curs 3 - mc coll-ha

8/11/2019 curs 3 - MC COLL-HA

1/87

Materiale compozite pentru medicina

Materiale compozite de tip polimer-ceramic

Sl.dr.ing. Anton FICAI

Universitatea POLITEHNICA din BucurestiFacultatea de Chimie Aplicata si Stiinta Materialelor

Catedra Stiinta si Ingineria Materialelor Oxidice si Nanomateriale

2011-2012


2/87

Structura modulului

Materiale compozite de tip colagen/HA

1. Noiuni introductive despre colagen si fosfaii de calciu (cuprecdere hidroxiapatita);

2. Metode de obinere a colagenului si a HA;3. Selectarea metodelor adecvate pentru obinerea

materialelor compozite si caracterizarea materialelorcompozite;4. Influenta rutelor de procesare asupra materialului

compozit rezultat;

5. Influenta speciilor chimice asupra materialului compozitrezultat (Mg2+, F-, CO32-, hidrolizat de colagen, etc);6. Poteniale aplicaii ale acestora - Funcionalitatea

materialelor compozite).


3/87

Colagen


4/87

Compoziia colagenului

Colagenul are la baza o compoziie si secvena neobinuita de

aminoacizi Glicina (Gly) se repeta la fiecare ~3 grupri de aminoacizi Prolina (Pro) ~ 9% din molecula colagenului 2 Aminoacizi necaracteristici, care nu sunt rezultatul

procesului de translaie ci, se obin in etapa post-translaieprin aciunea a doua enzime care funcioneazdrept oxidazesi necesita vitamina C drept cofactor Hidroxiprolina (Hyp), rezultat prin oxidarea prolinei.

Hidroxilisina (Hyl), rezultat prin oxidarea lisinei (Lys).


5/87

Formarea COLAGENULUI tip IMajoritatea tipurilor de colagen se formeazin acelai fel; in cazul colagenuluitip I etapele principale sunt: Intracelular

Doua tipuri de catene peptidice se formeaz in procesul de translaiepe ribozomi de-a lungul reticulului endoplsmatic rugos (ROR), catene

cunoscute sub denumirea de pre-procolagen Catenele polipeptidice sunt eliberate in lumenul RER. Peptidele de extensie (Signal peptides) ptrund in interiorul RER

formnd catena pro-alfa. Hidroxilarea lisinei si prolinei are loc in interiorul lumenului RER,

procesul fiind dependent de vitamina C (acid ascorbic = co-factor). Are loc glicozilarea specifica a hidroxilisinei. Se formeza structura triplu helix (2catene alfa1 si o catena alfa2). Procolagenul trece in aparatul Golgi unde are loc mpachetarea si apoi

secreia acestuia prin exocitoza.

Extracelular Se formeaztropocolagenul sub aciunea procolagen peptidazei. Moleculele de tropocolagen formeaz fibrilele de colagen prin

intermediul unor reticulari covalente induse de lisil-oxidaza (legturilordintre hidroxilisina si lisina); mai multe fibrile => fibre

Colagenul poate fi atasat de celulele membranare prin intermediulctorva proteine (fibronectina, integrinele).


6/87

Reticul endoplasmatic rugosReticul edoplasmatic RE este locul translaiei genei i mijlocul detransport al proteinelor ce urmeaz s devinparte din membrana celular (de exemplureceptori transmembranari) sau care urmeaz sfie secretate prin exocitoz (de ex. enzime

digestive, neurotransmitori, colagen, etc.). RE este format dintr-o reea de tuburi i cisterne.RE este acoperit n parte de ribozomi (careproduc proteine din aminoacizi, bazat pe codulgenetic) = RE rugos. Prile fr ribozomi senumesc reticul endoplasmatic neted. Ribozomii

transfer proteinele gata produse n RE laaparatul Golgi.Reticul endoplasmatic rugos RE rugos produce i transport proteinele.Acesta este acoperit de ribozomi care l fac sarate "rugos". Re rugos se ntlneste n maimulte celule, de exemplu n celulele dinpancreas, care sunt implicate n secreia deinsulinn circuitul sanguin.

n plus, RE rugos este i un productor demembrane, deoarece nglobeaz proteinelemembranare n structura sa, iar cnd este nevoiede ele le transfera. Acest organit modificproteinele.

