Tema: Mecanismul regiditatii musculare dupa asomare

Capitolul Transformri biochimice a crniiModificrile ce au loc in muchi dup sacrificarea animalului sunt de 2 feluri:

modificri normale: rigiditatea;

maturarea.

modificri anormale: incingerea crnii;

putrefacia.

RIGIDITATEA CRNII

Imediat dup sacrificare, carnea animalului este flexibil, moale, relaxat; Mamiferele hrnite corespunztor, odihnite inainte de sacrificare, in masa muchiului se instaleaz rigiditatea avand ca prim semn intrirea muchilor.

Durata strii de rigiditate depinde de:

proveniena crnii (mamifere, psri, peti);

pH-ul crnii in momentul sacrificrii. PH-ul inainte de sacrificare depinde de activitatea muscular. Animalele sacrificate obosite vor avea un pH sczut;

rezerva de glicogen a crnii care este determinat de modul de hrnire al animalului cat i de o serie de factori de stres (temp, umezeala aerului, stri patologice diferite);

coninutul in compuii macroergici (ATP,fosfocreatin) din muchi;

activitatea sistemelor enzimatice implicate in hidroliza i resinteza ATP-ului;

temperatura de pstrare a crnii.

Instalarea rigiditii este un dezavantaj tehnologic intrucat carnea rigid are slabe proprieti de reinere a apei i de hidratare. Carnea rigid nu este aromat, greu de mestecat i digerat.

Transformri ce au loc in carne in stadiul de rigiditate:

a) transformri biochimice;

b) transformri fizico-chimice;

c) transformri histologice.

Intre ele exist o strans interdependena) Principalele transformri biochimice:

dereglarea glicogenului pe cale glicolitic, are ca efect scderea pH-lui;

scderea coninutului de ATP i fosfocreatin;

producerea de NH3;

migrarea ionilor de Ca;

asocierea actinei cu miozina i formarea complexului actomiozinic ce produce intrirea muchiului;

incetarea funciilor de fagocitoz fcand posibil dezvoltarea microorganismelor i alterarea crnii;

acumularea in carne de metabolii (hipoxantin, riboz, fosfai anorganici) utilizai ca hran de microorganisme;

reducerea potenialului de oxido-reducere ca rezultat al incetrii alimentrii cu O2 a muchiului;

autoliza sau scindarea proteinelor muchiului datorit enzimelor proteolitice proprii (catepsina).

1. Degradarea glicogenului

Dup sacrificare se face prin glicoliz anaerobic. Acidul lactic rezultat produce o scdere a pHlui

pan la 5,5-5,1- pH-ul minim atins in plic period de rigiditate se numete pH ultim iar valoarea lui

este legat de coninutul de glicogen in muchiul viu. Acidul lactic format iniial in muchi este parial

neutralizat datorit capacitii tampon a muchiului.

Substanele cu aciune de tamponare sunt proteinele, compui cu P, carnozina i anserina.

Scindarea glicogenului nu se produce in totalizte, pe msura formrii acidului lactic i a scderii pH-lui,

se produce o inactivare a enzimelor ce produc glicoliza. PH-ul ultim este minim 5,1.

2. Scderea coninutului de ATP i fosfocreatin.

Rigiditatea muchiului este determinat de epuizarea rezervelor de fosfocreatin i ATP din

muchi.

In timpul vieii animalului, ATP se sintetizeaz pe baza glicogenului.

Dup sacrificare scad rezervele de glicogen, degradarea a ATP este ireversibil, se instaleazrigiditatea. Prin degradarea ATP i a altor compui din carne incep s se formeze substanele ce participla formarea aromei crnii (baze purinice, pirimidinice, produi de dezaminare i oxidare a acestora,

riboz, ribozofosfai). Acest proces de fabricaie a substanelor de arom se accentueaz in perioada de

maturare a crnii.

3. Producerea de NH3La animalele sacrificate in stare fiziologic bun, NH3 rezult din nucleotide.

4. Migrarea ionilor

In timpul rigiditii ionii de Ca sunt eliberai din proteinele sarcoplasmatice i ajung la cele

miofibirlare.

Procesul de revenire nu e posibil, ATP-ul ce furnizeaz energia de revenire a ionilor este treptat

scindat. Legarea ionilor de Ca de proteinele miofibrilare modific capacitatea de reinere a apei. Se

produce o migrare a ionilor de Na i K, cu efecte asupra capacitii de reinere a apei.

5. Asocierea actinei cu miozina

Actina i miozina au rol in contracia muchiului in via prin formarea complexului actomiozinic.

In muchi, dup sacrificarea legturii miozin nu se desface, duce la intrirea muchiului. Desfacerea complexului actomiozinic este imposibil, la rigiditate se epuizeaz ATP.

b) Modificri fizico-chimice

modificarea extensibilitii, elasticitii i lungimii muchiului;

modificarea capacitii de reinere a apei de hidratare.

Extensibilitatea, elasticitatea i lungimea muchiului se reduc la 10% din valoarea iniial, in lipsa ATP ce acioneaz ca plastizator, filamentele de actin i miozin nu mai pot aluneca libere unele peste altele, intre ele se formeaz legturi transversale rigide.

Capacitatea de reinere a apei. Aceasta imediat dup sacrificare, este foarte mare, scade foarte repede in cateva ori, minimul e atins la 24 de ore postsacrificare.

c) Modificri histologice Fibrele muchiului, imediat dup sacrificare sunt slab direcionate, sunt drepte sau uor ondulate i cu striaii, dup 24 de ore, fibrele sunt mult mai distincte, prezint rsucituri i increituri i noduli de contracie.

MATURAREA CRNII

Dup 24 de ore de la sacrificare, rigiditatea crnii incepe incet s dispar, se instaleaz faza de maturare a crnii.

Prin maturare, carnea ii imbuntete calitile organoleptice sau senzoriale, devine mai gustoas, mai aromat, mai fraged, mai uor digerat de organism.

Durata de maturarea depinde de temperatura de pstrare. La 25C carnea se matureaz in 12 ore, 4C in 3 zile, la 2C in 6 zile.

Maturarea crnii este consecina activitii enzimelor proteolitice proprii esutului muscular.

In timpul maturrii crnii se constat:

o cretere a capacitii de reinere a apei i de hidratare;

o cretere a coninutului de N2 neproteic;

o cretere a gradului de extractivitate a proteinelor ( in special a celor miofibrilare);

Ci de reducere a maturrii crnii

Din punct de economic maturarea crnii presupune imobilizarea de spaii de depozitarea i consum de frig, perioada de maturare trebuie scurtat.

Ci de reducere a perioadei de maturare

Maturarea crnii la temperaturi ridicate. Aceast metod se combin cu folosirea de UV (lmpi de UV aezate pe tavan) pentru a stopa sau opri dezvoltarea microorganismelor.

Folosirea preparatelor enzimatice.

Trebuie s indeplineasc urmtoarele condiii:

s nu fie toxice;

s nu conin antibiotice;

s conin enzime care s acioneze numai asupra esutului muscular sau conjunctiv i numai in sens hidrolitic;

s nu conin enzime care degradeaz grsimi prin prelucrare termic a crnii, enzimele s devin inactive.

Preparatele enzimatice folosite n industria crnii:

de origine animal (tripsina, catepsina);

de origine microbian (bacterian sau fungic);

de origine vegetal (papaina, ficina).

Aceste substane (enzime) folosite pentru mrimea frgezimii crnii, se denumesc in practica industrial tenderizatori

Folosirea preparatelor enzimatice se poate face prin:

injectarea in sistemul circulator cu puin timp inainte de sacrificare;

stropirea crnii la suprafaa bucilor;

imersarea bucii de carne in soluia de preparat enzimatic;

injectarea intramuscular a bucii de carne de preparat enzimatic.

Mecanismul enzimatic implic participarea enzimelor proteolitice intracelulare care pot fi:

proteinaze neutre activate de Ca2+ denumite i calpaine i care sunt active la pH neutru;

proteinaze lizozomiale catepsine (B, D, L, H) care sunt active la pH = 4 6 (domeniul de pH poate fi ins i mai larg);

proteinaze cunoscute i sub denumirea de prosom, proteasom, macropain, respectiv complex multicatalitic.

Factorii de variaie al maturrii - frgezirii crnii

Aceti factori pot fi: factori legai de specie; factori legai de animal (in cadrul aceleiai specii sau la nivelul aceluiai animal: varst, sex, ras, stare de-ingrare); factori legai de tipul de muchi considerat.

Specia. In funcie de specia de la care provine, carnea prezint viteze diferite de maturare mergand de la 1 la 10. Carnea de pasre se matureaz cel mai rapid, urmat de carnea de porc i viel i apoi de vit adult. Raportul vitezei de maturare pentru porc i vit este 2. Explicaia acestor diferene este pus pe

seama: echipamentului enzirnatic (concentraia de enzime mai mare la carnea de pasre); coninutul in inhibitorii proteazelor (concentraia de calpastatin mai mare in carnea de vit i porc) i sensibilitii proteinelor contractiie la enzimele proteolitice (miofibrilele crnii de pasre sunt mai uor deteriorate de catepsine i calpaine decat miofibrilele crnii de vit). Aceste diferene depind in fapt de caracteristicile metabolice i contractile ale muchiului. Prin trecerea de la muchii roii cu contracie lent i metabolism oxidativ (muchi de vit) la muchi de culoare alba, cu contracie rapid i metabolism glicolitic (muchii de pui), viteza relativ a maturrii crete.

Vrsta. Inaintarea in varst a animalului atrage dup sine modificri in cele dou structuri care determin frgezimea: colagenul i miofibrilele. Referitor la colagen, coninutul acestuia nu se modific sensibil cu varsta, in schimb se modific calitatea acestuia, in sensul c fibrele de colagen devin mai termostabile ca urmare a creterii numrului de legturi intermoleculare cu rezisten mare la cldur i cu rezisten mecanic ridicat, in plan biochimic, solubilitatea termic a colagenului se diminueaz. Din punct de vedere calitativ, intereseaz i raportul intre izoformele 1 i 3 ale colagenului, izoforma 3 fiind mai sensibil la aciunea proteazelor endogene. La nivelul fibrei musculare, in funcie de varst, are loc o evoluie a metabolisrnului spre cel de tip oxidativ, respectiv o diminuare a vitezei de contracie caracteristic muchilor roii. Din aceast cauz, viteza maturrii scade.

Astfel, durata de maturare la +4C este de 5 zile la carnea de viel i 11 zile la carnea de bovina adulta, in cazul crnii de porc, pasre, varsta animalului are o influen substanial redus asupra vitezei de maturare.

Sexul. Sexul influeneaz coninutul de colagen i gradul de reticulare al acestuia. Astfel, femelele au un coninut de colagen mai mic i cu grad de reticulare mai redus in, comparaie cu masculii castrai sau necastrai. Sexul influeneaz in principal tipul de muchi. Carnea femelelor i masculilor castrai prezint. un procent mai mare de fibre albe/metabolism glicolitic, decat masculii necastrai. Modul de aciune al sexului asupra tipului de fibre este asemntor cu cel al agenilor anabolici care fac s creasc nivelul de miozin izoforma lent in detrimentul izoformei rapide, ceea ce va conduce la micorarea frgezimii.

Rasa. In general, frgezimea crnii este mai bun cand provine de la rasele perfecionate pentru producia de carne (cu masa muscular mare). i in acest caz, diferenele de frgezime sunt puse pe seama tipului de fibre care sunt in procentaj mai mare de tip contracii/glicolitic, la animalele, hipermusculare (rase pentru producia de came).

Starea de ngrare. Starea de ingrare influeneaz frgezimea indirect, deoarece grsimea de acoperire se constituie ca un termoizolant, astfel incat refrigerarea crnii are loc mai greu; ceea ce face ca temperatura crnii s rman >12C in timp ce pH-ul scade sub 6, impiedicand contracia la rece (cold shortening).

