i organ
Coninutul cel mai mare de proteine se gsete n:
- organele de rezerv ale plantelor
- n seminele de leguminoase
Coninut mediu de proteine se gsete n boabele de cereale
Coninut mic de proteine:
- legume
- rdcinoase
- tuberculifere
-
Este esenial de remarcat rolul dominant al proteinelor n
organismele vii, deoarece nu se cunosc forme de via fr proteine
Ex:
- reaciile chimice din celule depind de combinarea enzimelor de
natur proteic cu diferitele substraturi
- structuri cum ar fi cele ale muchilor depind de interaciile dintre
proteine
- controlul genetic este determinat de interaciile proteine-ADN
- activitatea nervoas implic interacii transmitor-protein
- imunoprotecia se bazeaz pe interacii anticorp-antigen
-
Proteinele ndeplinesc n organism, datorit naltului grad de organizare
i diversitate, roluri multiple:
rol structural (plastic), fiind constitueni principali ai protoplasmei i nucleului celular
- reprezint: 65-70% din materia uscat a organismului animal
2-35% din materia uscat a organismului vegetal
80-90% din materia uscat din microorganisme;
rol biocatalitic, deoarece sub form de enzime, catalizeaz selectiv reaciile biochimice din organismele vii;
rol fizico-chimic datorat caracterului lor coloidal i amfoter care le ofer posibilitatea de a participa la reglarea presiunii osmotice, a
permeabilitii selective a membranelor, a echilibrului electrostatic i
acido-bazic, precum i la transportul n organism al ionilor de
importan vital;
-
rol de anticorpi, participnd la procesele imunologice de aprare a organismelor superioare;
rol de represori, prin aptitudinea de a traduce din genomul celular numai mesajul necesar ntr-un anumit moment din
viaa celulei sau organismului;
rol de reglare fin a proceselor biochimice, prin intermediul hormonilor
-
AMINOACIZI
- unitile structurale nehidrolizabile ale proteinelor
Dei n natur se cunosc aprox 200 de aminoacizi, doar 20-22
sunt utilizai pentru biosinteza proteinelor i sunt codificai de
codul genetic, fiind denumii i aminoacizi proteinogeni
(ordinari)
Ceilali aminoacizi, mai puin rspndii, sunt denumii
aminoacizi neproteinogeni (ocazionali)
-
- Valina
- Leucina
- Izoleucina
- Treonina
- Metionina
- Lizina
- Fenilalanina
- Triptofan
pot fi sintetizai numai de plante - aminoacizi eseniali
Lipsa lor n alimentaie provoac grave tulburri ale
metabolismului (boli careniale)
-
- Glicocol
- Alanina
- Serina
- Cisteina
- Acid aspartic
- Acid glutamic
- Arginina
- Tirozina
- Prolina
- Hidroxipriolina
- Histidina
aminoacizi care pot fi sintetizai i de organismul animal
aminoacizi neeseniali
-
Unii dintre aminoacizi pot fi convertii pe cale chimic n
glucide = denumii aminoacizi glucoformatori:
- Glicocol
- Alanina
- Serina
- Acid aspartic
- Acid glutamic
- Arginina
- Citrulina
-
Structura chimic a aminoacizilor Aa - compui organici difuncionali:
- grupa funcional amino (-NH2)
- grupa funcional carboxil (-COOH)
legate de un radical organic
Caracteristic acestei structuri : grefarea ambelor grupe
funcionale pe acelai atom de carbon (poziia ) n cazul aa
din structura proteinelor (-aminoacizi)
Se cunosc i aminoacizi la care grupa -NH2 este legat de al
doilea atom de carbon fa de grupa - COOH, (poziia ), al
treilea (poziia ) etc.
-
Nomenclatura aminoacizilor Denumirea tiinific a aminoacizilor = format din - prefixul amino - numele acidului de la care provine cu indicarea poziiei atomului de carbon de care este legat grupa funcional -NH2
(, , , , sau 2, 3 etc.) , fa de grupa funcional carboxil COOH
acid -amino propionic acid -amino-propionic ( -alanina) (-alanina)
n general nomenclatura raional este mai puin folosit, deoarece sunt utilizate n general, denumiri uzuale, specifice fiecrui aminoacid (glicocol, alanin, serin, triptofan etc.).
-
Clasificarea aminoacizilor
Dup structura lor chimic:
-
1. Aminoacizi alifatici R = un rest hidrocarbonat alifatic
a) Aminoacizi monoamino-monocarboxilici
(cu caracter neutru):
Glicocolul (glicina, acidul aminoacetic) zahrul gelatinei
- a fost obinut prin hidroliza acid a gelatinei
- singurul -aminoacid care nu are atom de C asimetric, i deci nu
prezint izomerie optic
-
Majoritatea organismelor vegetale conin glicocol (0,2-1%)
Exist i proteine vegetale mai bogate n glicocol :
edestina (cnep 2,5-3,8%)
ricinina (ricin 6,6%) etc.