1. nucleu 2. por nuclear 3. RER 4.RE neted5. ribozom aflat pe RER 6.proteine transportate 7. vezicule detransport 8. aparat Golgi 9. faa Cisa aparatului Golgi 10. faa Trans al

aparatului Golgi 11. cisterneleaparatului Golgi


7/87

Biosinteza colagenului: faza intracelular


8/87

Biosinteza colagenului: faza extracelulara


9/87

Actiunea lisil-oxidazei si formareareticularilor transversale dintre

moleculele de tropocolagen

Fibrilogeneza/reticularea covalenta


10/87

Descoperirea tipurilor de colagen


11/87


12/87

colagen fibrilar (I, II, III, V i XI)constituie structuraproteicde bazdin esuturi (piele, tendon, cartilaj, os)i scheletul de susinere din diverse organe (plmni,ficat etc.)

Tipurile de colagen IV, VIII i X formeazstructuricuaternaresub form de reea plas, respectivmembrane bazale

Clasa colagenilor asociat fibrilelor - FACIT (IX, XII,XIV, XVI, XIX) au triplu helix ntrerupt

Fibrile de ancorare (VII)

Proteine cu domenii colagene

Clasificare

Tipurile decolagen

apte clase, nfuncie de

asemnareacaracteristicilorstructurale i de

schimburilecuaternare,

polimericepecare le

formeaz.


13/87

Caracteristicile de baza ale

principalelor tipuri de COLAGEN

Rezistena lasolicitrimecanice

Interaciunislabe,numaicudermatansulfat

Fibroblaste,osteoblaste,ondoblaste,condroblaste

mpachetare dens,fibrilesubiri cuvariaiemare dediametru

mpachetareneargentofilic,birefringenputernic,fibre galbenesau roii, fibrecolagenice

Derm,oase,tendoane,dentin,scler,cartilagii,fibrefasciale

[(1(I)]2

2(I))

I

FuncieInterac

iuni

Localizar

ea

biosintezei

Ultrastruc

tura

Caracteristic

i

microscopice

Apartene

na la

esuturi

Forma

mole-

cular

Tip

ul

decola

gen


14/87

Rezistenalapresiuneintermitent

Interaciuniputernice,

n specialcucondroitinsulfat

Condroblaste

Nu seformeazfibre, fibrilefoarte fineincluse nsubstanainterfibrilar

Reeacolagenic,vizibilnumai nluminpolarizat

Cartilagiihialine ielastice,trahee

[1(II)]3II

Func

ie

Interaciu

ni

Local

izarea

biosintezei

Ultrastruct

ura

Caracteristi

ci

microscopice

Aparten

ena la

esuturi

Forma

mole-

cular

Tip

ul

decola

gen




15/87

Pstrareastructuriiorganelor nexpansiune

Niveldeinteraciuneintermediar,cuheparinsulfat

Fibroblaste, celulemusculare, celulereticulareiSchwan,hepatocite

mpachetri defibrile finecudiametreuniforme

Reea laxsau slabargentofilic,birefringenredus,fibre verzui,fibrereticulare

Muchinetedendoneurium, artere,uter, ficat,splina,rinichi,plmn

[1(III)]3III

Funci

e

Intera

ciuni

Localiza

rea

biosintezei

Ultrastru

ctura

Caracterist

ici

microscopice

Apartenen

a la

esuturi

Forma

mole-

cular

Tip

ul

decola

gen




16/87


17/87

Dateinsuficiente

Dateinsuficiente

Dateinsuficiente

Dateinsuficiente

Dateinsuficiente

Placent,membranebazale

[(1(V)]