Tipul de muchi. In cadrul aceluiai muchi (de bovine, porcine, pasre), modificrile structurilor miofibrilare in esutul muscular postsacrificare, inclusiv maturarea vor depinde de proporia dintre diferitele tipuri de fibre. Tipurile de fibre se difereniaz prin coninutul de proteine sarcoplasmatice, miofibrilare, enzime proteolitice, inhibitori, viteza contraciei, felul metabolismului, coninutul in Fe (deci mioglobina) etc. Modificrile structurii miofibrilare vor fi mai rapide in fibrele de tip II (contracie rapid/metabolism glicolitic) decat in fibrele de tip I (contracie lent/metabolism oxidativ).

Coninutul de calpaine i calpastatin in sine nu se coreleaz direct cu viteza i intensitatea maturrii, ci se coreleaz invers cu activitatea ATP-azei, ceea ce inseamn c nivelul de calpaine i calpastatin nu pot fi luate in considerare pentru a justifica viteza i intensitatea maturrii, care s-a vzut anterior, cresc o dat cu creterea activitii ATP-azice. Cel mai mic nivel de inhibitor (calpastatin) s-a gsit ins in fibrele cu contracie rapid care prezint cea mai mare vitez de maturare.

Att proteinele sarcoplasmatice cat i cele miofibrilare vor suferi o proteoliz mai redus i mai lent (in fibrele de tip I) in comparaie cu deteriorarea mai rapid i mai intens in cazul fibrelor cu contracie rapid (tip II).

Tema: Mecanismul rigiditii musculare dup asomare Dup asomarea animalului se ntrerupe ptrunderea oxigenului i substanele nutritive n celulele organelor i esuturilor, ca urmare a ntreruperii circulaiei sanguine. n celule se ncepe acumularea produselor descompunerii moleculelor biogenice. n acelai timp se pierde periodicitatea i ordinea proceselor metabolice, se activeaz procesele autolizei proteinelor i a acizilor nucleici. Se nhib activitatea mitocondriilor. n esuturi se realizeaz modificri fizice i chimice, desfurarea cror n timp poate fi clasificata n:

Etapele rigiditii postsacrificare. Maturrii. Descompunerii. Modificrile din muchi din aceasta perioada duc, contribuie la formarea crnii ca produs. n funcie de temperatura, n adncul muchilor oldurilor (la adncimea nu mai mica 6mm de la suprafaa) carnea bovina, ovina i porcina se clasifica n urmtoarele tipuri:

cald.............................................. +35C. rcit. nu mai mult +12C. refrigerat...................nu mai mult +4C. congelat.........................................nu mai mult -8C. decongelat...................................... -1C i mai mult.Carnea de pasre dupa temperatura din adincul muchilor pieptului se clasifica n cald: > +25C; refrigerat nu mai mare +4C, congelat nu mai sus -8C.

Carnea obtinuta imediat dupa asomare i prelucrare primar, se numete carne cald. In acest caz esutul muscular a acestei crni nca pastreaza elasticitatea, poseda o nalta capacitate de legare i retinere a apei, este moale la palpaie. Tratarea termica a acestor crnuri pastreaza o consistent fina, nsa n acest caz are un gust i arom specific nepronunate. Carnea cald posed un pH aproximativ 7,0, conine mult ATP, iar fibrele musculare sunt dilatate, hotarul fibrelor i aspectul n seciune puin se deosebesc, fibrele conjuctive sunt micorate valuros. La contractia fibrei musculare se modifica continutul ionilor de Ca2+, se regleaza cu impulsurile primare, care modifica lucrul ATP-azelor, din contul carora se realizeaza contractia cu un consum mare de energie, i relaxarea fibrelor musculare, atunci cand n stare de rigiditate n lipsa activitii sistemului nervos se observa o eliberare ireversibil a ionilor de calciu n sarcoplasma, ca urmare este imposibila relaxarea fibrelor musculare. n cazul prezenei unei rezerve nalte de glicogen n esutul muscular se pot realiza procese metabolice anaerobe (glicoliza si glicogeneza), din contul crora o anumit perioada se poate obine ATP. ns cu timpul coninutul ATP i creatinfosfaii incep s se micoreze. Aceasta perioada poate sa dureze de la 1 pn la 10 ore. ns coninutul glicogenului, ATP i creatinfosfat n esutul muscular depinde nu numai de tipul animalului, dar e diferit la diferite tipuri de muchi a aceluia animal. Temperatura de pstrare a crnii poate influena considerabil coninutul de ATP. Temperaturile mrite conduc la descompunerea ATP i alte molecule biogenice, n deosebi vitamina C.

Dup 2-3 ore de la asomarea animalului vine starea de rigiditate. n aceasta perioada muchii obin o consisten maxim, coninutul de glicogen se micsoreaza de 5 ori, are loc acumularea acidului lactic. n acelai timp pH mediului se deplaseaza n direcia acida. Proteinele pierd ionii de calciu, caliu, magneziu.

Starea de rigiditate se caracterizeaza cu ndesarea fibrelor musculare, micorrii volumului. Se micsoreaz coninutul ATP cu 15-25 % ce este o condiie de distrugere a integritatii structurii i functionarii normale a membranelor celulare. Aceste nclcri ating i structurile membranelor a reticolului sarcoplasmatic, se resfrng asupra lucrului enzimelor de transfer ATPaze (ionilor Na+,K+-ATPaza, Ca2+-ATP).

Ionii de Ca2+ din cisternele reticumului sarcoplasmatic trec in sarcoplasm i la prezena n celulele musculare a cantitii necesare de ATP sunt capabili s produc contracia. n acest caz difuzia calciului n sarcoplasm devine ireversibil din care cauza relaxarea esutuliu nu este posibila.

Perioada instalarii strii de rigiditate depline a muschilor depinde de tipul animalelor. Cum de exemplu la iepure se instaleaz dup 1,5......24 ore, gini 2,0......4,0; porcin 4,5......18,0; bovine 10......24 ore.

Dup finisarea perioadei de rigiditate n urma modificarilor fizico-chimice se petrece o inmuire treptata a esutului muscular. n aceste condiii carnea capat proprieti gustative i aromatice.

Carnea maturat posed miros specific i dup fierbere devine fin, bulionul transparent la aspect cu un coninut ridicat de lipide la suprafa. Produsul capat proprieti gustative nalte i arom, care se motiveaz prezenei aminoacizilor volatili (a.glutamic, asparagina, valina, leucina, triptofanul, tirozina, fenilalanin). Se mreste capacitatea de reinere a apei de carne, din contul gomflrii colagenului a esutului conjunctiv intramuscular, i-a proteinelor crnii maturate. La descompunerea ATP se formeaza a.inozinic, hipoxantin i xantin, care redau miros de fiertur de carne, i dupa intensitatea cruia determina gradul de maturare a crnii.

Gustul de carne a bulionului se datoraza prezentei n carne a acidului glutamic. Prezenta sulfiilor i mercaptanilor redau un gust specific.

Asupra maturarii influeneaz temperatura, vrsta, tipul animalului. Spre exemplu bovina la 0C se matureaz timp 12-14 zile, la 8-10C 6zile, la 16-18 C 4 zile, cnd ovina, porcina i pasarea se matureaza la 0C 8,10 i 1 zi corespunztor.

O maturare de durat este nsoit de procese, autocatalitice, care mresc coninutul de compui azotici, descompunerea crora contribuie la acumularea n carne a azotului amoniacal i alte produse a descompunerii. Proteinele se descompun pn la aminoacizi, acizii nucleici pn la baze azotice, riboze, dezoxiriboze i acid fosfatic.

O descompunere continu a acetor compleci, se caracterizeaz cu etapa descompunerii, se micoreaz proprietile gustative i alimentare a crnii, contribuie la acumularea compuilor capabili s duc la intoxicarea organismului.Tema: Mecanismul contraciei musculareFuncia principal a muchiului este locomoia. Celula muchiului este constituit din miofibrile contractile. Contracia este activat de un impuls nervos care trece prin mduva spinrii la o regiune specializat din celula muchiului denumit placa motoare (figura 1). Un singur axon conecteaz cteva sute de fibre musculare dintr-un grup denumit unitate motoare.

Figura 1. Imaginea jonciuniineuro musculareLa nivelul plcii neuromusculare este eliberat, de la capt terminal al axonului, o cantitate mic de acetilcolin, care difuzeaz la suprafaa celulei musculare i se leag de receptorii acetilcolinei, nglobai n membrana acesteia. Receptorii provoac depolarizarea membranei celulare sub forma undei de depolarizare, care se rspndete pe suprafaa fibrei musculare. n plus, unda de depolarizare trece perpendicular prin invaginaiile denumite tubulii T, care penetreaz centrul celulei muchiului. Tubulii T sunt ataai de o membran intracelular specializat denumit reticulum sarcoplasmatic.

Ataamentul implic o protein denumit receptor rianodinic. Atunci cnd depolarizarea ajunge la jonciunea tubul T- reticulum sarcoplasmatic longitudinal, receptorul rianodinic se deschide i calciu este eliberat n citosolul celulei. Calciul se leag de troponina C din filamentul subire, determin modificarea formei troponinei T, avnd drept consecin deplasarea tropomiozinei n adncitura actinei F. Prin micarea tropomiozinei, este expus situsul de interaciune al actinei cu capul miozinei i miozina (figura 2.) legat de actin trage sau mpinge actina pe o

distan mic (circa 10 nm).

Figura 2. Formarea punilor transversale n contracia muscular

Figura 3. Modificarea sarcomerului n timpul contraciei

Capul miozinei se elibereaz i apoi se poate reataa de alt actin.Aceast alunecare a filamentelor necesit energie care este furnizat de ATP i determin scurtarea sarcomerului (figura 3.). Legtura fosfat terminal poate furniza aceast energie i realiza lucrul mecanic. Calciul necesar pentru iniierea contraciei provine din reticulum sarcoplasmatic printr-un proces controlat de ATP. Polaritatea membranei celulare este restabilit de pompa de sodiu-calciu situat n exteriorul membranei celulare.

De asemenea, este necesar ATP pentru a pune n funciune pompele de sodiu i potasiu mpotriva gradienilor lor de concentraie. O singur contracie muscular necesit, pentru a fi complet, numai 200 milisecunde.Tema: Modificrile postmortem din muchin timpul morii animalului, muchiul nu nceteaz s funcioneze, dar funciile metabolice se modific substanial, ntruct unele ci de reacie sunt blocate n cteva minute postmortem. ncetarea circulaie sngelui determin: diminuarea cantitii de glucoz i acizi grai din sistemul circulator; ntreruperea aprovizionrii muchiului cu oxigen; blocarea cilor metabolice majore de generare a ATP-ului (ciclul Krebs i fosforilarea oxidativ). Activitatea fibrei musculare depinde acum de rezervele sale energetice, capabile se regenereze ATP-ul (glicogen i fosfocreatin). Unele niveluri de ATP sunt regenerate prin reacia catalizat de miokinaz din 2moli de ADP cu formarea unei molecule de ATP i una de AMP. Singura cale metabolic operabil este cea glicolitic. Degradarea glicogenului pe calea metabolismului anaerob este o cale srac din punct de vedere energetic i limitat, datorit cantitii reduse de glicogen n momentul morii i epuizrii rapide a nivelurilor de fosfocreatin. n acest caz, piruvatul ca produs final al glicolizei este convertit la acid lactic (figura 5.), care se acumuleaz n muchi, datorit ntreruperii circulaiei sngelui i imposibilitii eliminrii produselor metabolice. n general, glicoliza nceteaz nainte ca tot glicogenul s fie degradat complet ca urmare: a inhibrii enzimelor glicolitice datorit acidificrii esutului muscular; a dispariiei AMP-cofactor necesar anumitor enzime glicolitice; a nivelului iniial redus de glicogen; a conversiei adenin-nucleotidelor la derivai inozinici care pot opri fluxul metabolic (AMP-ul este convertit la IMP i amoniac de enzima AMP dezaminaz). n cteva minute dup moarte, activitatea muchiului scade rapid, pompa de calciu a reticulului sarcoplasmatic i pompa de sodiu-potasiu din membrana celular continu s funcioneze pentru a deplasa ionii respectivi mpotriva gradienilor de concentraie.