Glicocolul lipsete complet din:
zein (porumb) i
hordein (orz)
-
L (-) Alanina (acidul -aminopropionic)
- nelipsit din proteinele vegetale i animale
- a fost identificat la hidroliza proteinelor din soia
= prezent n cantitate mare n zein (9-10%)
- n stare liber a fost identificat n alge i n frunze de tutun
Izomerul -alanina a fost pus n eviden n:
- soia
- mere crude
- tomate
-acidul pantotenic
-
L (+) Valina (acidul -aminovalerianic)
- Regsit n structura multor proteine bogate n valin:
- seminele de in (12,7%)
- seminele fasole (6,2%)
n stare liber a fost pus n eviden n lucern i germenii de
secar
-
L (-) Leucina (acidul -aminoizocapronic)
- descoperit n hidrolizatele de ca
= foarte rspndit n organismele vegetale, n special n zein (19,25%) i n edestin
-
L (+) Izoleucina (acidul -amino--metilvalerianic)
= izomera de poziie a leucinei
Prezena n molecul a 2 atomi de carbon asimetrici conduce la
existena a patru izomeri optici
Leucina i izoleucina se transform n timpul fermentaiei alcoolice (prin
decarboxilare i dezaminare) n alcool amilic i alcool izoamilic
-
c) Tioaminoacizi (aminoacizi cu sulf)
L (+) Cisteina (acidul -amino--tiopropionic)
se gsete n toate proteinele vegetale (0,5 - 4,5%) i animale
- proteinele din cartofi conin 4 - 4,4%
- glutelinele din gru, orez, secar conin 2,7% cistein
Gruparea reductoare (-SH) din cistein are rol important n reaciile
biocatalizate de enzimele n structura crora se regsesc astfel de grupe
funcionale
-
L (-) Metionina (acidul -amino--metiltiobutiric)
prezent n:
- zein
- seminele de tomate
- proteinele din seminele de cereale
- are rol de agent metilant, prin cedarea grupei metil, transformndu-se
n homocistein
-
c) Hidroxi-aminoacizi
L (-) Serina (acidul -amino- hidroxipropionic)
- se gsete n stare liber n seminele germinate
n proporie mare se afl n:
- edestina din cnep
- n unele proteine din migdale
- n unele proteine din algele marine
Sub form de esteri fosforici intr n constituia serinfosfatidelor
-
L (-) Treonina (acidul -amino--hidroxibutiric)
- nsoete n proteine serina, n cantiti mai mici, prezentnd
proprieti analoage serinei
- n proporii mai ridicate se gsete n proteinele din cereale, soia,
cartofi, alge marine
- intr n constituia antibioticelor - actinomicin
- treonina posed 2 atomi de carbon asimetrici, deci are 4 izomeri optici
-
d) Aminoacizi monoamino-dicarboxilici
(cu caracter acid)
Acidul L (+) aspartic (asparagic, acid aminosuccinic)
- se gsete n toate proteinele vegetale, mai ales sub forma amidei sale,
asparagina
n stare liber, asparagina apare n:
- seva de sparanghel
- mazre
- migdale
-
Acidul L (+) glutamic (acidul -aminoglutaric)
- foarte rspndit n proteinele vegetale
- se ntlnete n stare liber n:
- alge
- fructe
- sfecla de zahr
-
e) Aminoacizi diamino-monocarboxilici
L (+) Arginina (acidul -amino- guanidilvalerianic)
- a fost identificat n:
- conifere
- ricin
- cartofi
- n hidrolizate proteice
-
L (+) Ornitina (acidul ,-diaminovalerianic)
- este rspndit n stare liber n plantele superioare, dar apare foarte
rar n compoziia proteinelor
-
L (+) Lizina (acidul ,-diaminocapronic)
Mai bogate n lizin sunt seminele necoapte i cele n curs de germinare
-
2. Aminoacizi aromatici
L (-) Fenilalanina (acidul -amino--fenilpropionic)
- rspndit n plantele tinere de bostan, bob, lupin i n numeroase
proteine (zeina, legumina)
-
L (-) Tirozina (acidul parahidroxifenilalanina)
= ntlnit mpreun cu fenilalanina n toate proteinele
Se gsete n proporie de 10% n proteinele de porumb i de 4-5% n
proteinele din smburii de pepene, castravei i bostani
-
3. Aminoacizi cu structur heterociclic conin n molecul un heterociclu cu un atom de azot dintr-un
nucleu indolic, imidazolic i pirolic
L (-) Triptofanul (acidul -amino--indolilpropionic, -indolilalanina)
- n stare liber se gsete n organele tinere ale plantelor, n fructe, n
glutenul de gru, n soia, semine de dovleac, alge (8,8%)
= un aa esenial, lipsa sa din org conduce la tulburri grave
= precursor n biosinteza vitaminei PP i promotor al sintezei pirolului,
component al hemoglobinei
-
L (-) Histidina (acid -amino- imidazolilpropionic)
- rspndit n proteinele de origine vegetal i animal
- se gsete n seminele de tomate, n polen i n edestin (4%)