2

2

(V)sau

(1A)3si

(1B)3

V

Func

ie

Intera

ciuni

Localiz

area

biosintezei

Ultrastru

ctura

Caracterist

ici

microscopice

Apartenen

a la

esuturi

Forma

mole-

cular

Tip

ul

decola

gen




18/87

Date

insuficiente

Date

insuficiente

Date

insuficiente

Filamente

, microfibre

Date

insuficiente

Cornee,

placent

1(VI)2

(VI)3(VI)

VI

FuncieInteraci

uni

Localiza

rea

biosintezei

Ultrastru

ctura

Caracteris

tici

microscopice

Aparten

ena la

esuturi

Forma

mole-

cular

Tipu

l de

colagen




19/87

Metode deobinere

a colagenului

Derma pieii de viel

Decalcifiere,

exces de ap, 6% sulfat de amoniu, 30 oC, 2 ore

Tratament enzimatic:1,2% Tripsin; 30oC, 1 or

Neutralizare i splare

Reglare pH ==== 3

Tratament enzimatic:0,2% pepsin, 28-30oC, 12 ore

Inactivare enzimPrecipitare cu NaCl 1%

Dializ/ tampon fosfat pH ==== 7,2

Solubilizare n mediu acid

20o

C, 3% HCl

Omogenizare

Maturare ++++ 4oC

Gel de colagen atelopeptidic

Colagenul se obine prin extracie

chimico-enzimatica din:-Placenta (inclusiv umana)-Piele bovina, porcina-Pete


20/87

Forme colagenice comerciale Geluri de colagen

Matrici de colagen

Fibre de colagen

Solubile

insolubile


21/87

Fosfaii de calciu

Caracteristici generale ale fosfailor de calciu


22/87

Hidroxiapatita

Hidroxiapatita nanometricaa fost sintetizata pentruprima data in 1995

Ca10(PO4)6(OH)2


23/87

Proprietile mecanice ale HA si ale osului


24/87

Rute de sinteza a HA Metoda precipitrii (calea umeda)

Metoda hidrotermala si sinteza in camp de microunde

Metoda ultrasonarii

Sol-gel

Pirosol Metoda microemulsiei Electrodepunere, Metoda imprentarii 3D

.

10Ca(OH)2 +6H3PO4 => Ca10(PO4)3(OH)2+18H2O5Ca(NO3)2.H2O + 3(NH4)H2PO4 =>Ca5(PO4)3OH + 3NH4NO3+ 7HNO3

AmestecareT= 90 120 0C

Gelificare

Uscare in aerT=340 0C

Tratament termic

T=800 0C

Compozitiapulberii:

HA: 81 85 %, -TCP:10 14 %, CaO: 4 5 %

Suspensie in apa

Ca/P=1,67

Uscare in aer T=120 0C

Hidroxiapatita pulbere

Prepararea solutiei

amoniacale, C/P > 1,67

Ca(NO3)2.4H2O

(NH4)2HPO4

EDTA

Uree

(NH4)2HPO4


25/87


26/87


27/87

MineralizareMineralizare in vitroin vitroa colagenuluia colagenului

t=37400CpH=89Ca/P


28/87

Mineralizarea enzimatica a colagenuluiMineralizarea enzimatica a colagenului


29/87

Asamblare declanAsamblare declanatat termictermic

Injectarea precursorilorcompozitului (suspensia acid

de colagen, ce conine ionii deCa2+ i fosfat ncapsulai nlipozomi) n defectul osos.

Dup injectare, temperatura

crete i ncepe procesul degelifiere cu formarea reeleifibroase de colagen.

La temperatura corpului uman(370C) = temperatura detranziie a lipozomilor, ioniifosfat i Ca2+ sunt eliberai incepe procesul demineralizare.