Paralel cu acumularea acidului lactic n muchi se elibereaz, pentru fiecare molecul de acid, cte un proton de H+ care determin scderea pH-ului i creterea aciditii crnii pn la atingerea valorii pH-ului ultim, diferit n funcie de specia animalului (5,4 - 5,7). Declinul pH-ului este aproape liniar i decurge paralel cu creterea concentraiei de acid lactic pn la valori mai mari de 100 mmol. Concentraia de ATP rmne relativ stabil pentru primele ore post-mortem i apoi ncepe s scad liniar, odat cu diminuarea cantitii de fosfocreatin. Fosfocreatina este, n general, degradat nainte ca pH-ul s fi atins valoarea 6,0 (6 ore pentru porc, 18-24 ore pentru vit, 6- 12 ore pentru oaie i mai puin de 3 ore pentru pasre). Alurile generale ale curbelor i relaiile dintre diferii parametri sunt diferite n funcie de specia animalului (figura 7).

Figura 7. Modificrile fizice i chimice n muchiul de porc posmortem (ATP- acidul adenozintrifosforic; LA - acidul lactic; FC - fosfocreatina; Ext - extensibilitate) n timpul conversiei muchiului n carne, n funcie de evoluia pH-ului post-sacrificare, se pot ntlni trei stri anormale:

- crnuri acide (RSE, Red Soft Exudative) caracterizate prin: viteza de scdere a pH-ului normal, culoare normal, consisten moale i aspect general normal, pH-ul ultim foarte sczut; calitate inferioar cu consecine negative asupra randamentului de transformare, datorit pierderilor mari la tratament termic. Acest defect este ntlnit la rasa de porcine Hampshire care posed nsuirea genetic de acumulare n muchi n timpul vieii a unor cantiti mari de glicogen;

- crnuri cu viteza de scdere a pH-ului anormal de mare (crnuri PSE). Muchiul PSE (Pale Soft Exudative) frecvent ntlnit la porcine este caracterizat prin: formarea rapid de acidului lactic; declinul rapid al pH-ului post-mortem, astfel nct pH-ul ultim este atins n cteva zeci de minute (45 minute) i nu n cteva ore cum se ntmpl la crnurile normale; aspect decolorat, asemntor cu carnea fiart; consisten moale, consecina dispariiei elasticitii; caracter pronunat exsudativ, datorit anulrii capacitii de reinere a apei i instalrii unei marcante nsuiri hidrofobe. Carnea PSE constituie o mare problem pentru industria alimentar datorit: denaturrii proteinelor structurale sub influena temperaturii ridicate i a pH-ului redus; modificrii proprietilor funcionale ale proteinelor, n sensul reducerii drastice a capacitilor de reinere a apei, de legare, de emulsionare i de stabilizare a emulsiilor; pierderilor n greutate mai mari n timpul afumrii i tratamentului termic; diminurii randamentelor la procesarea produselor realizate pe baz de carne srat; nrutirii calitii produselor finite, care devin tari i lipsite de suculen. Problema este cauzat de stresul (condiiile la ncrcare, transport i pre-sacrificare) din timpul vieii animalului, n special, la rasele mai susceptibile genetic la stress. Ca rspuns la condiiile de stress porcii tind s consume mai repede glicogenul din muchi cu producere de acid lactic. Acest acid se acumuleaz n esut (acidoz muscular) i nu mai este ndeprtat n sistemul circulator ca la animalele normale. Dezvoltarea crnii PSE se asociaz mai mult cu muchii care conin mai multe fibre albe, cum este cazul muchiului Longissimus dorsi. Condiia PSE poate fi parial atenuat, prin manipularea cu grij a animalelor pre-sacrificare i prin refrigerarea rapid a semicarcaselor dup sacrificare pentru ca glicoliza postmortem s se desfoare lent, iar dinamica pH-ului crnii s se menin n limite normale.

Crnurile PSE nu sunt recomandate la fabricarea semiconservelor i a conservelor de carne. Ele sunt admise la fabricarea salamurilor comune n amestec cu crnurile normale i cu ageni de extensie i la salamurile crude, dar numai n procent de 25%;

- crnuri cu pH ridicat (crnuri DFD, Dark Firm Dry) la care scderea pH-ului se ntrerupe precoce, datorit produciei limitate de acid lactic, consecina fiind intrarea n rigiditate la pH ridicat. Muchiul DFD poate s apar la animalele care sunt extrem de agitate nainte de sacrificare sau n orice alt condiie care determin epuizarea rezervei de energie a muchiului. Carnea DFD prezint: o vitez redus de scdere a pH-ului i o valoare ridicat a pH-ului ultim (figura 8.); o capacitate de reinere a apei bun; o culoare nchis, textur ferm, aspect uscat la suprafa; o durat de pstrare redus datorit alterrii microbiene; o textur nchis ceea ce face ca penetraia srii s fie restricionat i s apar frecvent spoturi necolorate.

Carnea DFD este mai frecvent ntlnit la carnea de vit, n comparaie cu carnea de porc i trebuie exclus la fabricarea salamurilor crude-uscate, pentru a evita contaminarea microbian i datorit capacitii mari de reinere a apei.

Figura 8. Evoluia pH-ului muchilor normal, PSE i DFDTema: EVOLUIA pH-ului POSTSACRIFICARE Evoluia pH-ului postsacrificare se caracterizeaz prin:- viteza de scdere a pH-ului;- amplitudinea scderii pH-ului.Viteza de scdere a pH-ului. Este direct proporional cu activitatea hidroliz a ATP, adic cu activitatea ATP-azic a muchiului. Principala activitate ATP-azic este cea miozinic, dar exist i ATP-aza sarcoplasmatic, ATP-aza mitocondrial i ATP-aza din reticulum sarcoplasmatic.n funcie de evoluia pH-ului postsacrificare, practic, n cazul crnii de porc se pot ntlni trei stri anormale:- crnuri cu pH ridicat la care scderea pH-ului se ntrerupe precoce, consecina fiind intrarea n rigiditate la pH ridicat (crnuri DFD) Aceste crnuri au aptitudini de conservare redus,- crnuri cu vitez de scdere a pH-ului anormal de mare, ceea ce face ca pH-ul ultim s se ating n-cteva zeci de minute i nu n cteva ore cum se ntmpl la crnurile normale. Se obin, n acest caz, crnuri PSE cu proprieti tehnologice reduse;- crnuri acide la care viteza de scdere a pH-ului este normal, dar pH-ul ultim este foarte sczut. Acest defect se ntlnete la crnurile care provin de la anumite rase de porcine (de exemplu, Hampshire), cu consecine nefaste asupra randamentului de transformare datorit pierderilor mari la tratament termic.Amplitudinea scderii pH-uiui. Aceast amplitudine este msurat prin valoarea pH-ului ultim. Amplitudinea scderii pH-ului este dependent de:- capacitatea tampon a esutului muscular care, la rndul su, este n funcie de caracteristicile metabolice ale muchiului: muchii albi au o capacitate de tamponare mai mare dect cei roii; capacitatea de tamponare este proporional cu cantitatea de acid lactic produs, respectiv cu cantitatea de glicogen degradat,- rezervele de glicogen n momentul sacrificrii i mai precis de potenialul glicolitic care se determin cu relaia.PC = 2 (glicogen) + (glucozo-6-P) + (acid lactic)Un potenial glicolitic mic n momentul sacrificrii conduce la crnuri DFD iar potenialul glicolitic ridicat conduce la crnuri PSE. Un caz particular l reprezint crnurile provenite de la porcinele din rasa Hampshire care au un potenial glicolitic foarte ridicat.Potenialul glicolitic este influenat de stresul anti-sacrificare care acioneaz prin dou mecanisme:- secreia de catecolamine i de corticosteroizi care provoac prin intermediul AMP o activare a glicogenolizei n muchiul n repaus, ceea ce nseamn o mobilizare a rezervelor energetice inclusiv glicogen;- contraciile musculare datorit micrilor animalelor care provoac o cretere a nivelului de Ca2+ intracelular care intervine n activarea catabolismului glicogenului pentru satisfacerea nevoilor energetice mrite ale muchiului. Muchii cu potenial glicolitic redus (muchii roii-leni) vor fi mai mult afectai la stres dect muchii roii-rapizi care au un potenial glicolitic mare. Muchii albi-rapizi vor fi cei mai afectai de stres, deoarece calea metabolic de regenerare a ATP este n principal glicogenoliza, capacitatea aerobic a celulelor fiind foarte rapid depit. n acest caz, diminuarea rezervelor de glicogen se traduce printr-o amplitudine mai mic a scderii pH-ului, ceea ce poate conduce la crnuri DFD. Din contr, stresul care conduce la creterea temperaturii musculare va conduce la intensificarea glicogenolizei postsacrificare, consecina fiind obinerea de crnuri exsudative. Aceast situaie privete n principal muchii profunzi ai carcasei de porc care se rcesc mai greu la refrigerare.Stresul de abatonzare (n principal electronarcoza i zbaterea animalelor pn la sngerare) este nsoit de contracii musculare, ceea ce contribuie la creterea vitezei de hidroliz a ATP-ului din muchi care intr progresiv n anaerobioz i la care viteza de acidifiere va fi mrit.n concluzie, amplitudinea scderii pH-ului este difereniat n funcie de tipul de muchi, care se caracterizeaz prin coninut diferit de ATP, PC i glicogen, Muchii de tip II, mai bogai n compuii menionai dect cei de tip l, vor avea un pH ultim de 5,4 - 5,7 iar cei de tip I un pH ultim apropiat de 6,0 n condiiile n care animalele (bovine, ovine, porcine) sunt bine hrnite.Tema: Formarea complexului actomiozinic

In vivo, proteinele structurale, actina i miozina, formeaz actomiozina prin intermediul unor legturi pentru a cror formare este necesar energia furnizat de ATP, Starea de relaxare este posibil numai n prezena ATP i absena stimulului nervos, n care caz miozina i actina sunt separate, n muchiul post-sacnficare, prin dispariia progresiv a ATP se instaleaz numai starea de contracie prin formarea de acto-miozm, muchiul intrnd n rigiditate care este complet atunci cnd fibra muscular nu mai poate resintetiza ATP n paralel, muchiul i diminueaz progresiv elasticitatea i extensibilitatea, cinetica pierderii elasticitii fiind dependent de concentraia ATP, PC, temperatur i pH ultim.Evoluia temperaturii musculaturii este dependent de viteza glicolizei, de condiiile de refrigerare i de caracteristicile carcasei (grosimea maselor musculare i grosimea stratului adipos). Rigiditatea (formarea complexului actomiozinic) este nsoit de o ntrire a crnii care are o mare importan practic, deoarece influeneaz frgezimea crnii: o dat cu creterea gradului de ntrire, frgezimea se diminueaz.Activitataea esutului muscular se manifesta intr-un proces bifazic, ce consta din perioda de contractie i din perioda de relaxare. Contractia i relaxarea musculara se realizeaza cu ajutorul unui aparat special a fibrilor miofibrilare groase (miozinice) i subiri (actinice), n urma reaciilor lanuite. Dupa ideile contemporane contractia muschilor se petrece n urma lunecarii fibrelor de actin n sarcolema ntre fibrile de miozina.

n baza datelor de microscopie electronic sa determinat c, alunecarea fibrelor apare la cuplarea legaturilor poduleurilor dintre fibrile subiri i groase i modificarea unghiului de inclinare. n muchiul relaxat poduleele perpendeculare se gsesc n starae perpendecular la fibrele groase (se formeaza de cpusorul ncovoiat a miozinei) i nu se unesc cu fibrele subiri. n starea de contractie se modififca ungiul de nclinare a poduleelor i ei se unesc cu fibrele subiri. n urma cuplarii poduleelor i schimbrii unghiului de nclinare se dizvolt o putere, care duce la deplasarea unei fibre fa de altele.

n starea de rigiditate musculara legturile ocup o stare deosebit ce duce la formarae complexului actomiozinic. n urma formrii acestui complex se modific, se micoreaz i capacitatae de hidrataresi i de reinere a apei.

