clasificare proteinelor

Clasificare proteinelor

Clasificare proteinelor

1.Dup structura chimic:

- Holoproteine

- Heteroproteine

Hem hemoglobin, mioglobin, citocromi, catalaz Metale feritina, cerulop

Lipide lipoproteinele

Zaharuri imunoglobulinele, colagenul

2. Dup mrime i form:- Proteine globulare cu form sferic

uor solubile n ap, de regul intracelulare

(hemoglobina, imunoglobulinele,)

-Proteine fibrilare insolubile n ap, de regul

extracelulare, cu roluri de susinere (colagen,

miozin, elastin)3. In funcie de valoarea biologic:

a) proteine complexe sau proteine cu valoare biologic ridicat(33% aa eseniali si 66% aa nees)

b) proteine incomplete - nu pot asigura dezvoltarea organismului (proteinele din cereale)Rol

Structural (intr in componena membranelor celulare)

Catalitic (enzimele) tripsina, chimotripsina,ADN polimeraza

De aprare-imunoglobulinele, interferonii

Fizico-chimic-menin echilibrul acido-bazic

De transport-albuminele, hemoglobina,

Structura primar- Precizeaz numrul, tipul i secvena aminoacizilor din molecul- Red totalitatea legturilor covalente este numit i structura covalent- Secvena aminoacizilor este caracteristic fiecrei proteine i este determinat genetic

- Influeneaz structurile de ordin superiorStructura secundara

Se refer la aranjamentul spaial al axului catenei polipeptidice

Structura secundar este datorat n exclusivitate legturilor de hidrogen care se stabilesc ntre gruprile CO i NH care aparin diferitelor grupri peptidice

Conformaia cea mai stabil pe care o adopt o protein n soluie este cea la care se stabilesc cel mai mare numr de legturi de hidrogen

Legturile de hidrogen se pot constitui fie n cadrul aceleiai catene polipeptidice (legturi intracatenare), fie ntre dou sau mai multe catene (legturi intercatenare)

Structura helix

Structura foaie pliat (pliat)

Structura tertiara

Descrie mpachetarea lanului polipeptidic ca urmare a interaciunilor necovalente dintre radicalii R de la CTipuri de interaciuni necovalente dintre radicalii R ai aminoacizilor:

Legturi ionice Legturi de hidrogen

Interaciuni hidrofobe

Structura cuaternara

Caracteristic proteinelor alctuite din mai multe lanuri polipeptidice ( de regul un numr mic i par)Asamblarea protomerilor se face prin fore slabe, necovalente i asocierea devine stabil numai dac suprafeele de contact sunt complementare

Protomerii pot fi identici sau diferii

Structurile cuaternare permit funcionarea unor mecanisme de reglare a activitaii proteinelor

O proteina importanta oligomera este hemoglobina ( 2 lanturi 141aa si 2 lanturi 146aa)

Vitamina B1 i coenzima tiaminpirofosfat Vitamina B1 (tiamina, aneurina, vitamina anti beri-beri, vitamina antinevritic) este alctuit dintr-un nucleu pirimidinic i un nucleu tiazolic, unite printr-o grupare metilenic.

n organism tiamina se gsete liber i esterificat ca TPP , form coenzimatica care este activ biologic

RolTPP particip n calitate de coenzim in formarea sau degradarea -cetolilor sub actiunea transcetolazei si la decarboxilarea oxidativ a (-ceto-acizilor

Tulburri de aport vitaminic- deficiena poate fi cauzata de malnutriie, defecte de absorbie, pierderi vitaminice datorate terapiei cu diuretice, hemodializ, diaree.Deficitul vitaminic - boala numit beri-beri, ce se caracterizeaz prin:- tegumente uscate, iritabilitate, gandire incoerenta, varsaturi, paralizie progresiva.

Vitamina B2

Riboflavina intr n structura formelor sale coenzimatice, flavinmononucleotid (FMN) i flavinadenindinucleotid (FAD).

Riboflavina intervine n mecanismul vederii, n fiziologia glandelor lacrimale, n mecanismul de producere a HCl n mucoasa gastric, n activitatea altor vitamine i hormoniHipovitaminoza - apariia unor leziuni ale mucoasei gastrice, buco-faringiene, leziuni cutanate.La om- simptome: dermatita, fisuri la nivelul buzelor, conjunctivit, cataract, glosita( limba are un aspect neted si purpuriu)

Hipervitaminoza - crampe musculare, poliurie, utilizarea i metabolizarea defectuoas a altor vitamine, datorit competiiei pentru compui de fosforilare.Vitamina B6

Vitamina B6 intervine n multe reacii la care particip aminoacizii: transaminare, decarboxilare a (-amino -acizilor, dezaminare, transsulfurare, desulfurare, n absorbia din intestin i patrunderea aminoacizilor n celul.

Deficit - stri de nervozitate, insomnie, tulburri de mers, afeciuni cutanate n jurul nasului, ochilor, gurii.

Carena vit. B6 - apariia cariilor dentare, conduce la modificri n metabolismul triptofanului

Formarea legturii peptidice Proteinele sunt alctuite din lanuri de aminoacizi legai covalent prin legturi peptidice (amidice) stabilite ntre gruparea COOH a unui aminoacid i gruparea amino a urmtorului aminoacid din lan. Formarea legturii peptidice are loc printr-o reacie de condensare, ce implic pierderea unei molecule de ap. Secvena N-C-C se repet n lungul proteinei formnd scheletul

structurii tridimensionale a proteinei. Aranjamentul cap-la-coad al aminoacizilor n protein determin existena unei grupri amino libere la un capt (captul amino-terminal sau N-terminal), care reprezint nceputul catenei polipeptidice, i existena n captul opus al catenei, la partea terminal, a unei

grupri carboxil libere

(captul carboxil-terminal sau C-terminal).

Aminoacizii din captul C-terminal corespund ultimului aminoacid

adugat n cursul procesului de translaie de ctre RNA mesager.

Legtura peptidic este planar i destul de rigid, comportndu-se ca

o dubl legtur. Datorit existenei unei legturi parial duble ntre atomii de C i N implicai n legtura peptidic, libera rotaie ntre acetia este practic inexistent, iar aceti atomi se gsesc situai n acelai plan (coplanari). Ca urmare, rotaiile din interiorul polipeptidei sunt restricionate la cele din jurul atomului C, respectiv C i N adiacent i C i C adiacent.

Monoaminomonocarboxilici: ( Gly, Ala, Ser, Cys, Met, Thr, Val, Ile, Leu)

Monoaminodicarboxilici : ( Asp, Glu, Gln, Asn )

Hidroxiaminoacizi: (Ser, Tre, Tyr)

Tioaminoacizi: (Cys, Met)

Diaminomonocarboxilici : ( Lys, Arg )

- aminoacizi ciclici:

aromatici: Phe, Tyr

heterociclici: Trp, His, Pro

P

P

T

H

O

H

O

P

O

O

H

O

O

P

^

2

H

C

2

H

C

3

H

C

O

2

H

C

S

N

N

N

C

3

H

2

H

N

P

M

A

P

T

A

a

z

a

n

i

k

-

z

a

l

i

r

o

f

s

o

f

o

r

i

p

n

i

m

a

i

T

a

n

i

m

a

i

T

a

P

P

P

T

A

P

D

A

P

T

A

D

A

F

N

M

F

a

z

a

l

i

r

o

f

s

o

f

o

r

i

p

-

n

i

n

e

d

a

-

n

i

v

a

l

F

a

z

a

n

i

k

o

v

a

l

F

a

n

i

v

a

l

f

o

b

i

R