Prin decarboxilare enzimatic trece n histamin
-
L (-) Prolina
= un iminoacid, solubil n alcool (spre deosebire de restul aa), proprietate
pe care o imprim i proteinelor n care se gsete n procent mare
- prezint caracter amfoter i este rspndit att n proteinele vegetale
(12% n prolaminele din cereale) ct i n cele animale
-
Izomeria aminoacizilor Dat prezenei atomului de C asimetric n poziia fa de gruparea
carboxil, moleculele aa (cu excepia glicocolului), au activitate optic
exprimat prin capacitatea moleculelor lor de a roti planul luminii
polarizate spre dreapta (izomerul, enantiomerul dextrogir), sau spre
stnga (izomerul, enantiomerul levogir)
Asemntor glucidelor, aa aparin unei anumite serii sterice, D sau L
-
Aminoacizii naturali prezeni n structura proteinelor aparin exclusiv formei sterice L
Ca i n cazul glucidelor, configuraia steric a aminoacizilor este independent de activitatea optic
-
Structura amfionic
Caracterul amfoter al aminoacizilor se datoreaz prezenei
concomitente n molecul a grupelor -NH2 (care confer
proprieti bazice, acceptoare de protoni) i a grupelor
COOH (care confer proprieti acide, donoare de protoni)
n soluiile apoase, moleculele aminoacizilor au structura unor
amfioni(ioni dipolari), care pot funciona att ca baz ct i ca
acid:
-
n cazul n care catenele laterale (R) ale diferiilor aa conin i
alte grupe funcionale ionizabile, n afara celor ataate la C ,
sarcina real a moleculei va reflecta prezena lor
Este cazul:
- aa monoaminodicarboxilici, (acidul aspartic i glutamic), cu
caracter acid
- aa diaminomonocarboxilici, (arginina, lisina, histidina), cu
caracter bazic
Ceilali aminoacizi cu numr egal de grupe funcionale acide i
bazice pot fi considerai neutri
-
Existena amfionului explic utilizarea soluiilor de aminoacizi
ca soluii tampon (creeaz i menin constant un anumit pH la
adugarea unor cantiti mici de acizi sau de baze tari):
-
Se numete punct izoionic, pH-ul la care soluia apoas a unui aa conine
anioni i cationi ai aminoacidului n proporii egale i deci sarcina
electric net a moleculei de aminoacid dizolvat n ap este nul
Datorit sarcinii electrice nete (pozitiv sau negativ), aa manifest la un
anumit pH proprieti electroforetice, deplasndu-se sub aciunea unui
cmp electric
n mediu acid, ca urmare a deplasrii echilibrului existent ntre cei trei
ioni spre forma cationic, aa migreaz spre catod (polul negativ)
n mediu alcalin, datorit deplasrii echilibrului spre forma anionic, aa
migreaz spre anod (polul pozitiv)
-
La un anumit pH, denumit pH izoelectric (pHi), amfionul nu
migreaz n cmp electric deoarece aa se afl disociat ca anion i cation
n pri egale, solubilitatea fiind redus datorit atraciei electrostatice
ntre anionii i cationii existeni
Aa prezint pHi diferit, n funcie de structura catenelor laterale -R:
aa monoamino-dicarboxilici au pHi n zona acid (pHi
= 3,0-3,2);
aa diamino-monocarboxilici au pHi = 7,5-11, deci n zona alcalin;
aa monoamino-monocarboxilici nu au pHi la pH = 6 (grupa -COOH este mai puternic ionizat dect grupa -NH2)
-
n medii cu pH mai mic dect pI, aminoacidul se va comporta ca baz, iar la pH mai mare dect pI el se va comporta ca acid
Astfel, aminoacizii pot ndeplini funcia de tampon acido-bazic n organism, proprietate manifestat mai pregnant n jurul valorii pK1 i pK2
-
Aminoacizii aromatici ca: fenilalanina, tirozina i triptofanul sunt responsabili de absorbia n UV (cu un maxim cuprins ntre 275 nm i 285 nm) a majoritii proteinelor
Dintre cei 3 aminoacizi, triptofanul absoarbe cel mai intens radiaia UV
Aceste proprietati spectrale ale aminoacizilor aromatici (absorbtia n jur de 280 nm) sunt utilizate pentru determinarea spectrofotometric a concentraiei unor proteine n soluii
Spectrul de absorbie n UV a aminoacizilor, la pH 8
-
Aa se pot condensa intermolecular formnd legturi peptidice
-CO-NH-
Acestea se stabilesc ntre grupa NH2 de la C al unui aa i grupa COOH
a altui aminoacid, prin eliminare de ap
Se formeaz astfel: di-, tri-, tetra-, ..., polipeptide
-
Oligopeptide = constituite dintr-un numr mic de aa (convenional 2-10) i denumite n
consecin: di-, tri-, tetra-, ..., decapeptide
Orice peptid se caracterizeaz prin prezena legturilor peptidice, n care