Pstrarea actomiozinei n structura miofibrileleor se slabete n urma ntroducerii ionelor de sare i a moleculelor de ap (srarea cu saramur). Cnd carnea se reine la srare n saramur n starea mrunit, actomiozina se elibereaz din structura fibrelor musculare.

Moleculele de actomiozin n soluie uor se asociaz, formnd structuri tixotrope puin rezistente. Aa tipuri de structuri se formeaz n carnea marunit la srare (chiar dac la marunire nu toate fibrele musculare se distrug) n urma trecerii pariale a actomiozinei n stare solubil. n acest caz se formeaz o mas plastic gelatinoas cu un nalt grad de vscozitate, lipiciune i hidratare. Aceste proprieti sunt destul de importante pentru fabricarea salamurilor. Dup tratamentul termic aceast carne reine mai mult ap. Vscozitatae i plasticitatea se mresc dup mrunirea crnii la un anumit grad, dupa care se micoreaz n urma denaturrii proteinelor.

n stare cald datorit unui pH ridicat a crnii proteinele se afla n stare ionizat, apropiat de starea proteinelor native. Datorita prezentei ATF actina i miozina nu se leaga i nu formeaza complexul actomiozinic. Toate acestea creaz condiii favorabile, pentru ca proteinele crnii uor s se hidrateze, s reina bine apa i uor sa treac n soluie. Din care motive la fabricarea salamurilor carnea cald nu trebuie reinut la srare n saramura pentru a mbunatai hidratarea proteinelor.

Penru hidratarea i reinerea ulterioara a apei de carnea sarat o importan deosebita o are valuarea pH. O deplasare artificiala a pH mediului la carnea sarat refrigerat numai cu 0,2 0,3 pH mai aproape de valuarae mediului carnii calde duce la o marire brusca a hidratarii i a capacitii de reinere a apei, nsa aceasta e caracteristic numai pentru carnea sarat.

La producere pentru deplasarea pH cu 0,2 0,4 la maruntirea carnii sarate se adaug 0,2 0,3% bicarbonat de sodiu, datorita crui fapt se mrete hidratarea crnii, lipiciunea i CRA.

Asupra hidratrii crnii esential influineaza starea proteinelor n structura esutului. Aa hidratarea crnii se mrete n urma mririi coninutului de actomiozin sau miozin din structura esutului. Acest proces poate fi rapid realizat prin introducere ATF artificial sau pirofosfatului neorganic (efectul plastic) la mrunirea crnii n prezena srii de uz alimentar i a apei paralel duce la o micorare brusca a viscozitatii (la carnea refrigerata viscozitatea scade de la 12,8 28,0 pna la 0,35 1,80 Pas). n practica de producere bune rezultate sunt obinute la ntroducerea n carne a preparatelor de polifosfai (pirofosfat de natriu, hexametafosfat, tripolifosfat etc.)

ntroducerea majoritatii polifosfailor duce la schimbarea strii proteinelor i ca urmare la deplasarea pH cu 0,2 0,3 n directia mediului neutru, iar aceasta esenial mareste hidratarea. nafara de aceasta polifosfaii duc la descompunerea actomiozinei cu eliberarea din structur a miozinei i mririi solubilitii lui. Ca urmare un aa efect a polifosfailor duce la mrirea hidratrii, lipiciunii crnii i mririi CRA la fierbere.

Tema: Modificarea capacitii de reinere a apei

i de hidratare a esutului muscular

Nemijlocit dupa asomarea animalului esutul muscular se caracterizeaza cu o capacitate nal de hidratare. n prima perioada a autolizei capacitatea de reinere a apei (CRA) la diferite tipuri de muschi destul de specific se micsoreaza: intensitatae micorrii CRA i perioda de sporire a minimului, iar apoi a ulterioarei mriri se deosebesc esenial. n muchii cu o adinc i lung rigiditate se observ la fel i o mai lunga i intensiva micsorare a CRA. Intensitatae micorrii CRA este n concordan cu deosebirile modificrii proteinelor miofibrilare, precum i cu deosebirile interactiunelor agregaionale. Sa depistat o dependen ntre micorarea CRA a muchilor i micorarae activitii gruprilor hidrofile bazice i acide n proteinele musculare, n particular activitatea gruprilor sulfhidrice n miozin.

Paralel cu proteinele miofibrilare o influena deosebita asupra CRA a esutului muscular o are si caracterul modificrilor i restul proteinelor esutului muscular. La etapele iniiale de autoliz n urma acidulrii o buna parte din proteinele esutului muscular trec n punctul izoelectric, ce conduce la o agregare mai buna a proteinelor si micorrii capacitii de hidratare. Din care motive cum mrirea aa i micorarea pH mediului de la punctul izoelectric a proteinelor (pH 5,5) duce la mrirea hidratrii proteinelor.

Din momentul finisrii rigiditii are loc o treptata mrire a CRA a muchilor. La mrirea CRA clar se determin mrirea activitii gruprilor hidrofile n proteinele musculare, ramificarea structurilor proteice. n acest caz activitatea gruprilor acide libere n proteinele musculare se determin intr-o stare mai mare, ca a celor bazice. Aceasta se lmurete prin faptul ca proteinele musculare conin mai muli aminoacizi di-carbonici (glutamic i aspargic), ca di-aminoacizi (lizina si arginina).

n aa mod, proteinele musculare sunt principalii complex ce leag apa si de starea lor in primul rnd, modificarea structurii lor si strii gruprilor hidrofile depinde capacitatea de reinere a apei si capacitatea de hidratare a esutului muscular. Capacitatea de reinere a apei de ctre carne este o caracteristic important deoarece influeneaz pierderile n greutate la refrigerare, tratament termic i suculenta produsului finit, n esutul muscular, apa este prezent n dou forme ap legat i ap liber. Circa 50% din apa total a esutului muscular (~ 75%) este legat de proteinele miofibnare prin legturi de hidrogen i nu este afectat de variaii ale capacitii de reinere a apei. Apa liber este n parte imobilizat prin efect steric n structura miofibrilar, iar restul de ap liber este reinut prin fore capilare.Capacitatea de reinere a apei este afectat numai de apa liber i este influenat n mare msur de structura proteinelor, iar dintre factorii care influeneaz structura proteinelor intereseaz:- diminuarea pH-ului post-sacrificare;- unirea filamentelor subiri (de actin) de cele groase (de miozin) care are loc n timpul rigiditii musculare post-sacrificare.n acest context trebuie s avem n vedere caracterul amfoter al proteinelor structurale, a cror sarcin electric net depinde de pH. Dac pH-ul scade i se apropie de punctul izoelectric al proteinelor structurale, sarcina electric net a proteinelor se diminueaz i antreneaz o scdere a capacitii de reinere a apei (pH, este - 5,3 i acest pH este foarte apropiat de pH-ul normal al crnii la finele rigiditii) Pe de alt parte, scderea pH-ului antreneaz o modificare de conformaie a structurii proteice, spaiile dintre moleculele proteice se micoreaz, muchiul cptnd o structur "nchis" care antreneaz iari o diminuare a capacitii de reinere a apei. Dac pH-ul se ndeprteaz de pH proteinele devin ncrcate electric (pozitiv sau negativ), spaiile dintre moleculele proteice se mresc, ceea ce antreneaz o cretere a capacitii de reinere a apei.n concluzie, capacitatea de reinere a apei depinde de pH-ul ultim atins de carne Cu ct acest pH este mai ridicat cu att capacitatea de reinere a apei este mai mare Viteza de atingere a pH-ului ultim influeneaz, de asemenea, capacitatea de legare a apei. Dac scderea pH-ului este rapid (pH1h < 6,0) n timp ce musculatura i menine o temperatur mai mare de 35 C, are loc o denaturare a proteinelor miofibrilare i modificarea conformaiei moleculei de actomiozin. Prin precipitarea proteinelor sarcopasmatice peste cele miofibrilare se mascheaz gruprile care particip la fixarea moleculelor de ap, ceea ce diminueaz capacitatea de reinere a apei.n cazul scderii rapide a pH-uiui are loc i o fixare a Ca2+ i Mg2+ de proteinele miofibrilare cu formare de puni intermoleculare (inter lanuri polipeptidece), ceea ce antreneaz o diminuare suplimentar a capacitii de reinere a apei.La nivel de sarcomer, expulzarea apei dintre filamentele subiri i groase este explicat astfel: n cursul instalrii rigiditii musculare ca o consecin a dispariiei ATP, se formeaz complexul actomiozinic prin fixarea filamentelor subiri de actin de filamentele groase de miozin. Aceast fixare se caracterizeaz printr-o scurtare a sarcomerului, ceea ce provoac o expulzare a apei intermiofibrilare i apei extracelulare. Contracia miofibrilelor i deci a sarcomerului este cu att mai mare cu ct pH-ul este mai sczut i temperatura mai ridicat. Un acelai tip de contracie exist i n timpul tratamentului termic al crnii n care este implicat i esutul conjuctiv.Prin scderea pH-ului i instalarea rigiditii se antreneaz o reducere de 40% a volumului miofibrilar. Puterea de reinere a apei este influenat i de tipul de muchi. Astfel, muchii roii (n stare crud) au o capacitate de reinere a apei mai mare dect cei albi, diferen ce se pune pe seama diferenelor de pH ntre cele dou tipuri de muchi, variaiilor n ceea ce privete proprietile de legare a apei de ctre proteine i diferenelor de microstructur muscular.Tema: Metabolismul muchiuluiCile metabolice majore implicate n conversiile energiei n muchi sunt indicate n figura 4. Toate cile metabolice produc i utilizeaz ATP. Combustibilii implicai n procesul metabolic sunt: glicogenul, glucoza, acizii grai i n condiii deosebite anumite cantiti de aminoacizi.