30/87


31/87

Mineralizarea structurilor colagenice

Osteosintezanaturala Metoda mineralizarii in vitro

Ca2+ Colagen

Depunere Ca2+

Nucleerea HApH = 910, t = 3537 0C

Cresterea particulelor de HA

Fosfat


32/87


33/87

Caracterizare: IR


34/87

Caracterizare: SEM


35/87

Caracterizare: XRD

Caracterizarea compozitelor COL/HA obtinute prin mineralizarea fibrelor decolagen raportat la difractograma osului natural

10 20 30 40 50 60 70

I

(CPS)

B

2Theta

A


36/87

Obtinerea compozitelor COL/HAprin mineralizarea matricilor colagenice

Obinere: Matrici de colagen

Suspensie Ca(OH)2

Soluie NaH2PO4 Temperatura 3335 0C

pH-ul etapei de precipitare 9 9.50


37/87


38/87

Caracterizarea matricilor de colagen

ABSORBTIA DE VAPORI DE APA

0

5

10

15

20

25

0 10 20 30 40 50timp, h

%d

eaparetinu

t

1SO

2SO

3SO

4SO

5SO

6SO

7SO

umiditatea relativa a matricilor

0

10

20

30

40

50

60

70

1 2 3 4 5 6 7

matricea

continutulde

hidrolizat,%

12

12.5

13

13.5

14

14.5

umiditatea,

%

% HIDROLIZAT

Umiditatea, %, conform

STAS 8574-92

absorbtia de apa (24h)

0

10

20

30

40

50

60

70

1 2 3 4 5 6 7

matricea

continutulde

hidrolizat

1000

1200

1400

1600

18002000

2200

absorbtiadeapa

% HIDROLIZAT

Absorbtia de apa dupa 24h,

%

permeabilitatea

0

10

20

30

40

5060

70

1 2 3 4 5 6 7

matricea

continutdehidroliz

at

800

850

900

950

permeabilitatea

% HIDROLIZAT

Permeabilitatea la vapori de apa, mg/24h


39/87

Caracterizare SEM

1SO 3SO

5SO 6SO


40/87

Caracterizare SEM

(SO7 mineralizat)


41/87

Mineralizarea matricilor prin procedeul LbL

Reprezentarea schematicaa procesului de minera-

lizare prin procedeul LbL.

A.FICAI, E. ANDRONESCU, et all:Material Science and Engineering

C; 2009; 29(7): 2217-2220


42/87

XRD

10 20 30 40 50 60 70

I(C

PS)

2Theta

line - obtained COLL/HA composite

column - HA (ASTM 74-5066)Difractogramele deraze X nregistratepentru compozitul

COLL/HA sirespectiv a HApure, conformASTM 74-5066


43/87

SEM

Imaginile SEM inregistrate pentru compozitele COLL/HAcu 1,3,5, straturi de HA depuse

LbL5; 3500x

LbL5; 1000x

LbL3; 1000x

LbL1; 1000x


44/87

FTIR

Spectrele FT-IR ale matricii colagenice si respectiv a matricilor

mineralizate cu 1 sau 3 straturi.


45/87

Analiza termogravimetrica

0 200 400 600 800 1000-100

-50

0

50

100

150

200

250

LbL3LbL5

LbL8DTA,

uV

T, 0C100 200 300 400 500 600 700

2025

3035404550556065

707580859095

100

-0.0025

-0.0020

-0.0015

-0.0010

-0.0005

0.0000

TG,%

t, 0C

TG LbL8

TG LbL5

TG LbL3

DrTG LbL8

DrTG LbL5

DrTG LbL3

Analiza ATD-TG inregistrate pentru compozitele COLL/HA cu

3, 5, 8 straturi


46/87

Analiza (termo)gravimetricay = 4.6529x + 15.458

R2= 0.9857

20

30

40

50

1 2 3 4 5 6 7 8numar de perechi deimersii

ontn

ut

e

valori obtinute prin analiza termogravimetrica

valori obtinute prin masuratori gravimetrice

Variatia continutului de HA depus functie de numarul de straturi depuse

Mineralizarea biomimetica a


47/87

Mineralizarea biomimetica a

matricilor colageniceConcentraia ionilor din SBF i plasma umana

Ionii Concentraia ionilor

SBF Plasma uman

Na+ 142 142

K+ 5 5

Mg

2+

1.5 1.5Ca2+ 2.5 2.5

Cl- 120 103

HCO3- 27 27

HPO42- 2.27 1.0

SO42- 0.5 0.5

Anton FICAI, Ecaterina ANDRONESCU, Georgeta VOICU, Madalina Georgiana ALBU,

Andreia ILIE; Biomimetically synthesis of collagen/hydroxyapatite compositematerials; Mat. Plast. 2010; 47(1); xxx