sunt implicate toate grupele COOH i NH2 grefate la C, cu excepia
unei grupe COOH i a unei grupe NH2 care rmn la capetele catenei
peptidice (polipeptidice)
Aceste 2 grupri funcionale neimplicate n formarea legturilor
peptidice = denumite grupare carboxil C-terminal (aminoacid C-
terminal), respectiv, grupa amino N-terminal (aminoacid N- terminal)
C COOHH2N
R
-H2OC CO NH C COOH
R R
H H H
1 22
H2N
2
H
R
H2N COOHC
-
Prin convenie, aminoacidul N-terminal dintr-un lan peptidic
(polipeptidic) se consider a fi primul aminoacid din structura
respectiv
Numele peptidelor se stabilete prin indicarea succesiv a
denumirii fiecrui aminoacid component, cu adugarea
sufixului il i terminnd cu numele ntreg al aminoacidului
care are gruparea carboxil intact
-
Denumirea poate fi acordat i prin utilizarea prescurtrii
numelui aminoacidului, respectiv primele trei litere din
denumire:
-
Pentru a preciza faptul c este vorba de o molecul de sine
stttoare, se scrie:
H-Ala-Ala-Glu-Arg-Val-Ser-Arg-OH ceea ce nseamn c, at de H din grupa NH2
a primului aminoacid
i grupa -COOH a ultimului aminoacid nu particip la formarea
altor legturi peptidice
Datorit grupelor funcionale terminale (-NH2 i COOH),
peptidele manifest caracter amfoter
Prin hidroliz acid sau enzimatic (cu enzimele peptidaze),
peptidele sunt scindate n aminoacizii componeni
-
Peptidele sunt rspndite att n regnul vegetal ct i n cel
animal, unde ndeplinesc un anumit rol fiziologic, sau se
formeaz n metabolism ca faze intermediare, sau intr n
compoziia unor hormoni, antibiotice etc.
Ciupercile i bacteriile produc antibiotice care conin i
peptide
Se cunoate un mare numr de oligopeptide i polipeptide cu
funcii fiziologice importante:
hormonal, endorfine i encefaline din sistemul nervos
central etc.
-
Reprezentani naturali ai oligopeptidelor Glutationul: un reprezentant important al oligopeptidelor
- o tripeptid: glutamil-cisteinil-glicina, cu rspndire
universal
n regnul vegetal, glutationul se gsete n special n semine,
unde coninutul su crete n timpul ncolirii
n es. animale: ficatul
-
In embrionul de gru i n esuturi, glutationul se gsete att
sub form redus, ct i sub form oxidat
Importana biologic a glutationului deriv din uurina cu
care se poate oxida grupa funcional -SH (tiol)
Oxigenul molecular, n prezena urmelor de metale cu rol
catalitic (de exemplu, Fe), determin oxidarea formei R-SH
Reducerea formei R-S-S-R este biocatalizat de glutation-
reductaz, enzim prezent n toate organismele vii
-
Glutationul ndeplinete n organism roluri biochimice
complexe:
- rol de sistem redox neenzimatic
- rol antioxidant, de protejare a unor substraturi (ex acid
ascorbic) fa de procesele de oxidare, component al
coenzimei donatoare de atomi de hidrogen n procese redox
-
Neuropeptidele
reprezint o grup de peptide ntlnite n SNC
- endorfinele: se leag de receptori care pot lega i morfina
Cel mai simplu reprezentant = grupul pentapeptidelor denumite
encefaline
Insulina i proinsulina
= hormoni peptidici care joac un rol foarte important n reglarea metabolismului glucidic
Insulina a fost prima protid a crei secven de 51 de aminoacizi a fost
clarificat n 1953
Antibiotice peptidice
- substane produse de ciuperci sau microorganisme care conin aminoacizi neproteinogeni
ex:
penicilina : are n structur aminoacizii valin i cistein gramicidina = o peptid ciclic format din 10 aminoacizi, printre care fenilalanina
-
Polipeptide
- peptide n compoziia crora intr peste 10
aminoacizi, (pn la 100 aminoacizi)
-
Proteinele
compui organici macromoleculari, biopolimeri, cu structur complex i importan vital deosebit
M depinde de tipul i numrul de aa componeni
cuprins ntre 10000- zeci de milioane
Cantiti mari de proteine = biosintetizate n plante din cei 20 de aa
proteinogeni, la care se adaug 2 amide: glutamina i asparagina
-
1. Proteinele mpreun cu lipidele i glucidele reprezint suportul chimic structural al organismelor vegetale, animale, microorganisme (funcie structural i plastic)
2. Numeroase proteine joac rol de catalizatori ai reaciilor chimice n sistemele biologice (enzimele)
3. Intr n compoziia muchilor i particip la contracia muscular asigurnd toate formele de micare mecanic inclusiv activitatea plmnilor, inimii, peristaltismul intestinal etc.