Figura 4. Cile metabolice principale ale muchiuluiGlucoza i acizii grai ajung la fibrele musculare, unde suntmetabolizai, prin intermediul capilarelor, difuzeaz n spaiul extracelular i traverseaz membrana fibrei musculare prin transport activ. Glicogenul, polimerul glucozei depozitat n muchi, este, de asemenea, utilizat de fibrele musculare pentru generare de ATP. n muchiul relaxat sau care exercit o activitate slab, sinteza ATP-ului este realizat, n principal, prin metabolizarea acizilor grai. n cazul unei activiti musculare intense care necesit o capacitate mai mare de generare a ATP-ului sunt folosii acizii grai furnizai prin lipoliz i cei transportai prin snge. Deoarece n fibra muscular exist o mic cantitate de trigliceride, care pot elibera acizi grai, aceast cale nu pare a fi semnificativ pentru producia de ATP. Att prin procesul de glicoliz a glicogenului i glucozei, ct i prin degradarea acizilor grai rezult piruvat, ca intermediar cheie. n muchiul viu, piruvatul este, n general, transportat n mitocondrii pentru oxidare la CO2 i ap. Calea mitocondrial conduce la o cantitatea mai mare de ATP (36 molecule), dect calea glicolitic (2 molecule ATP per molecula de glucoz). ATP-ul este utilizat de fibra muscular n timpul contraciei musculare i pentru meninerea n funciune a pompelor de calciu i sodiu-potasiu din fibr. Ca surs suplimentar de legturi fosfat macroergice este considerat fosfocreatin (FC), care mpreun cu ADP-ul, prin reacie catalizat de enzima fosfocreatinkinaz, genereaz ATP i creatin (C). Atunci cnd nivelurile de ATP i C sunt ridicate, enzima opereaz n direcie reversibil pentru a produce FC i ADP. n fibra muscular nivelurile de ATP sunt de 5 mmol, iar cele de CP pot atinge 20 - 30 mmol n muchiul relaxat. Transferul fosfatului de la CP la ATP este foarte rapid. Stadiile cii glicolitice sunt ilustrate mpreun cu enzimele care catalizeaz diferitele etape n figura 5. Glicoliza este o cale metabolic deosebit deoarece fluxul de metabolii poate fi variat aproape de 100 de ori, cu sau fr schimbri majore n concentraia diferiilor intermediari. Viteza de glicoliz este controlat de stres, care poate activa glicoliza printr-o succesiune de stadii ce implic formarea AMP-ului ciclic i n final conversia fosforilazei a relativ inactiv la fosforilaz b mult mai activ (figura 6.).

Enzima fosfofructokinaza este, de asemenea, activat i inhibat de diferii

metabolii care modific concentraia din celulele active i inactive. n plus, controlul cheie al cii glicolitice este asigurat de cantitile de ADP i fosfat.Astfel, glicoliza va nainta rapid atunci cnd viteza de degradarea a ATP-ului este mare i se oprete atunci cnd rezervele de ATP sunt minime.

Figura 5. Metabolismul glicolitic al muchiului

Figura 6. Calea glicolizei sub aciunea stresului.Tema: Transformarea glicogenului muscular n timpul autolizeiTransformrile postsacrificale a esutului muscular de la nceput sunt legate cu schimbrile sistemei de hidrocarburi.

Sunt cunoscute dou ci deresintezare a glicogenului n muchi:

Fosforolitic (Glicolitc);

Hidrolitic (Amilolitic).

Degradarea fosforolitic i mai departe procesul de hidroliz anaerob duce la acumularea n muchi a unei cantiti mari de acid lactic i un anumit coninut de acid piruvic.

mpreun cu acestea n esutul muscular se acumuleaz i alte produse a transformrilor glicolitice, n parte glucozo-1-fosfat i glucozo-6-fosfat.

n urma acumulrii acidului lactic i piruvic se petrece acidularea esutului muscular.

Intensitatea transformrilor glicolitice n esutul muscular a diferitor tipuri de animale se determin de starea nainte de sacrificare a animalului, a deosebirilor funcionale a muchilor corespunztori i este funcie de concentraia enzimei glucozidaza i coninutul de glicogen.

n dependen de deosebirile funcionale diferii muchi a unui i acelui animal se caracterizeaz cu o intensitate diferit a transformrilor glicolitice musculare. Aa dar intensitatea transformrilor glicolitice n muchii albi este de dou ori mai mare ca n cei roii.

Descompunerea hidrolitic a glicogenului se petrece sub influiena glicozidazei, n acela timp se petrece acumularea glucidelor reductoare: oligozaharidelor liniare i reductoare i glucozei.

n perioade iniial intensitatea descompunerilor hidrolitice a glicogenului nu este nalt, dar pe parcursul descompunerea hidrolitic se mrete brusc. Aceasta se poate motiva prin aceea c n esutul muscular se gsesc dou mecanisme a fermentative de descompunere glicolitic a glicogenului:

- amilaza i oligozaharidele neutre ce se conin n sarcoplasm, care tot timpul particip lahidroliza glicogenului;

- amilaza i oligozaharidele acide se gsesc n lizozomi, la ieirea din care i motiveaz ridicarea intensitii hidrolizei glicogenului.

Diferite condiii de pstrare i prelucrare a muchilor se caracterizeaz cu diferite raporturi a coninutului de transformri glicolitice i hidrolitice a glicogenului. Pe durata primei perioade de pstrare a muchilor la temperaturi joase pozitive, de obicei predomin descompunerea glicolitic a glicogenului muscular. Dar n condiii de frnare a descompunerii glicolitice (srare, congelare) i care duc la descompunerea lizozomilor, din care se elibereaz -amilaza acid i ologozaharidele acide, descompunerea hidrolitic predomin cea glicolitic.

O importan deosebit o are coninutul de glicogen n muchi nainte de asomarea animalului (dela 300 pn la 1000 mg% i mai mult).

Rezultatul descompunerii glicogenului i acumulrii acidului lactic i ortofosforic este micarea pH mediului n partea acid. n perioada dezvoltrii rigiditii musculare are loc o scdere a pH mediului, n urmtoarele dou-trei zile o oarecare cretere i o stabilizare neesenial mai departe, ca urmare a schimbului n raporturi cantitative a acidului lactic i fosforic (tabel)

Durata autolizeipH mediuCarne de bovin, mg%

GlicogenGlucozAcid lacticA. fosforic

16,2135289358229

125,9425795661246

245,56152113777242

485,68102123769242

725,82105115742299

1205,6868123735298

2405,7584138723284

n primele 12-24 ore dup asomare brusc se micoreaz cantitatea de glicogen i se mrete cantitatea de acid lactic, pH scade de la 6,2 la 5,56, iar mpe parcursul urmtorului timp descompunerea glicogenului i scderea pH mediului se micoreaz.

Transformrile autolitice a glicogenului muscular n procesul de congelare a crnii se deosebesc de transformrile ce se petrec la temperaturi pozitive: nclcarea raportului proceselor ce se petrec paralel de fosforoliz i amiloliz a glicogenului muscular.

La congelarea crnii descompunerea glicolitic a glicogenului se petrece cu o vitez cu att mai mic cu ct mai mic este temperatura, are loc ocretere treptat a transformrilor amilolitice. Intensitatea transformrilor glicolitice n esuturi musculare decongelate e de 2-3 ori mai mare, ca n cele necongelate. n muchii decongelai cu aceiai intensitate aproximativ are loc descompunerea glicolitic i hdrolitic.

La pstrarea frigorific a muchilor congelai are loc o micorare considerabil a zharurilor reductoare, care particip n reacile de formare ameladinei. Spre deosebire de pstrareacrnii la temperaturi pozitive, cnd predomin descompunerea glicogenului, n procesul de congelare este depistat resintetizarea glicogenului, care se petrece n urma transformrilor fosforilazei. Glicogenul resintetizat la decongelarea muchilor din nou se include n transformrile glicolitice i hidrolitice.Tema: Acumularea compuilor monomoleculari n carne la maturare i pstrareIzvor de compui monomoleculari n carne la maturarea servesc urmtoarele substane polimoleculere : proteine, acizi nucleici i glicogenul.

Procesul de baz n descompunerea protinelor este proteoliza. ntruct indicatorul cantitativ a a/a n carne ne mrturisete despre activitatea proteazelor, ce catalizeaz reaciile de descompunere hidrolitic a proteinelor. Locul de baz a amplasrii n celula vie servesc lizozomii , distrugerea crora contribuie la eliberarea hidrolazelor,care se conin acolo capabile s descompun proteinele (proteaze); glucide (glucozidaze), lipide (lipaze) i a, nucleici (nucleaze).

n carnea cald de bovin se conine 80...90 mg% de aminoacizi liberi i pe parcursul pstrrii coninutul se mrete.

Enzimele de baz care hidrolizeaz proteinele sunt catepsinele, ce hidrolizez preponderent proteinele reticulumului sarcoplasmatic.

Coninutul de aminoacizi n carne depinde de temperatur i durata pstrrii. Aa de exemplu n carne refrigerat pn la +2C coninutul de aminoacizi n a aptea zi poate constitui 127...135mg%, ns la t -2C aceast cantitate poate fi atins la 12-a zi dup asomare. n primele zile dup asomare coninutul de aminoacizi nc se micoreaz n urma descompunerii sub aciunea enzimelor, care catalizeaz reaciile decarboxilrii i dezaminrii aminoacizilor. n aceste condiii se observ acumularea amoniacului n carne n aceast perioad.

Trebuie de menionat c n carnea cald se observ o activitate nalt a oxidazelor i dercaboxilazelor, iar n urma aciunii lor se micorez coninutul de aminoacizi. ns activitatea nalt a catepsinelor n perioade mai trzii contribuie la mrirea coninutului de aminoacizi la pstrarea crnii.

Proteazele se elibereaz din lizozomii distrui, sunt capabile activ s hidrolizeze proteinele denaturate. Ca afirmare servete faptul c n carnea congelat crete coninutul de aminoacizi mai repede ca n refrigerat.

Asimilarea proteinelor n organism i importana lor depinde de coninutul i cantitatea de aminoacizi, care ajung n celulele esuturilor dup descompunerea proteinelor n tractul gastro-intestinal a omului. Digestia proteinelor n tractul gastro-intestinal a omului la fel este un factor important, capacitatea de-a se descompune complet pn la aminoaciz, absorbirea activ a crora asigur participarea lor n diferite procese a organismului viu, inclusiv i biosinteza proteinelor.

Coninutul nalt a acizilor nucleici n esutul muscular se determin de importana n organismul viu, unde se realizeaz pstrarea i transmiterea infomaiei despre toate proteinele, care se sintetizeaz n muchi.

Polinucleotizii se disociaz pn la nucleotizi, produse finale a descompunerii servesc bazele azotoase i derivaii si. n acest caz coninutul de nucleotizi, n carnea cald constituie 19,4 mg%, iar pe cota purinelor revine 6,06 mg%, partea principal o prezint hipoxantinul 4,55 mg%, iar inozinul poate fi 1,39 mg%.

n carnea cald se conine ATP-3...6, ADP-0,5...0,9, AMP-0,3...0,6, IMP-1,0...1,4 mmol/g.

Pe msura pstrrii coninutul nucleotizilor fosforici considerabil se micoreaz, cu mrirea concomitent a concentraiei de hipoxantin.

Destul de repede se micoreaz coninutul de ATP, care este destul de instabil n mediu hidro.

Din enzime specializate se descompune adeninul i guaninul, care sunt respectiv adenindezaminaza i guanindezaminaza, care catalizeaz urmtoarele reacii:

Adenin + H2O Hipoxantin + NH3Guanin + H2O Xantin + NH3.

Apoi cu participarea xantinoxidaza are loc oxidarea:

Hipoxantin + O2 + H2O Xantin + H2O2Xantin + O2 + H2O a. ureic + H2O2Descompunerea ulterioar a a. ureic poate fi catalizat de uratoxidaza.

A. ureic + O2 + 2H2O Alantoin + CO2 + H2O2Descompunerea pirimidinelor se realizeaz la fel prin dezaminare. Citozin i metil citozin se dezamineaz cu formarea urail i timin, care se reduc pn la dehidrourail i hidro timin.

Trebuie de menionat rolul nucleotizilor i derivazilor n formarea gustului i mirosului specific al crnii.

Ali compui azotici care se conin n carne sunt amoniacul i careva amine (metilamin, dimetilamin).Coninutul de amoniac n carnea cald de bovin constituie 8...12 mg%. Acumularea amoniacului n carne n general se produce n urma reaciilor dezaminrii aminoacizilor i nucleotizilor. n reacie particip apa, iar produs a reaciei servete amoniacul.

Coninutul ridicat de amoniac n carne ne mrturisete despre activitatea microorganismelor, care duc la alterarea produsului.

n carnea proaspt trebuie s fie pn la 30 mg% amoniac, iar la pstrarea ndelungat coninutul poate depi 35 mg%. Cota de 40 mg% ne mrturisete de alterarea crnii.