Metode de caracterizare SEM


48/87

Metode de caracterizare SEM

SEM 1h, n SBF SEM 4h, n SBF

SEM 24h, n SBF SEM 48h, n SBF

SEM 72h, n SBF

SEM 72h n


49/87

SEM 72h, n

SBF

Ci ti ti i d d


50/87

Cinetica reactiei de depunere

0 100 200 300 400 500

16

17

18

19

20

21

22

23

24

cinetica exponentiala de ordinul 2

Ecuatia: y = -4.74199*e(-x/5.5971)

-2.76423*e(-x/94.6822)+23.19779

R2= 0.99721

Continutul

deHA,

%

timp, min

Materiale compozite hibride COLL-PVA/HA


51/87

Materiale compozite hibride COLL PVA/HA

cu morfologie stratificataSinteza materialelor hibride Gel de colagen 2,41% (tip I, M=350 kDa)

Soluie PVA 5% (M=130 kDa, grad de polimerizare=2700, grad de hidroliza 86.788.7 mol%) HA obinut in situu prin coprecipitare pornind de la

Ca(OH)2 si NaH2PO4

COLL-PVA 1:2 L si COLL-PVA 1:2 ACOLL-PVA/HA 1:2:3 L si COLL-PVA/HA 1:2:3 AL - liofilizate si A - uscate in atmosfera controlata

[1] M. FICAI, E. ANDRONESCU, D. FICAI, G. VOICU, A. FICAI;Colloids and Surfaces B: Biointerfaces;2010:81(2): 614-619 (ISI2009 = 2.6)

Caracterizare XRD


52/87

Caracterizare - XRD

Difractogramele de

raze X aferentematerialelor hibridede tip COLLPVA 1:2si respectiv amaterialelor

compozite de tipCOLLPVA/HA 1:2:3

Grad de cristalinitate ~29%pentru COLLPVA/HA 1:2:3.

Caracterizare FTIR


53/87

Caracterizare - FTIR

Spectrele FTIR ale materialelor hibride COLLPVA 1:2 si respectiv ale materialelorcompozite COLLPVA/HA 1:2:3

HA

Caracterizare SEM


54/87

Caracterizare - SEM

Imaginile SEM caracteristice materialelor hibride COLLPVA 1:2 si

materialelor compozite COLLPVA/HA 1:2:3

Caracterizare proprieti ceramice si


55/87

90,0

19,0

78,913,0

92,7

19,3

79,213,7

0,1

0,75

0,440,88

COLL-PVA 1:2 L

COLL-PVA 1:2 A

COLL-PVA/HA 1:2:3 LCOLL-PVA/HA 1:2:3 A

Absorbtia de

xilen %

Porozitate

%

Densitate

g/cm3Tip de material

Proprietatile ceramice ale materialelor hibride COLLPVA 1:2 si materialelorcompozite COLLPVA/HA 1:2:3

p p

mecanice

Rezistenta mecanica la compresiune este cu ~ 20-30% mai mare in cazulmaterialelor compozite COLLPVA/HA decat in cazul materialelor compozite

COLL/HA, obtinute in conditii similare

Materiale compozite COLL/HA cu


56/87

Etapele sintezeimaterialelor compozite

COLL/HA cuporozitate predefinitaindusa de ruta deprocesare (uscare)

p

porozitate predefinita

Caracterizare - XRD


57/87

Caracterizare XRD

Spectrele FTIR nregistrate pentru materialele compozite COLL/HA 1:1

obinute prin uscare controlata (0, 30, 48h)