4. Proteinele cu funcie de transport n organism contribuie la transportul unor micromolecule i a ionilor anorganici
5. Sub form de anticorpi, apr organismul mpotriva substanelor i celulelor provenite din alte organisme
6. Unele proteine, peptide acioneaz ca hormoni participnd la reglarea proceselor biochimice
7. Diferenierea, creterea, dezvoltarea, reproducerea i alte nsuiri ale viului depind de proteine specifice
-
Compoziia i structura proteinelor Proteinele = polimeri n structura crora intr ca uniti monomere aa
n molecula proteinelor resturile de aa se unesc covalent unul cu altul
prin intermediul legturii peptidice sau amidice formnd lanuri sau
catene polipeptidice neramificate
Un lan polipeptidic = alctuit dintr-o "coloan vertebral n care se
repet periodic legtura peptidic i o parte variabil datorat radicalilor
liberi distinctivi ai aa constituieni
-
Macromoleculele proteice pot fi alctuite din 1 sau cteva lanuri
polipeptidice identice sau diferite
ex: ribonucleaza conine 1 singur lan polipeptidic
Hb 4 lanuri polipeptidice unite ntre ele prin legturi intercatenare
covalente i necovalente
Deoarece prin hidroliza total a proteinelor rezult aa (unitatea
structural) se impune ca pentru cunoaterea structurii proteinelor s se
determine:
- numrul i natura aminoacizilor componeni
- succesiunea lor de legare n macromolecul (secvena lor)
-
Se impune apoi analiza configuraiei catenei polipeptidice,
care are mrimi i structuri interne specifice, ce imprim
proteinei configuraii cu diferite orientri i interaciuni
Pornind de la aceste consideraii, Lindenstrom i Lang au
stabilit urmtoarele nivele de organizare a structurii complexe
a proteinelor:
structura primar
structura secundar
structura teriar
structura cuaternar
-
Structura primar a proteinelor Este dat de numrul, natura i succesiunea resturilor de aa n catenele polipeptidice ce intr n structura proteinelor Structura primar a proteinelor : succesiunea sau secvena
de unire a aminoacizilor prin legturi peptidice n molecula proteic
Secvena resturilor de aa n molecula proteinelor = determinat genetic Structura primar a proteinelor condiioneaz diversitatea i specificitatea acestora
-
Fiecare specie de animale i plante posed proteinele sale proprii, specifice La acelai organism apar diferene ntre proteinele organelor iar n celul exist deosebiri chiar ntre proteinele organitelor Specificitatea proteinelor i capacitatea organismelor vii de a sintetiza n cursul generaiilor aceleai proteine specifice explic diferenierea speciilor de plante i animale Secvena aa determin proprietile i funciile biologice
ale proteinelor Alterarea secvenei aa n moleculele de proteine poate determina funcii anormale
-
Reprezentare grafic se poate realiza printr-o linie n zig zag, atunci cnd configuraia ei este determinat numai de unghiurile de valen ale atomilor de carbon
De acest schelet se fixeaz resturile R caracteristice aminoacizilor constitueni, orientate alternativ de-o parte i de alta a lanului
Legtura peptidic
-
Psi ()
Phi ()
Rigiditatea legaturii peptidice
Catena polipeptidic are flexibilitate numai la nivelul legturilor ce implic participarea carbonilor metinici Astfel, se pot efectua rotiri la nivelul legturilor dintre C2 (C) i CO (notat Psi () ), precum i dintre C2 i NH (notat cu Phi () )
-
Posibilitatea de rotaie a radicalilor de aa n jurul axelor de
legtur C-C i C-N din lanul polipeptidic favorizeaz
apariia unei structuri spaiale specifice proteinelor-structura
secundar
Structura secundar este definit de poziiile spaiale pe care le au resturile R ale aa, unul fa de altul, de-a lungul catenei polipeptidice
-
Structura secundar a proteinelor este stabilizat de legturi de hidrogen care se formeaz ntre grupele carbonilice i iminice ale legturilor peptidice
-
Puntea de hidrogen (numit i legtura de hidrogen) se poate realiza n situaia n care un atom de hidrogen este amplasat ntre doi atomi, ambii electronegativi
De ex., n catena polipeptidic, potenialul de donare de hidrogen este reprezentat de gruprile NH, iar cel de acceptare de ctre gruprile C=O ale aceleai catene, sau a unor catene nvecinate
Cu alte cuvinte, puntea de hidrogen ar reprezenta o aciune de schimb dintre atomul de azot i cel de oxigen, a hidrogenului aparinnd gruprilor NH i CO
Puntea de H este mai slab dect o legtur covalent, avnd doar 1/10 din energia de legare
-
Poate un lan polipeptidic s se plieze n mod regulat
ntr-o structur repetitiv?