Reprezentantul principal a glucidelor sunt glicogenul i glucoza, iar produsul finit al oxidrii lor acidul lactic. Descompunerea glucidelor decurge activ i dup asomarea animalelor. n carnea cald descompunerea glucidelor se realizeaz cu ajutorul sistemelor enzimatice vii, analogice cu cele ce catalizeaz reaciile n mediul organismului viu.

Decurgerea proceselor de glicogenez i glicoliz depind de temperatur. La +4C aceste procese pot decurge timp 24...36 ore asigurnd maturarea crnii. Se micoreaz pH esutului muscular, care coreleaz cu acumularea a. lactic, ns la anumite valori, ce caracterizeaz finisarea proceselor descompunerii glucidelor se stopeaz. Valoarea pH de timpul vieii 7,2...7,4 poate ajunge pn la 5,9 la iepuri, 5,8...5,9 la gini, 5,4 la bovine i 5,5...6,0 la cabaline.

Valoarea pH depinde n general de coninutul glicogenului n esuturile animale naintea asomrii i deplasarea n perioada de pn la asomare. Activitate muscular micoreaz rezervele de glicogen n muchi ce scurteaz glicogeneza i valoarea ridicat a pH crnii acestor animale.

Lipidele care sunt n componena crnii, sunt prezentate de compui mai des cu 14...20 atomi de carbon. Prezena triacilgleceridelor influeneaz consistena, temperatura solidificrii, solubilitatea i proprietile gustative.

A. nesturai grai sunt capabili s se oxideze cu oxigenul din aer n prezena oxidazelor, iar lipidele neutre i fosfo-lipidele sunt supuse hidrolizei sub influena lipazelor.

Predispoziia lipidelor la reaciile de oxidare i hidroliz n mare parte caracterizeaz indicatorii calitativi a crnii la pstrare, iar modificrile aprute n compoziie la pstrare determin culoarea, mirosul i gustul. Din care motive un indicator limitat a pstrrii crnii servete componena cantitativ i calitativ a lipidelor i produselor oxidrii i hidrolizei lor.

Decolorarea lipidelor i cptarea unui miros specific stearic cu micorarea temperaturii. De topire se manifest sub form de procesul denumit srare. n baza acestui proces stau reaciile de oxidare.

Srrii sunt supuse lipidele de origine animal, care conin a. grai saturai. La oxidare particip radicalii liberi. La oxidare particip radicalii liberi mai des sunt forme active a oxigenului, produse a reaciei servesc peroxizii. Descompunerea compuilor peroxizi duce la apariia compuilor, care redau crnii un gust i miros specific, neplcut. Aceti compui sunt aldehide saturate monomoleculare. Complexul acestor compui, precum i-a produselor oxidrii a. grai nesaturai pot reda crnii un gust i miros de spun.

Tema : Metode tehnologice de accelerare a procesului de maturare Asupra indicatorilor calitativi a crnii au influen cum procesele de maturare aa i condiiile prelucrrii termice. Se propune pentru a nmuia carnea de a utiliza un complex de enzime proteolitice, aciunea crora nu diminueaz valoarea alimentara a crnii, dar descompune proteinele, mbuntete consistena crnii. Folosirea proteazelor contribuie la denaturarea moleculelor proteice, hidrolizeaz legturile lor peptidice. n primul rnd aciunii proteazelor sunt supuse proteinele esutului muscular.

De obicei se utilizeaz enzime proteolitice de origine animal, vegetal i bacterian. Aici se atribuie enzimele animaliere: pepsin, tripsin, himotrepsin, colagenaz, catepsin, papainaz. Enzime de origine bacterian sunt: subtilizin, creatizin, proteinaza. Acionnd asupra esutului muscular distrug sarcolema i nucleul fibrilor musculare, n acest caz dispare cicatrizarea transversal a fibrilor.

Activitatea nalta a enzimelor vegetale extrase din frunze de copac zemos, smochine i ananas posed activitate colagenazic i elastazic, asigur descompunerea esutului conjunctiv manifestat n nmuierea crnii.

La fermentarea crnii soluii cu amnestec de enzime proteolitice n cantitate 0,00050,002% la masa totala se introduc cu 30 min nainte de asomare.

Pe lnga acestea soluiile pot fi ntroduse n carcasele de carne. Sub influiena orizinei, terizinei, cheratinazei se poate mri plasticitatea crnii cu 15.50%, iar asimilarea cu 1622%. Aceasta se lmurete prin faptul ca proteinele fibrilare a esutului, precum colagenul i elastinul sunt descompuse de enzime.

Tema : Formarea proprietilor gustative a crnii

Indicii gustativi a crnii depind de tipul, vrsta, sexul, specia animalului, gradul de maturare. La bovin este destul de evident seciunea transversal, de obicei aceasta se manifest la boi, iar carnea de vaci are fibre mai subiri. Carnea de porcin este din fibre mici, destul de dese, mai fin ca bovina, din cauz ca coninutul conjunctiv este mai puin aspru i se rupe mai uor.

Carnea animalelor btrne este uscat i foarte aspr, ce se manifest n modificri a protoplasmei fibrelor musculare, n structura colagenului i elastinului.

Plasticitate crnii depinde de pH. La 5,0..5,5 se manifest o asprime n structura crnii, pe cnd deplasarea pH duce la apariia plasticitii.

Aciunea temperaturii asupra crnii duce la distrugerea structurei native a proteinelor, trecerea n forme denaturate, se pierd legturile de stabilizare i intramoleculare.

Plasticitatea crnii crete la adugarea naintea fierberei crnii a srurilor de NaCl, KCl, CaCl2, MgCl2, precum i polifosfailor .

Aroma i gustul crnii la fierbere este determinat de componena substanelor care se conin n esutul muscular i gras.

Gust crnii i redau peptidele monomoleculare: glutation, carnozin, anzerin. nafar de aceasta asupra gustului crnii influieneaz aminoacizii: acidul glutamic, treonina, cisteina, metionina, leucina, izoleucina, valina, alanina, histidina. O parte a aminoacizilor se gsesc n esutul muscular n stare liber , iar o parte se complecteaz din contul hidrolazei proteinelor i peptidelor. Activitatea proteazelor crete la deconglarea crnii.

Descompunerea nucleotizilor permite eliberarea acidului inozinic, guanilic, adenilic precum i produselor descompunerii sale. mpreun cu alte substane care conin azot aa ca creatin, creatinin i taurin ei formeaz gustul specific a produselor din carne, pe cnd gustul acid a crnii este format de prezena diferitor acizi de origine organic i neorganic ( acetic, lactic, fosforic, piruvic).

Gustul amar este redat de unii aminoacizi liberi (leucina, izoleucina, fenilalanina, triptofan, metionin, lizina, cistidina, arginina ). n formarea gustului dulceag particip glucidele (glucoza, fructoza, riboza, zaharoza, etc.) i aminoacizii (alanin, valin, prolin, glicin, serin, treonin).

n formarea aromei produselor din carne particip acizii policarbonici (acetic, propionic, capronic, valerianic, formic, butiric) precum i cetoacizii, aldehidele, cetonele i ali compui.

n carne n cantiti importante se conin compui carbonici (aldehida glicoleic, acetone, metilglioxali, furfurol, formaldehida, diacetil, aldehida propionic, oxalic, izovalerianic, hexilic, heptilic, caprilic).

Prezena mirosului specific la fierbere i prjire a diferitor tipuri de carne se marturisete formrii compuilor carbonilici.

Gustul i aroma, aprute la srarea produselor din carne se mrturisesc datorit transformrii glucidelor, lipidelor i aminoacizilor. Prezena numai complexului de compui organici unde sunt : purinele, pirimidinele, creatinul, creatininul i acizii cartbonici, contribuie la formarea proprietilor gustative i tehnologice nalte a carnii. Tema: Defectele tehnologice la maturarea crniiDefectele a crnii se consider dereglrile n structur, componena chimic, consisten i culoare, care se manifest n ntunecarea culorii, pigmentare, lipiciune, mucegire, impuriti mecanice, putrefacie, fermentare de putrefacie, ncingere, arsuri.

Apariia n primele zile n adncul muchilor carcaselor de bovin i porcin a petelor sure-roii sau cafeniu roii cu nuan verde i modificarea n sectoare aparte a consistenei crnii se numete ncingere. Acest efect apare la refrigerare necorect, la aranjarea carcaselor n lipsa ventilrii.

La aceasta contribuie mrirea temporar a temperaturii pn la 40C i mai sus n urma descompunerii compuilor fosforici. n acelai timp grsimea subcutanat frneaz refrigerarea normal a crnii i eliberarea gazelor formate n celulele esuturilor. nclcarea petrecerii reaciilor glicolitice se iniiaz n reacia descompunerii aminoacizilor cu sulf, ceea ce duce la formarea i acumularea hidrogenului sulfuros. Pe lng toate se formeaz aldehidele i acizi carbonici cu un numr mic de atomi de carbon ( metanoli, etanoli, precum i acizi etilic i oxalic) care redau produsului un miros neplcut. Culoarea la ncingere se datoreaz compuilor de culoare. Acestea snt formele oxidate de mioglobin, bilirubin i cveritin.

Modificrile n coninutul de substanele de culoare n urma evaporrii intensive de pe suprafaa crnii a apei, ce se observ n urma pstrrii crnii refrigerate i congelate la umiditate redus a aerului i temperatura ridicat duce la formarea formei oxidate a hemoglobinei (methemoglobina).

Pstrarea crnii la temperaturi pozitive poate contribui la forma activ de activitate a bacteriilor, ce contribuie la apariia lipiciunii pe carcas, care diminueaz aspectul merceologic a crnii i proprietile gustative.

Apariia lipiciunii poate s se observe dup a dou zi, n cazul pstrrii cnii la +16C i umiditatea mai mare 85%, iar la temperatura +4C peste 16...18 zile, la +2C peste 22...23zile.

n componena lipiciunii snt peptide i glucide, formate la descompunerea proteinelor sub influena bacteriilor i care apar pe suprafaa crnii. La fierberea acestor crnuri, componentele lipiciunii solubile n ap trec n bulion, din care cauz devine tulbure i vscos.

Pe carnea refrigerat la nclcarea regimului de temperatur i umiditate repede se dezvolt mucegaiurile. Defectele crnii se realizeaz din contul activitii grupelor enzimelor hidrolitice - proteaze. n acest caz are loc acumularea bazelor organice, care formeaz mediu bazic. n deosebi crete mucegaiul n locurile se decongeleaz carnea.

La pstrarea la 0C i mai sus din mediul nconjurtor pe el ajung bacteriile de putrefacie, aciunea crora este susinut acumulrii substanelor care posed un miros neplcut. La alterarea crnii se acumuleaz acizi grai volatili (etanoic, propionic, butiric, formic), pe lng aceasta oxi- i ceto- acizi. ns la etapele iniiale de putrefacie n carne se acumuleaz n cantiti deosibite acidul acetic, propionic, formic, din contul crora se micoreaz pH mediu n mediul acid. n urma decurgerii reaciilor decarboxilrii se formeaz compui aminici funcional activi. Aa n urma decarboxilrii argininei se formeaz agmatina, lizinei cadaverin, ornitinei putresin. Toate ele posed o toxicitate nalt.

La descompunerea fenilalaninei, tirozinei, triptofanului se formeaz compui, care posed o nalt activitate funcional, produse a descompunerii crora snt fenolii, indol, scatol, iar produsele a descompunerii aminoacizilor, care conin sulf (cistein, metionin ), pot fi hidrogenul sulfurat i amoniacul, care redau crnii un miros neplcut. Produsele de descompunere a purinelor snt hipoxantin i xantin.