58/87


59/87

Caracterizare - proprietatile ceramice


60/87

Proprietile ceramice ale materialelor compozite COLL/HA obinute prin

uscare controlata

p p


61/87

Orientare in cmp magnetic


62/87

Orientare in cmp magnetic

1. 1 mL gel de colagen (3mg/mL) + 390 l CaCl2 (0.1 M) => pH acid;t=40C

2. 330 l NaCl soluie, 480 l soluie tris(hidroximetil)aminometan[C4H11NO3] (0.5 M), 46.8 l KH2PO4/K2HPO4 (0.5 M, pH 7.4) si1.753 ml H2O; t=40C

1+2 => COLL/HA

Susceptibilitatea magnetica pe cele trei direcii difer: c>a,b =>orientare prefereniala de-a lungul axei c

Wu CY, Sassa K, Iwai K, Asai S. Unidirectionally oriented hydroxyapatite/collagen composite fabricated by using a high magnetic field. Materials

Letters 2007;61(7):1567-1571.

Reprezentarea schematica a procesului


63/87

de orientare in cmp magnetic

Caracterizare microscopie de


64/87

contrast de faza


65/87


66/87

Structuri orientate obinute prin


67/87

p

aplicarea cmpurilor electrice

Mod de lucru- pH = 9- t = 37 0C- Cmpuri electrice variabile:

- forme variabile

- intensitati variabile

Ficai A, Andronescu E, Trandafir V, Ghitulica C, Voicu G (2010) Collagen/hydroxyapatite

composite obtained by electric field orientation. Materials Letters;64: 541-4.

Analiza XRD


68/87

Analiza XRD

Difractogramele de raze X inregistrate pentru compozitele COLL/HA obtinute:

a) in prezenta si respectiv b) in absenta campului electric pulsator de 0,93V/cm

FTIR

a)30


69/87

564.6

604.2

103

2.6

1420.9

1457.3

15

07.0

1541.6

1652.7

344

5.6

a)

b)

0.2

0.4

0.6

0.8

1.0

1.2

1.4

1.6

1.8

2.0

2.2

2.4

2.6

2.8

3.0

Absorbance

1000200030004000

Wavenumbers (cm-1)

Spectrele IR inregistrate pentru compozitele COLL/HA obtinute:

a) in prezenta si respectiv b) in absenta campului electric pulsator de 0,93V/cm

Microscopie electronica de baleiajb


70/87

a

b2

b1

c

Imagini SEM reprezentative pentru compozitele obtinute: a) in absenta campului electric;

b) in prezenta campului electric pulsator; c) in prezenta canpului electric compus

Obinerea compozitelor COL/HA


71/87

prin autoasamblare Obinere:

Gel de colagen AICT (3,21 %) Suspensie Ca(OH)2 Soluie NaH2PO4

Temperatura 3335 0C pH-ul etapei de precipitare 9 9.50

Ficai A, Andronescu E, Voicu G, Ghitulica C, Vasile BS, Ficai D, et al. (2010) Selfassembled collagen/ hydroxyapatite composite materials. Chemical EngineeringJournal;160: 794-800.

Procesul de


72/87

autoasamblare

Reprezentarea schematica procesului de autoasamblare indus

de pH, sub control termodinamic,n soluie apoas

Caracterizare:XRD


73/87

Caracterizare: SEM


74/87

Dfibra


75/87

Imagine TEM a materialului compozit COL/HA obinut prin autoasamblareinsertul corespunde difractiei de electroni pe suprafaselectat

Imagine HRTEM a materialului compozit

COL/HA obinut prin autoasamblare

Caracterizare: ATDTG


76/87

0 100 200 300 400 500 600 700 800-50

0

50

100

150

200

70

72

74

76

78

80

82

84

86

88

9092

94

96

98

100

-0.0040

-0.0035

-0.0030

-0.0025

-0.0020

-0.0015

-0.0010

-0.0005

0.0000

0.0005

DTA(uV)

t,

0

C

ATG

DrATG

Analiza termica a compozitului pe baza decolagen si hidroxiapatita obinut autoasamblare