In 1951, Linus Pauling si Robert Corey- 2 structuri repetitive: helix i structura n foaie pliat
Ulterior, s-au evideniat alte structuri nerepetitive: structuri n agraf de pr (engl. "-turn" sau "hairpin turn"), bucle (engl. loop), regiuni de intoarcere (engl. turn)
Toate aceste structuri repetitive i nerepetitive contribuie la formarea nivelului de organizare secundar al proteinei
Structura secundar are forma unui tirbuon format din 4-40 aminoacizi
-
-helixul ia natere prin nfurarea helicoidal (spiralat) a lanului polipeptidic pe suprafaa unui cilindru ipotetic Fiecare tur (spir) a -helixului = alctuit din 3-6 resturi de aa
Structura = stabilizat prin puni de H intracatenare ntre grupele carbonil i imino
-Fiecare grup carbonil formeaz 1 leg de H cu cea de-a 4 a grup imino din secvena polipeptidic -Leg. de H = dispuse aproape perfect paralel cu axa -helixului -Radicalii aa componeni = orientai spre exteriorul -helixului ceea ce condiioneaz interaciunea lor
-
Stabilitatea helixului poate fi influenat de compoziia structurii primare a proteinei Anumii aa favorizeaz structura spiralat: Ala, Glu, Leu, Met Ali aa ntrerup structura helicoidal: Pro, Gly, Tyr, Ser Stabilitatea helixului este mult micorat n stare dizolvat a proteinei Acidul glutamic, de natur sintetic, are nfiare -helix n mediul acid, n timp ce n mediul bazic, datorit ionizrii gruprilor carboxilice laterale, respingerea lor electrostatic rupe legturile de hidrogen i molecula capt o nfurare ntmpltoare (din engl. "random coil")
n proteinele naturale formate din L-aa predomin -helixul de dreapta, care este mai stabil energetic
-
O alt variant a structurii secundare = modelul "straturilor
pliate sau -structura. n proteine : 2 tipuri de -structur
1. Modelul straturilor pliate antiparalele: format din lanuri
polipeptidice ntinse n form de zig-zag Un lan al unei structuri pliate este format din 5-10 sau mai multi aa
-
NC
RC
HN
C
HCR
N
CO
O
H
O
H
NH
CO
C
NH
OC
CR
HN
CO
R
H
H
H
H
O
H
O
CO
N
HCR
C
HN
RC
C
N
H
H
O
H
O
CO
N
HCR
C
HN
RC
C
N
H
H
O
H
O
CO
N
HCR
C
HN
RC
C
N N
C
RC
HN
C
HCR
N
CO
O
H
H
HH
O
ANTIPARALEL PARALEL(A)
Structurile secundare pot fi formate din lanuri orientate paralel sau antiparalel Lanurile n structurile pot avea o orientare plat (B) sau rsucit (C) Ambele tipuri de -structur sunt stabilizate prin puni de hidrogen intercatenare ntre gruprile carbonil i imino ale legturilor peptidice din lanurile polipeptidice adiacente
-
Conformaia cu lanuri paralele
N C
N CO
RHR
RHRH
RH
RH
RH
RH
RH
RH
N
H
C
O
C N
H
CC
ON
H
N
H
N
H
CC
H
C
O
CC
O
C
C
O
O
CC
O
CC C
N
H
N
H
N
HO
CN
H
C
CC
O
N
H
Conformaia cu lanuri antiparalele
NCC
H R
CN
HR
RHRH
RHO
C
O
N
H
N
H
C
H
O
C
O
C
C
O
N
H
C CC
N
H
C
O
C N
H
CC
ON
H
N
H
N
H
CCC
O
CC
O
C
O
H
N
H R
H R
H R
H R
H R
N C
-
Structura teriar a proteinelor
Structura teriar este dat de poziia relativ n spaiu a
lanurilor polipeptidice care formeaz o protein
Prin structura teriar se nelege replicarea i nfurarea
lanurilor peptidice cu structurile lor helicoidale i -pliate
ntr-o organizare spaial complex sub form de ghem sau
globul
-
Structura teriar este o structur stabil datorit:
- interaciunilor hidrofobe dintre radicalii laterali ai aa
- legturilor de hidrogen
- legturilor disulfurice
CH
CH
CH3H3C
H3C CH3CH
CH
CH
OH
O_
C = O
CH
CH2
S
S
CH2
CH
C
O
O
_
NH3+
-
Structura cuaternar a proteinelor
Suprastructura cuaternar are specific asocierea unor catene polipeptidice individuale (protomer) ntr-un agregat denumit oligomer
Un exemplu tipic de astfel de structur cuaternar hemoglobina
Hb - un agregat tetramer format din 4 lanuri polipeptidice,
fiecare cu structura sa primar, secundar i teriar, legate ntre
ele prin legturi de hidrogen, legturi van der Waals, legturi
polare
-
Structura cuaternar a proteinelor
reprezint cel mai nalt nivel de organizare al proteinelor Rezult din interaciunea lanurilor polipeptidice
independente care au deja o structur primar, secundar i teriar bine definit