La putrefacie se iniiaz reacii cu participarea formelor active a oxigenului, care activeaz reaciile oxidrii radicalilor liberi, a acizilor nesturai grai, contribuind la acumularea compuilor peroxizi. n acest caz se formeaz noi produi a descompunerii, care redau crnii la nceput miros nchis, apoi de putrefacie.Capitolul Procese fizico-chimice din carne la pstrareTema: Modificrile fizico-chimice a

esutului muscular n perioada autolizein urma acumulrii intensive a produselor acide la etapele iniiale a autolizei se petrece saturarea sistemelor tampon a esutului muscular. O acumulare esenial a acidului fosforic, lactic, piruvic este cauza distrugerii complete a tamponului bicarbonic i se elibereaz acizii carbonici deja n primele ore dup asomarea animalului. Cea mai important este aciunea tampon a proteinelor. ns o acumularea intensiv duce la deplasarea pH-ului n zona acid iniial pn la 6,2 6,0 apoi pn la 5,8 5,6.O modificare caracteristic a aciditii libere a esutului muscular n mare msur este condiionat de deosebirile modificrii proteinelor. Aa n perioada rigiditii musculare micorarea capacitii tampon a proteinelor este urmarea ndesrii structurii sale n rezultatul interaciunii intensive. La dezlegarea rigiditii musculare i distrugerii proteice apare o legare mai bun de proteine a ionilor de hidrogen i trecerea lor n mediu (mrirea pH). Acest fapt contribuie (mrirea capacitii tampon) acumularea produselor ne proteice (produse a autolizei).n muchii autolitici se acumuleaz acizii activi care nltur cationii din diferii compleci n care au fost legai n timpul vieii animalului. Influiena electroliilor i descompunerea autolitic a lipo-proteinelor duce la nclcarea integritii membranei intracelulare i celulare, care duce la repartizarea ionilor n lichid.Anumite cantiti de ioni de potasiu trec (difundeaz) din celule n lichidul intracelular, iar ionii de sodiu invers trec din spaiul intracelular n celule. Ali cationi, precum i anioni liberi difundeaz prin membrana celular, ca urmare a crui fapt pH celulelor i lichidului din afara celulei se egaleaz.

n urma repartizrii cationilor i anionilor se modific i proprietile fizico chimice a proteinelor, care este una din cauzele modificrii solubilitii lor i hidratrii, se modific activitatea enzimelor.Modificarea solubilitii proteinelor

La etapele iniiale a autolizei musculare se petrece micorarea solubilitii proteinelor musculare iar apoi dup atingerea unui anumit minimum mrirea extragerii. n aceast perioad a autolizei muchilor mamiferilor i psrilor pentru toate proteinele sunt caracteristice modificri conformaionale cu schimbarea sarcinii, care stimuleaz interaciunea agregaional a proteinelor. Caracterul acestor modificri pentru proteine de acelai tip a diferitor muchi nu este identic i corespunde intensitii acumulrii acizilor (produselor autolizei de origine ne proteic). Di care motive i extragerea proteinelor de la muchii diferii n diferite condiii de autoliz este diferit.

Proteinele sarcoplasmei. n perioada iniial a autolizei o micorare maxim a extragerii proteinelor sarcoplasmei s-a depistat n muchii unde intensiv se petrece acumularea produselor autolizei de origine ne proteic (fosforic, lactic, piruvic). Aciunea acestor produse influeneaz modificarea capacitii majoritii interaciunilor intramoleculare a proteinelor. Interaciunea particulelor proteice n aceast perioad posibil se realizeaz n general n urma puterii electrostatice, fiindc extragerea proteinelor sarcoplasmei cu soluii tampon d4e concentraie fiziologic a srurilor cu o nalt constant dielectric mrete extragerea lor.Extragerea diferitor fracii a proteinelor sarcoplasmei la autoliz se micoreaz ne omogen. Mult mai deosebit se micoreaz extragerea proteinelor fraciei Globulina X i mioalbuminelor. Proprietile proteinelor gruprii miogenice se micoreaz mai puin. La aceste proteine se pstreaz bine solubilitatea i activitatea enzimatic. La proteinele macromoleculare modificrile sunt ne eseniale.

Dup atingerea minimului (pentru diferite tipuri de muchi dup timp) n funcie de intensitatea interaciunilor agregaionale petrecute i valoarea activitii proteolitice: extragerea i deplasarea electro-fizic a proteinelor sarcoplasmei se mrete.Proteinele miofibrilare. La etapa iniial se micoreaz solubilitatea miozinei n urma formrii unui complex mai puin solubil acto-miozina. Actina destul de complex se reine n structura miofibrilelor, din care motive i miozina legat cu ea nu se extrage fr aciunea substanelor de depolimerizare a complexului.

Micorarea extragerii miozinei n muchii autolitici n aceast perioad se petrece din contul micorrii concentraiei ATP.

n procesul rigiditii proteinelor miofibrilare sufer modificri conformaionale, care asigur interaciuni de agregare intensiv. Micorarea extragerei proteinelor miofibrilare se petrece pn la o anumit perioad. n muchii de bovin pn la 24 48 ore a autolizei, pentru muchii de pasre aceast perioad este mai mic. Apoi se petrece mrirea solubilitii din contul disocierii complexului acto-miozinic, fiindc se micoreaz interaciunea n agregat n urma deplasrii sarcinii. Una din cauzele mririi extragerii este la fel degradarea proteolitic a proteinelor miofibrilare.Modificarea activitii enzimelor

n procesul autolizei esutului muscular caracterul modificrilor autolitice se schimb n timp, se modific raportul vitezei reaciilor biochimice. Ieirea enzimelor din structur la autoliza esutului muscular mrete volumul transformrilor enzimatice. n sisteme poli-enzimatice reaciile se petrec uor i atunci cnd enzimele sunt nlturate una de la alta, iar accesul la ele se realizeaz prin difuzie liber.

La stadiile iniiale a autolizei cele mai active sunt enzimele sistemului glicolitic: -amilaza, -oligoglucozidaza, ATP-aza miozinic, un ir activ de oxidoreductaze.Pe msura acumulrii produselor autolizei de natur neproteic i acidulrii n celulele esutului muscular are loc descompunerea membranelor lipo-proteice a lizozomilor, cu eliberarea catepsinelor, glicozidazelor, fosfatazei acide, ribonucleazelor i dizoxiribonucleazelor, precum i a altor enzime glicolitice, ntruct i activarea lor. Aproximativ toate aceste enzime sunt active n mediu slab acid i de aceia sunt cunoscute sub o denumire comun de hidrolaze acide.

Active sunt i enzimele legate cu mitocondrii. Pe msura descompunerii n procesul de autoliz a acestor organele i eliberarea enzimelor, activitatea lor se manifest ntr-o msur satisfctoare. n aa fel o activitate important o manifest amino-ferazele i decarboxilazele a unui ir ntreg de aminoacizi.

ns pe viitor pe msura dezvoltrii transformrilor autolitice n urma acumulrii produselor autolizei, eliberrii i repartizrii anionilor i cationilor, i interaciunea lor cu enzimele se petrece micorarea activitii multor enzime. Pentru multe enzime, inclusiv i pentru ATP-aza miozinic pierderea activitii poate fi rezultatul distrugerii protiolitice a nsui enzimei. Tema: Modificrile proteinelorLa nivelul proteinelor muchiului au fost constatate o serie de modificri postmortem. Proteinele miofibrilare, cum sunt desmina, troponina T, titina, nebulina i vinculina sunt parial sau total degradate n primele sptmni postmortem. Conform profilului fragmentelor generate in vitro, enzimele proteolitice, responsabile pentru degradarea proteinelor, au fost identificate a fi calpainele. Calpainele sunt proteaze activate de calciu, care au fost descrise de Dayton i colaboratorii si. n muchi au fost identificate trei izoforme diferite ale calpainelor: m-calpaina, -calpaina i P94-calpaina. Mcalpaina este activat de niveluri milimolare de calciu, pe cnd i -calpaina necesit concentraii micromolare pentru activare. Recent, a fost descris P94-calpaina ca fiind puin mai mare, dect celelalte dou izoforme, rolul ei n degradarea proteinelor este nc necunoscut, deoarece nu s-a reuit izolarea enzimei din muchi sub forma activ. n ceea ce privete degradarea postmortem a proteinelor s-a sugerat ipoteza c ionii de calciu din reticulum sarcoplasmatic sunt eliberai n citosol i activeaz calpainele, dup ce ATP-ul este degradat. Aceast ipotez este susinut de o serie de constatri: I.imersarea muchiului striat ntr-o soluie de calciu sau injectarea muchiului cu soluie de sruri de calciu conduce la accentuarea degradrii proteolitice;

II. esutul muscular de la oaia callipyge, care are niveluri ridicate de calpastatin n muchi (inhibitorul natural al calpainelor), prezint viteze mai reduse de degradare postmortem a proteinelor; III. proteinele care sunt degradate de calpaine n testele experimentale sunt similare cu acelea care sufer modificri n muchi postmortem. Calpainele prezint un maxim de activitate la pH 7,0, dar activitatea lor este inhibat la pH-ul ultim de 5,5. Activitatea -calpainei scade repede dup moartea animalului, dar mcalpaina este mai stabil. Activitatea calpastatinului, de asemenea, scade dup sacrificarea animalului i rmne neclar cum acest inhibitor al calpainelor este implicat n controlarea degradrii proteinelor.

Tema: Influena diferitor regime de prelucrare i

pstrare frigorific asupra calitii crnii

Pentru obinerea crnii de calitate i micorrii pierderilor de greutate este utilizat refrigerarea cu duarea concomitent cu aer a carcaselor animale.

Refrigerat este carnea cu temperatura n adncul muchilor de la 0 la +4C. n acest caz se formeaz o coaj uscat, iar nsui carnea are o suprafa uscat i muchi elastici. Aceast carne servete un bun produs pentru prelucrare ulterioar. n aceste crnuri procesele microbiologice i biochimice se frneaz sub influena temperaturilor joase care exclud alterarea.

n practica tehnologic sunt folosite metodele n una i dou trepte de refrigerare. Metoda ntr-o singur etap temperatura se micoreaz pn la 2 pn la -3C, la viteza aerului 0,1...0,2m/s i umiditatea relativ a aerului 85... 95%.

Metoda bifazic se realizeaz n dou trepte. La prima treapt temperatura se scade pn la -4 pn la -5C, la viteza aerului 1...2m/s. La a doua etap temperatura aerului se poate micora pn la -1... -1,5C, viteza aerului 0,1...0,2m/s

Pierderile de greutate la refrigerarea n dou etape se micoreaz cu 20...30%.

Alegerea metodei de refrigerare contribuie la refrigerarea treptat a crnii. Aa la temperatura de la -3 la -5C, viteza aerului 1...2m/s i umiditatea relativ a aerului 85...92%, ovina se refrigereaz n 6...7, porcina n 10...13 i bovina n 12...16ore.

La temperatura de la 2 la -1C i umiditatea aerului 85% bovina refrigerat se pstreaz 20 zile, porcina i ovina 10 zile dup asomare. Durata de pstrare se poate de majorat pn la30 zile, dac vom micora temperatura mediului nconjurtor pn la -2...-3C.

n aa fel, micorarea temperaturii contribuie frnarea modificrilor fizico chimice a crnii, ce contribuie la mrirea duratei de pstrare.

Msuri auxiliare de mrire a duratei de pstrare a crnii este folosirea bioxidului de carbon, razelor ultraviolete, ozonului i fitoncidelor.

Aa de exemplu, n camere cu 20% CO2 la temperatura de la -1 la -2C durata de pstrare a crnii de bovin i ovin se mrete pn la 60...70 zile. n acest caz scad procesele de oxidare cu radicali liberi, care contribuie la rncezirea grsimilor i micorarea pierderilor de greutate.