Curba DSC nregistrata pentru un oscranian uman tanar (S-Bone) si respectivpentru un os radial uman adult (R-Bone)

Curba termogravimetrica nregistrate

pentru cele doua tipuri de oase R si S

Cuantificarea gradului de orientare


77/87

22 2 2N

i=1

+ + 100D (%)=

N 90

- D este deviaia medie a fibrelor de la unidirecionalitate,

-GO este gradul de orientare, %-N este numrul de fibre,-100/90 reprezintun factor de corecie pentru a se obine deviaia medie n procente,iar , i sunt unghiurile de deviere ale fiecrei fibre, pe cele trei direcii

-dac 90 < `, ` sau ` 180 atunci , sau = 180 - `, ` sau `;-dac 180 < `, ` sau ` 270 atunci , sau = `, ` sau ` -270;-dac 270 < `, ` sau ` 360 atunci , sau = `, ` sau ` -360;-dac 0 < `, ` sau ` 90 atunci , sau = `, ` sau `.

02

46

810

2

4

6

8

10

0

2

46

810

Z

Axis

YAxisXAxis

,,,,

,,,,

,,,,

D = 2,540.2%

GO = 100-D = 97,46 0.2 %

_

_

Influenta suportului de colagen si a speciilor


78/87

chimice asupra MC de tip COLL/HA

Ficai A, Andronescu E, Voicu G, Ghitulica C, Ficai D (2010) The influence ofcollagen support and ionic species on the morphology of collagen /

hydroxyapatite composite materials. Materials Characterization;61: 402-7.

COLL (HAS)

COLL (HAS) / HA(X)

Precursori de HA

(diverse specii)

Caracterizare: XRD


79/87

Difracia de raze X adiverselor MC pebaza de COLL/HA:A. COLL/HAreticulat cu GA 1%;

B. COLL/HA(F-, 5%);C. COLL-HAS/HA siD. HA cristalin(ASTM 74-5966).

Caracterizare: SEM


80/87

Imagini SEM caracteristiceMCCOLL/HA:

A. COLL-HAS/HA (5% HAS); B.COLL-HAS/HA (70% HAS); C.COLL/HA (5% F-); D. COLL/HA; E,F. COLL/HA (in prezenta de 2%citrat).

Caracterizare: EDS


81/87

Spectrele EDS a) intr-o zona lipsita de formaiuni aciculare si b) intr-o zona aciculara


82/87

CONCLUZII - influenta formei suportului


83/87

colagenicasupra porozitii compozitului

CONCLUZII influena concentraiei


84/87

gelului si a modului de uscare

CONCLUZII porozimetrie


85/87

39.8663.760.923723.07.07

96.5297.620.03387SO

Matrici

nemineralizate

96.3897.680.03526SO

14.7634.931.9370Comp/09.07.07

ObservationsAbs.(%)Poroz.(%)Dens.(%)Name

13.0427.281.74562/25.07.08

8.4018.961.98493/09.09.08

8.6115.781.60791/17.07.07

15.3437.992.01251/05.05.08

Compozite obtinute

pornind de la geluri

de colagen

1.103.773.26773A

73.5782.060.2831MII/11.09.08

76.5185.540.2521M8/11.09.08

79.8486.890.2106M5/11.09.08Matrici mineralizate

79.7286.760.2119M3/11.09.08

Cum se pot induce anumite proprieti?!


86/87

Proprietile MC COLL/HA

Ruta de procesare- Metoda de uscare (liofilizare sauuscare controlata in aer);

- Concentraia suportului colagenic;

- Centrifugarea.

Compoziia chimica-Raportul COLL/HA;

-Coninutul de Mg, F, Cl, Fe, Zn,

-Coninutul de hidrolizat de colagen,alcool polivinilic, .


87/87

Va multumesc pentru atentie

curs 3 - mc coll-ha

Documents