Multe proteine, ca de ex enzimele, sunt alctuite din 2 sau mai multe lanuri polipeptidice numite subuniti, legate ntre ele prin diferite legturi necovalente ca: puni de hidrogen, legturi ionice i fore van der Waals
Structura cuaternar descrie relaiile spaiale stabilite ntre diferitele catene polipeptidice ce intr n alctuirea unei proteine (are n vedere existena a cel puin 2 catene polipeptidice independente ce intr n asamblarea unei proteine funcionale)
Structura cuaternar prezint distribuia spaial a subunitilor i stabilete ansamblul interaciunilor i contactelor dintre subunitile unei proteine
-
n general, numrul de subuniti ale unei proteine= numr par: dimer tetramer hexamer octamer decamer
-
Structura
primar
Aminoacizi legati prin legaturi peptidice
Structura
secundara
Structura
tertiara
Structura
cuaternara
Catena polipeptidica
Subunitatile proteice asamblate
-
Clasificarea proteinelor. Reprezentani Dup compoziie i structura chimic:
Holoproteine
Heteroproteine
Holoproteinele: prin hidroliz pun n libertate o component proteic
1. Albuminele
= rspndite n toate organele plantelor, mai frecvent n semine
Cele mai cunoscute:
leucozina (n gru, secar, ovz)
legumelina (n mazre, linte, soia)
ricinina (semine de ricin)
faseolina (n fasole)
Albuminele sunt prezente i n plasma sanguin (serumalbumina),
lapte (lactalbumina), albuul de ou (ovalbumina) etc.
-
2. Globulinele
Formeaz mpreun cu albuminele masa principal a protoplasmei celulare Se gsesc ca substane de rezerv, alturi de albumine mai ales n semine (50% din totalul proteinelor vegetale l constituie globulinele din seminele de leguminoase i oleaginoase) faseolina (din fasolea alb) glicina (din soia) legumina (din mazre i linte) edestina (n cnep) amandina (n migdale) corilina (n alune) etc. Globuline se mai ntlnesc n cartofi, spanac i tomate
-
Dintre globulinele de origine animal : globulinele serice Lactoglobulina
3. Prolaminele sau gliadinele
se gsesc numai n regnul vegetal au valoare alimentar redus, deoarece sunt srace n
triptofan i lizin Reprezentani ai prolaminelor: zeina (din porumb) hordeina (din orz) avenina (din ovz)
-
4. Glutelinele
= rspndite n seminele cerealelor i n prile verzi ale plantelor
Au valoare alimentar deosebit, jucnd un rol important n
procesul de panificaie
Dintre gluteline importante:
glutenina (din seminele de gru) care alturi de gliadin este
componenta glutenului care confer finii proprietatea de a
putea fi panificat (n lipsa glutenului pinea nu crete)
orizenina (din boabele de orez)
-
5. Proteinele fibrilare (scleroproteine)
- au aspect filiform, fiind compuse din catene polipeptidice individuale lungi, sub form de filamente, unite lateral prin legturi ncruciate, formnd o structur stabil
Se gsesc preponderent n organismele animale i sunt
reprezentate prin:
colagen - n esutul conjunctiv, piele, tendoane, cartilagii, ligamente; keratin - proteina constituent a epidermei, prului, penelor i
formaiilor cornoase (unghii, coarne, copite); miozin - proteina din muchi; elastin - participant la structura fibrelor elastice din artere i
tendoane; fibrinogenul - constituie 4% din proteinele plasmei sanguine cu rol
esenial n coagularea sngelui; fibroina - proteina din mtasea produs de viermii de mtase Plantele: proteine fibrilare n stratul aleuronic al seminelor
-
6. Histonele
- intr n compoziia cromatinei din nucleul celulei animale i vegetale
- implicate n reglarea biosintezei acizilor nucleici i proteinelor
- conin 20-30 % lizin, arginin i histidin
-
Heteroproteine = proteine superioare care la hidroliz total pun n libertate o
component proteic i o component neproteic (prostetic)
Clasificarea heteroproteinelor se face n funcie de natura gruprii prostetice astfel:
glicoproteine (componenta prostetic este o glucid);
lipoproteine (componenta prostetic este o lipid);
fosfoproteine (componenta prostetic este acidul fosforic);
cromoproteine (componenta prostetic este un colorant);
metaloproteine (componenta prostetic este un metal);
nucleoproteine (componenta prostetic este un acid nucleic)
-
1. Metaloproteine = heteroproteine care au drept grupare prostetic un metal (Fe,
Mg, Mn, Cu, Zn, Co etc.)