Utilizarea ionizrii ultraviolete contribuie la sterilizarea crnii, distrugnd microorganismele. n aceste scopuri de obicei se folosesc lmpi bactericide cu capacitatea 15..30 V.

O pstrare mai ndelungat a crnii se realizeaz la congelare. n acest caz temperatura n muchi nu mai jos de -6C. ns carnea congelat ced celei refrigerate dup calitate i necesit consum energetic suplimentar la meninerea temperaturilor joase a mediului.

Congelarea crnii la -20 pn la -23C trece n starea cristalin pn la 90...95% din ap care duce la schimbri puternice n structura fibrelor musculare. Decongelarea acestor crnuri poate duce la pierderi eseniale de sruri minerale i compui organici monomoleculari, puternic se modific i structura celulelor.

Asupra calitii crnii congelate influeneaz durata de congelare. La congelarea rapid la temperatura de -23C i mai jos se formeaz cristale mici de ghea, ce se manifest ntr-o distrugere mai uoar. Apar mai puine forme denaturate a proteinelor i se micoreaz pierderile n componente minerale a crnii. Se pstreaz o nuan roz a crnii congelate, i valoare alimentar nalt.

Folosirea la congelarea rapid a crnii a temperaturilor mai joase de -10 pn la -15C contribuie la formarea unei cantiti mai mici de cristale de ghea, se observ o denaturare parial a proteinelor. n afar de aceasta carnea se caracterizeaz cu pierderi mai mici de componente minerale. n stare congelat bovina i ovina se poate pstra la -15C i umiditatea relativ a aerului 90...95% timp de 10...12, porcina 8...10 luni, iar la -21C corespunztor 15...18 i 12...15 luni.

La congelarea crnii se folosete metoda rapid la temperatura de la -30 pn la -35C, fr o refrigerare prealabil. Aceast metod pe lng faptul c consum mult energie, ns permite prevenirea distrugerii majoritii proteinelor, frneaz procesul de hidroliz a glicogenului i pstreaz o cantitate important de ATP. n acest caz se acumuleaz o cantitate mai mic de acid lactic. Cristalele de ghea mici formate mai puin distrug structurile celulare. n carnea congelat se frneaz procesele autolitice i reaciile cu formarea radicalilor liberi, asigurnd pstrarea a unei cantiti importante de substane funcional active, manifestate n pstrarea culorii naturale n procesul de pstrare.

Carnea congelat la temperaturi joase, cu totul c mrete durata de pstrare, nu poate ns s previn formarea radicalelor liberi, n urma aciunii formelor active de oxigen, care sunt capabile s iniieze aceste reacii. Radicalii liberi formai n urma acestor reacii chimice sunt capabili s distrug structura proteinelor, s participe n reaciile de oxidare peroxid a lipidelor, s distrug structurile membranelor. Radicalul peroxid poate s intre n reacie cu acizii grai nesaturai, n acest caz se formeaz hidroperoxizi. Procesul de oxidare peroxid decurge dup mecanismul reaciilor n lan cu naterea lanurilor ramificate.

Iniierea reaciilor n lan poate s-o realizeze la fel i radicalii, formai la fotoliza moleculelor sensibilizatorilor prezente n esuturile biogene n cantiti nensemnate, dar care absorb partea de baz a radierii existente. n sistemele biologice rolul de aa sensibilizatori pot ndeplini muli compuii, inclusiv i aminoacizii aromatici (fenilalanin, tirozin i triptofan). La aciunea iradierii ultraviolete se formeaz radicali liberi. Pe lng toate acestea radicalii liberi se pot forma i la prezena n esuturi a metalelor cu valen schimbtoare (Fe2+, Fe3+, Cu2+, V2+, Mn2+, Co2+), ce iniiaz petrecerea reaciilor de oxido-reducere monoelectronice dup urmtoarea schem:

R-OH + Co3+ Co2+ + H+ + RO

R'-OOH + Fe3+ Fe2+ + OH- + R'O

Compuii ce accelereaz decurgerea oxidrii peroxid a compuilor organici se numesc prooxidani.

Aciunea prooxidanilor tot timpul este bazat pe formarea radicalilor liberi, capabili s interacioneze cu moleculele oxidate cu formarea unui nou radical, care posed capacitate de reacionare mare i poate reaciona cu oxigenul aerului. Ca urmare apar radicali peroxid. Reacia decurge dup urmtoarea schem:

A + RH AH + R

R + O2 RO2

Constanta vitezei acestui proces este 107...108 Mc-1. Din care motive la concentraia oxigenului n aer mai mare ca 10-6M toi radicalii R se transform n radicali RO2. Radicalii peroxid pot interaciona cu molecule noi, ce se transform n hidroperoxizi (ROOH), aici din nou se formeaz radicali liberi R.

RO2 + RH ROOH + R

Decurgerea reaciilor cu radicali liberi la temperaturi joase diminuiaz calitatea produsului alimentar.

naintea folosirii carnea congelat se decongeleaz, n acest caz gradul modificrilor biochimice n carne de pn la congelare i regimul de pstrare a crnii n stare refrigerat, precum i metoda de decongelare, determin micorarea calitii.

Rezultate mai bune se obin la decongelarea crnii dup o congelare rapid i a crnii, congelate la stadiul de rigiditate muscular i cu o durat mare de pstrare n prezena oxigenului, ns decongelarea sa realizat n buci mici.

La petrecerea decongelrii lente a crnii la aer la temperatura de la 0 la +4C, sa observat o distrugere treptat a structurilor cristaline de ghea, n acest caz proteinele crnii mai mult absorb i elibereaz lichid. Rezultate bune se obin la decongelarea crnii n mediu de vapori-aer la temperatura n jurul 18C. n aceste cazuri foarte bine se pstreaz aspectul exterior a crnii, atunci cnd carnea decongelat la 30...35C, poate acumula o mas suplimentar din contul absorbiei umiditii din mediul nconjurtor.

Tema: Influena negativ a contraciei

frigorifice asupra calitii crnii

Utilizarea temperaturilor joase pn acum este cea mai sigur metod de pstrare ndelungat a crnii. Pentru congelare se propun metode de influen rapid i lent a temperaturilor joase asupra crnii. ns refrigerarea rapid a crnii este nsoit de apariia aa numitului efect de contracie frigorific, care duce la mrirea consistenei crnii.

n aa fel, refrigerarea rapid contribuie la manifestarea indicatorului negativ a calitii crnii, care este determinat de mecanismul contraciei frigorifice a fibrelor musculare.

n acest caz nsui procesul contraciei are o anumit dinamic la anumite temperaturi. Aa la micorarea temperaturii muchilor de la 40 la 10C valoarea contraciei musculare puin se micoreaz, indicnd valori minime la temperatura 14...10C. ns o micorare continu a temperaturii va duce la mrirea valorii contraciei musculare.

n perioada contraciei frigorifice musculare se realizeaz acelai mecanism care se manifest n perioada rigiditii de dup asomare, ce apare pe fonul modificrilor rapide a temperaturii muchilor refrigerai. n acest caz viteza mare de refrigerare contribuie la dezvoltarea contraciei frigorifice. ns asupra acestor procese are o influen coninutul de grsimi sub piele i intramusculare, ce frneaz viteza de refrigerare. Aa la refrigerarea porcinei din cauza stratului gros de slnin nu se petrece contracia frigorific a muchilor.

Contracia frigorific muscular este iniiat de nclcrile, aprute n structura i funcionarea membranelor. Fiabilitatea acestor structuri contribuie la apariia n mediu la distrugere a unui ir de substane funcional active.

Micorarea rapid a temperaturii muchilor mai jos de 20C influeneaz activitatea Ca2+-ATPaza, care practic i pierde activitatea. n legtur cu aceasta, ionii de calciu ncep s ias din cisterne i canalele reticumului sarcoplasmatic i iniiaz procesul contraciei proteinelor musculare. La o refrigerare rapid concentraia ATP n muchi pstreaz o valoare mai mare ca la o refrigerare treptat. Aceasta contribuie la apariia unei rigiditi mai mari a crnii, supuse refrigerrii rapide, la care se manifest contracia frigorific ca la carnea maturat dup asomare.

n aa fel, pentru a micora efectele, formate de contracia frigorific, n primul rnd trebuie de micorat coninutul de ATP n esutul muscular pn la momentul refrigerrii rapide.

n aceste scopuri se folosete metoda stimulrii electrice, care permite completamente prevenirea contraciei frigorifice.

n afar de aceasta se poate folosi metoda refrigerrii n dou trepte, cu pstrarea carcaselor o anumit perioad de timp la temperaturi pozitive i n aa fel micorm ritmul refrigerrii crnii.

Tema: Proteinele crnii la temperaturi joase de pstrare

Moleculele compuilor polimoleculari (proteine) posed o anumit conformaie n medii polare, deosebirile structurale a crora sunt formate de resturi de aminoacizi i lanul polipeptidic, natura lor i ordinea amplasrii n structura primar. Rsucirea lanului polipeptidic depinde atribuiile funcionale a proteinei. ns stabilitatea structurii proteinelor este determinat de numrul gruprilor superficiale SH oxidate, ce formeaz legturi S S, numrul crora influeneaz rezistena moleculei de protein la aciunea factorilor denaturrii, inclusiv i a temperaturii. Legturile disulfidice sunt legturi covalent nepolare. Stabilitatea proteinelor n soluii de ap poate s creasc n prezena altor proteine, precum i a ionilor de calciu.

Mobilitatea fragmentelor globulei proteice contribuie la micorarea aciunii ntre domeniile proteinei, activitatea n exces a crei poate duce la distrugerea structurii iniiale. Schimbarea conformaiei naturale a proteinelor se observ la aciunea razelor ultraviolete, prezena metalelor grele, schimbarea polaritii mediului, precum i la auto-oxidare, cauzat de aciunea formelor active a oxigenului. Procesul denaturrii proteinelor activ decurge la temperaturi joase.

Aciunea temperaturii nalte duce la modificarea structurii native a proteinei din contul micorrii mobilitii fragmentelor lanului poli-peptidic, distrugerea legturilor care o stabilizeaz de hidrogen, hidrofile i hidrofobe.

La micorarea temperaturii mediului nconjurtor are loc agregarea proteinelor n compleci, cu micorarea solubilitii lor, care cad n sediment.

Pstrarea crnii la temperaturi joase manifest schimbrile, care apar n structura proteinelor, determinai de procesele fizico-chimice, ce decurg n carne la congelare i refrigerare.

Trecerea din stare refrigerat n congelat a crnii determin cristalizarea apei. n carnea congelat cea mai mare parte a apei (mai mult de 70%)este n stare solid. Utilizarea unei refrigerri de scurt durat la temperaturi joase pozitive i cu o pstrare ulterioar la temperaturi sub-crioscopice de la -2C pn la -4C permite de a obine un produs, puin ce se deosebete de carnea refrigerat.

Studiul influenei diferitor regime de refrigerare a permis s determinm urmtoarele. A fost demonstrat c extragerea maximal a proteinelor este caracteristic crnii calde, atunci cnd refrigerarea crnii micoreaz solubilitatea proteinelor. Solubilitatea minim a proteinelor pentru carnea refrigerat pn la +2C este dup 1...2 zile, iar pentru cea suprarcit, supus aciunii timp de 2 ore la -18C i pstrate la -2C, schimbri asemntoare se observ dup 4...5 zile. Dup finisarea rigiditii musculare solubilitatea proteinelor miofibrilare treptat crete, dar nu atinge solubilitatea crnii calde.

O modificare mai esenial n structura proteinelor are loc la pstrarea n stare refrigerat (+2C). n acest caz sa observat micorarea numrului de fraciuni proteice care conin troponina T, precum i mrirea aproape de 4 ori a pierderilor de actin. Modificri analogice se observ i n carnea re