= forme de depozitare i de transport ale diferitelor metale n organismele vii
Ex:
- ferredoxina, prezent n cloroplaste cu rol important n procesele de oxido-reducere
- feritina, rspndit n ficat, n splin
Dintre metaloproteine cu cupru, cele mai importante :
- hemocianinele care reprezint pigmenii respiratori din sngele molutelor i artropodelor
- ceruloplasmina implicat n transportul cuprului n snge
-
2. Fosfoproteine
= heteroproteine care au drept component prostetic acidul fosforic esterificat cu grupele -OH din hidroxiaminoacizi (serina, treonina)
- joac un rol important n organismele tinere vegetale i animale
Rspndite n special:
n lapte : cazein (45% din proteinele laptelui uman i 80% din proteinele laptelui de vac)
ou: ovovitelin (0,9% coninutul de fosfor n glbenuul de ou)
-
3. Glicoproteine (mucoproteine) = heteroproteine care au drept grupare prostetic
- monoglucide (glucozamina, galactoza, xiloza, ramnoza, acizi uronici)
- poliglucide (acizi poliuronici)
Se clasific, n funcie de raportul protein/glucid n:
a. Glicoproteine propriu-zise, n care componenta de baz este proteina
iar componentele glucidice sunt sub 4%
Ex: albuminele din ou i din ser
unele globuline din ser care conin glucide
b. Mucoproteine n care predomin glucidele (peste 4%)
- caracteristice mediului animal, dintre care cele mai importante : antigenele de grup sanguin
glicoproteinele cu rol hormonal
glicoproteinele din membranele celulare etc.
-
4. Lipoproteine = heteroproteine care conin drept grupare prostetic lipide (gliceride,
cefaline, lecitine) i acizi grai
- rspndite n organismele vii, animale i vegetale, mai ales n esuturile cu activitate fiziologic intens (nucleu, mitocondrii, cloroplaste)
Cele mai importante fiziologic :
- lipoproteinele din lapte (cu rol energetic)
- lipoproteinele din ou (cu rol n dezvoltarea embrionului)
- lipoproteinele plasmatice i membranare care asigur transportul substanelor liposolubile (vitamine, hormoni, medicamente)
-
5. Cromoproteine
gruparea prostetic: o substan colorat (pigment) de natur porfirinic
sau neporfirinic
- rspndite n toate organismele vegetale i animale, unde ndeplinesc roluri complexe
Se clasific n funcie de gruparea prostetic i de funcia biologic pe
care o ndeplinesc n dou mari clase:
cromoproteine porfirinice (cu structur tetrapirolic)
cromoproteine neporfirinice
-
a) Cromoproteine porfirinice
Cromoproteine porfirinice fr rol respirator Cloroplastinele (cloroglobinele) = cromoproteine prezente n toate celulele i esuturile plantelor verzi - localizate n cloroplaste i au drept component proteic globina i ca
grupare prostetic pigmentul clorofila, care imprim culoarea verde esuturilor plantelor
Cloroplastele celulare mai conin n afar de clorofil i carotenoide, lipide, acizi nucleici, microelemente
Cromoproteine porfirinice cu rol respirator
Hemoglobinele = cromoproteine cu structur feroporfirinic, de culoare roie, prezente n
sngele tuturor vertebratelor Componenta proteic (96%) = globin Componenta neproteic (prostetic) = hemul (4%)
-
Leghemoglobina
- cromoprotein de culoare roie prezent n nodozitile rdcinilor plantelor leguminoase, cu rol n activarea bacteriilor fixatoare de azot atmosferic
Citocromii
- cromoproteine cu rol deosebit n fenomenul respiraiei tisulare
- component prostetic = asemntoare hemului din hemoglobine
- implicai n fenomenele de oxido-reducere, prin transfer de electroni, datorit capacitii cationului metalic de a trece reversibil de la forma Fe2+ la forma Fe3+
Fitocromul
= cromoprotein cu rol de fotoreceptor n toate reaciile din plantele superioare
- rol regulator al creterii i dezvoltrii plantelor
- intervine n sinteza pigmenilor vegetali antocianici, n biosinteza unor
enzime, biosinteza fitohormonilor gibereline, precum i n procesele de
reglare hormonal a metabolismului plantelor
-
b) Cromoproteine neporfirinice
Flavinenzimele
- cromoproteine care nu conin n molecul, drept component
prostetic nucleul porfirinic, ci un compus din clasa flavinelor, care
ndeplinete n organism rol enzimatic
Carotenoproteinele au componenta prostetic din clasa carotenoidelor Din aceast clas fac parte pigmenii vizuali, cu rol important n
procesul vederii
Nucleoproteine
= cele mai importante i complexe heteroproteine, n care
component prostetic = acizi nucleici
partea proteic = reprezentat de proteine cu caracter bazic din clasa
histonelor i protaminelor
Ex. deoxiribonucleotide